UNIVERSIDAD CENTRAL DEL ECUADOR

FACULTAD DE AGRONOMÍA
INGENIERÍA AGRONÓMICA

PRÁCTICA N° 3: DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS

GRUPO: 6
INTEGRANTES:
Melanie Lopez
Alisson Llamatumbe
Anggi Mogollón
Dayana Morales
Brandon Muñoz
FECHA: 26-12-2021
DOCENTE: Daysi Collantes
CURSO: A003
PARALELO: C

AÑO LECTIVO
2021-2022

1
ÍNDICE.
I.INTRODUCCIÓN.................................................................................... 3

II.OBJETIVOS GENERAL Y ESPECÍFICO...............................................4

III.REVISIÓN DE LITERATURA............................................................. 5

IV.MATERIALES Y PROCEDIMIENTO.................................................9

V.RESULTADOS Y DISCUSIÓN.......................................................... 10

VI.ANALISIS DE RESULTADOS...........................................................12

VII.CONCLUSIONES............................................................................... 15

VIII.CUESTIONARIO...............................................................................16

IX.BIBLIOGRAFIA...................................................................... ………19

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 I. INTRODUCCIÓN.

Las proteínas son uno de los cuatro tipos de biomoléculas más importantes que existen
en los seres vivos, además son filamentos largos de aminoácidos unidos en una secuencia
específica. La importancia de las proteínas radica en la gran variedad y especificidad de
funciones que pueden realizar en el interior de los organismos vivos, ya que procesos tan
dispares como el transporte a través de la membrana celular, el transporte de oxígeno en
la sangre, el movimiento muscular o la respuesta inmune del organismo, son todos
procesos regulados por proteínas, y necesarios para la existencia de la vida tal y como la
conocemos (Guerreo et al., 2012).

Según Guerreo et al. (2012) podemos encontrar proteínas reguladoras, como la

insulina o las hormonas del crecimiento, proteínas de transporte, como la hemoglobina y
la mioglobina, proteínas de defensa en los vertebrados, como son los anticuerpos,
proteínas de membrana, ejemplo de este grupo son los receptores de membrana y los
antígenos, proteínas con carácter enzimático, como por ejemplo la sacarosa y la pepsina,
proteínas de reserva de energía, es el caso de las albúminas, un tipo de proteína muy
frecuente en la clara de huevo o de muchas proteínas presentes en las semillas, o proteínas
estructurales, como el colágeno, la seda o la queratina. Estas son sólo algunas de las
familias de proteínas más importantes en los seres vivos (López Medina, 2014).

Por esta razón, se sabe que existe una relación directa entre la estructura de las
proteínas y su función biológica. Existen tres tipos de familias de proteínas si atendemos
a su estructura proteínas fibrilares, cuya función principal es de tipo estructural, proteínas
de membrana, encargadas del transporte de moléculas a través de las membranas
celulares, y proteínas globulares (Parra, 2020).

Se dice que una proteína presenta una estructura original (primaria) cuando no ha
sufrido ninguna alteración en su interacción con un disolvente (Parra, 2020).

La desnaturalización proteínas es la pérdida de las estructuras de orden superior

(secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un
polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija (López Medina, 2014).

La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos: al volver a las condiciones

normales, puede darse el caso de que la proteína recupere la conformación primitiva, lo
que se denomina renaturalización (Parra, 2020).

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 II. OBJETIVOS.

II.I. OBJETIVO GENERAL:

 Identificar las proteínas de la leche, la clara de huevo, para comprobar existencia

de algunos de sus componentes.

II.I OBJETIVOS ESPECIFICOS:

 Observar el comportamiento de una proteína y los cambios en su estructura.

 Identificar la desnaturalización de las proteínas.

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III.- REVISIÓN DE LITERATURA

Desnaturalización de una proteína

Las proteínas se desnaturalizan cuando pierden su estructura tridimensional

(conformación química) y así el característico plegamiento de su estructura.

Las proteínas son filamentos largos de aminoácidos unidos en una secuencia

específica. Son creadas por los ribosomas que "leen" codones de los genes y ensamblan
la combinación requerida de aminoácidos por la instrucción genética. Las proteínas recién
creadas experimentan una modificación en la que se
agregan átomos o moléculas adicionales, como el cobre, zinc e hierro. Una vez que
finaliza este proceso, la proteína comienza a plegarse sin alterar su secuencia
(espontáneamente, y a veces con asistencia de enzimas) de forma tal que los
residuos hidrófobos de la proteína quedan encerrados dentro de su estructura y los
elementos hidrófilos quedan expuestos al exterior. La forma final de la proteína
determina cómo interaccionará con el entorno.Si la forma de la proteína es alterada por
algún factor externo (por ejemplo, aplicándole calor, ácidos o álcalis), no es capaz de
cumplir su función celular. Éste es el proceso llamado desnaturalización. (Química.es,
2021)

En otros casos, el calentamiento tiene como resultado que los tejidos se vuelven
más blanditos. Por ejemplo al guisar carne el tejido conjuntivo formado por la proteína
llamada colágeno se desnaturaliza dando gelatina, con lo que el resultado neto es una
carne más comestible.Como los enzimas son moléculas de naturaleza proteica, si
queremos podemos desnaturalizarlos para que no actúen. Así, los sólidos suspendidos del
zumo de naranja se depositan debido a la acción del enzima pectínesterasa, por lo que si
se desea mantener el zumo turbio hay que inactivar el enzima calentándolo. (Clickmica,
s.f.)

Agentes desnaturalizantes

Entre los más comunes podemos citar:

 Temperatura

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  pH o acidez
 polaridad del disolvente
 fuerza iónica

Los agentes desnaturalizantes son todos aquellos factores químicos o físicos que
producen la desnaturalización de las proteínas. (Curiosiando.com, 2019)

Cómo la desnaturalización afecta a los distintos niveles

 En la desnaturalización de la estructura cuaternaria, las subunidades de proteínas

se separan o su posición espacial se corrompe.
 La desnaturalización de la estructura terciaria implica la interrupción de:
 Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos (como
los puentes disulfuros entre las cisteínas).
 Enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales polares
aminoácidos.
 Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre cadenas laterales
no polares de aminoácidos.
 En la desnaturalización de la estructura secundaria las proteínas pierden todos
los patrones de repetición regulares como las hélices alfa y adoptan formas
aleatorias.
 La estructura primaria, la secuencia de aminoácidos ligados por enlaces
peptídicos, no es interrumpida por la desnaturalización. (Química.es, 2021)

Pérdida de su función

La mayoría de las proteínas pierden su función biológica cuando están desnaturalizadas,

por ejemplo, las enzimas pierden su actividad catalítica, porque los sustratos no pueden unirse
más al sitio activo, y porque los residuos del aminoácido implicados en la estabilización de los
sustratos no están posicionados para hacerlo. (Química.es, 2021)

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Reversibilidad e irreversibilidad

En muchas proteínas (a diferencia de lo que pasa con la proteína de la clara de

huevo), la desnaturalización no es reversible; esto depende del grado de modificación de
las estructuras de la proteína. Aunque se ha podido revertir procesos de desnaturalización
quitando el agente desnaturalizante, en un proceso que puede tardar varias horas incluso
dias;esto se debe a que el proceso de reestructuración de la proteína es tentativo, es decir,
no asume su forma original inmediatamente, así muchas veces se obtienen proteínas
distintas a la inicial, además con otras características como insolubilidad (debido a los
agregados polares que puedan unírsele). Recientemente se ha descubierto que, para una
correcta renaturalización, es necesario agregar trazas del agente desnaturalizante. Esto
fue importante históricamente, porque condujo a la noción de que toda la información
necesaria para que la proteína adopte su forma nativa se encuentra en la estructura
primaria de la proteína, y por lo tanto en el ADN que la codifica. (Química.es, 2021)

Algunos ejemplos comunes

Cuando se cocina el alimento, algunas de sus proteínas se desnaturalizan. Esta es

la razón por la cual los huevos hervidos llegan a ser duros y la carne cocinada llega a ser
firme.

Un ejemplo clásico de desnaturalización de proteínas se da en la clara de los

huevos, que son en gran parte albúminas en agua. En los huevos frescos, la clara es
transparente y líquida; pero al cocinarse se torna opaca y blanca, formando una masa
sólida intercomunicada. Esa misma desnaturalización puede producirse a través de una
desnaturalización química, por ejemplo volcándola en un recipiente con acetona. Otro
ejemplo es la nata (nombre que proviene de la desnaturalización), que se produce por
calentamiento de la lactoalbúmina de la leche (y que no tiene nada que ver con la crema)
(Química.es, 2021)

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Desnaturalización de ácidos nucleicos

La primera pista de que el ADN eucariótico contiene varios tipos de secuencias que no
están presentes en el ADN procariótico provino de estudios en los que el ADN bicatenario
se separó y luego se permitió que se re asociará. Cuando se calienta el ADN de doble
hebra en solución, los enlaces de hidrógeno que mantienen unidas las dos hebras de
nucleótidos se debilitan y, con suficiente calor, las dos hebras se separan por completo,
un proceso llamado desnaturalización o fusión. La temperatura a la que se desnaturaliza
el ADN, llamada temperatura de fusión (Tm), depende de la secuencia de bases de la
muestra particular de ADN: los pares de bases G – C tienen tres enlaces de hidrógeno,
mientras que los pares de bases A – T tienen solo dos, por lo que la separación de pares
G – C requiere más calor (energía) que la separación de pares A – T. La desnaturalización
del ADN por calentamiento es reversible: si el ADN monocatenario se enfría lentamente,
las cadenas sencillas colisionarán y se formarán de nuevo enlaces de hidrógeno entre
pares de bases complementarios, produciendo ADN bicatenario. Esta reacción se llama
re naturalización o re asociación. (Caucus, s.f.)

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IV.MATERIALES Y PROCEDIMIENTO

Materiales

 Clara de huevo
 Vinagre
 Leche
 zumo de limón

Materiales para el laboratorio

 Dos vasos de precipitación de 100 ml

 Vaso de precipitación de 400 ml
 Vidrio reloj
 Etanol
 Gotero

Procedimiento

1. Añadir 10 ml de etanol en el vaso de precipitación de 400 ml

2. Añadir solo la clara de huevo
3. Agitamos durante unos 5 a 6 segundos
4. Tapar con el vidrio reloj y espera unos minutos para observar los resultados
5. Para el siguiente experimento demos llenar los dos vasos de precipitación con 20
ml de leche
6. Con ayuda del gotero vamos a coger 10ml de vinagre y aplicamos en un vaso
con los 20 ml de leche
7. Para el siguiente de igual manera con el gotero cogemos 10 ml de zumo de
limón y aplicamos en el siguiente vaso con leche
8. Agitamos muy bien dúrate unos 5 a 6 segundos
9. Dejamos reposar y esperamos unos minutos y observamos los resultados

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V.RESULTADOS Y DISCUSIÓN

 Resultados

-Experimento 1

Al agregar la clara de huevo en el vaso de precipitación, con 5ml de etanol, ocurre

una reacción de inmediata, se aprecia como la clara pasa de un color amarillento
transparente a un color blancuzco y se empiezan a ver estructuras parecidas a una red. Al
pasar alrededor de dos minutos se puede apreciar una coagulación de la clara más
prominente.

-Experimento 2

Al verter vinagre (ácido acético) en uno de los vasos que contiene leche se aprecia
al pasar unos cuantos segundos, que cambia la consistencia de la leche, y ya pasado un
par de minutos más se forman unos grumos que se precipitan en el fundo y en la parte
superior se aprecia un líquido amarillento conocido como suero.

Al verter el limón, el cual contiene ácido cítrico, en uno de los vasos de precipitación
que contiene leche se aprecia alrededor de los 40 segundos un cambio en la consistencia
de leche, empiezan a verse sustancias sólidas, al pasar un par de minutos se observan unos
grumos no tan grandes que se precipitan en el fondo del vaso y se distinguen del suero
que se encuentra por encima de ellos.

 Discusión.

Si en una disolución de proteínas se producen cambios de pH, alteraciones en la

concentración, agitación molecular o variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad
de las proteínas puede verse reducida hasta el punto de producirse su precipitación.

En el experimento del huevo se apreció como al interactuar con el etanol y la albumina

empiezan a verse redes blanquecinas que con el pasar del tiempo y ocurre un precipitado.
Según (Moeller,2018) “A veces, las moléculas de alcohol se unen directamente a algunas
de las partes de la proteína, interrumpiendo la forma normal en que la proteína se uniría
a sí misma. (Por eso, el alcohol se llama un "disruptor de enlaces"). Las proteínas se
volvieron a desplegar, ocupando más espacio y endureciéndose una al lado de la otra”.
También puede ocurrir la desnaturalización de las proteínas del huevo por otros agentes.
El batido de la crema y el batimiento de las claras de huevo son ejemplos del uso de

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agitación mecánica para desnaturalizar proteínas. La acción de batimiento estira las
cadenas polipeptídicas hasta que se interrumpen las interacciones estabilizadoras. (Gurin,
2020) O por efecto de altas temperaturas “Las proteínas empiezan a desestabilizarse a
temperaturas mayores de 40 °C. Los aumentos de temperatura se traducen en aumento de
los movimientos moleculares que afectan los puentes de hidrógeno y otros enlaces no
covalentes, resultando en la pérdida de la estructura terciaria”. (Álvarez, 2020)

La mayoría de las proteínas son estables para una determinada zona de pH y

frecuentemente se desnaturalizan cuando se someten a valores de pH muy altos o muy
bajos. Con estos valores extremos de pH, se producen en la molécula fuertes repulsiones
electrostáticas de los grupos iónicos, lo que favorece el desdoblamiento
(desnaturalización) de la molécula (Gurin, 2020). En el experimento de la leche se apreció
la desnaturalización de la caseína provocada por la presencia del acedo acético y cítrico,
los cuales tienen un peche muy alto entre 2 y 3. Lo mismo podemos observar cuando se
le agrega limón a los alimentos, como los mariscos, se aprecia un cambio de color, lo cual
también es un desnaturalización de proteínas.

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VI. ANALISIS DE RESULTADOS

Observación de la Desnaturalización de la clara de huevo + alcohol

Al agregar alcohol a la clara de huevo que se encuentra en el vaso de precipitación,

se desnaturalizara las proteínas que contiene el huevo y que están presentes mayormente
en la clara. De esta manera podemos encontrar a la principal proteína de la clara de huevo
es la albúmina ovalada, aquí podremos ver que las cadenas llamadas proteínas globulares
tomaran una forma redonda ya que al adicionar el etanol (alcohol), las cadenas de
proteínas se abrirán y formaran enlaces que mantendrán unidas dichas cadenas
adicionalmente podremos observar que su apariencia en la desnaturalización será muy
similar a la de los huevos cocidos.

Desnaturalización
(Clara de huevo + Etanol)

Figura 1: Tomado por Dayana Morales

Cadenas de proteínas
enrolladas.

Figura 2: Tomado por Dayana Morales

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Observación de la Desnaturalización de la leche +zumo de limón (ácido cítrico).

La leche más el ácido cítrico (limones) tendrá una reacciona con la caseína, debido
a que la caseína es una sustancia en un medio ácido como el limón, esta se precipitará
hacia el fondo del recipiente, por lo tanto, el líquido transparente/amarillento subirá hacia
la superficie. A este proceso del cual se separará la caseína se lo conoce como
acidificación. Ya que, al mezclar leche con limón, la caseína volverá a su estado original.
Como podemos apreciar en las siguientes imágenes nos enseñan el momento en donde se
vierte el ácido cítrico en un vaso de precipitados con leche, consiguiente a este la Figura
2 deja observar cómo se han fusionado los dos elementos y la Figura 3 mostrara el
resultado de la reacción que tuvo lugar en el vaso de precipitación luego de esperar un
tiempo moderado.

Ácido
cítrico

Leche

Figura 1: Tomado por Dayana Morales

Ácido cítrico + Leche

Figura 2: Tomado por Brandon Muñoz

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 Caseína + ácido cítrico

Suero

Leche cortada

Figura 3: Tomado por Brandon Muñoz

Observación de la Desnaturalización de la Leche + vinagre (ácido acético)

Por otra parte, la caseína al ser expuesta al ácido acético (vinagre) En su parte
superior se encontrará el líquido donde se podrá apreciar el suero (leche) y el vinagre
(ácido acético) dando paso a la formación de grumos siendo este el resultado de esta unión
siendo esta una reacción química. Determinando que la caseína tiene una carga negativa
mientras que el ácido tiene carga positiva y estas al ser diferentes cargas se atraerán y
combinarán, creando coágulos visibles de gran tamaño, pero al momento de agregar
vinagre a la leche, dichas esferas se romperán. Y como se puede observar en la Figura 3
se puede apreciar esta reacción química formo unos productos semisólidos blancos
(cuajado). La Figura 1 nos enseña como coloca el ácido acético en el recipiente de la leche
y la Figura 2 nos deja ver cómo va la reacción entre estos dos al pasar un tiempo
prudencial.

Ácido acético

Leche

Figura 1: Tomado por Brandon Muñoz

Mezcla de Ácido acético y

Leche

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 Cuajado
Figura 2: Tomado por Brandon Muñoz

Suero y vinagre

Figura 3: Tomado por Brandon Muñoz

VII.CONCLUSIONES

 La desnaturalización provoco diversos cambios o efectos notables principalmente

dentro de las estructuras de las proteínas como:
1) Disminución de solubilidad.
2) Perdida de las propiedades físicas y biológicas
 El agente mayoritariamente desnaturalizante de proteínas (de las sustancias utilizadas
en este experimento) es el Etanol; ya que la clara de huevo presentó una mayor
alteración y en menor tiempo, que los demás compuestos.
 Dependiendo del medio en que se encuentren las proteínas estas pueden precipitar o
seguir en solución como es el caso de la leche (cuaja en medio acido).
 Las condiciones ácidas generan un mayor grado de desnaturalización de proteínas que
las condiciones físicas

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VIII.CUESTIONARIO

1.- ¿Qué funciones cumplen las proteínas en el organismo? ¿Y qué tipos de proteínas
existen?

Estas proteínas corporales se reparan y reemplazan continuamente a lo largo de

nuestras vidas. Este proceso (conocido como "síntesis de proteínas") requiere un
suministro continuo de aminoácidos. Aunque algunos aminoácidos pueden reciclarse a
partir de la descomposición de las proteínas antiguas del cuerpo, este proceso es
imperfecto. Esto significa que debemos comer proteínas en la dieta para satisfacer la
demanda de aminoácidos de nuestro cuerpo.

Como la proteína es esencial para el crecimiento celular y tisular, la ingesta

adecuada de proteína es particularmente importante durante los períodos de rápido
crecimiento o aumento de la demanda, como la infancia, la adolescencia, el embarazo y
la lactancia. (Food facts for healthy choices, 2019)

¿Y qué tipos de proteínas existen?

Estructurales

También se las conoce con el nombre de proteínas fibrosas y son las

responsables de la flexibilidad o rigidez de ciertas partes del cuerpo. Entre las más
comunes se encuentran el colágeno, la queratina, la fibroína.
Hormonales

Su función es transmitir información de una célula a otra y se transportan,

generalmente, a través de la sangre después de ser segregadas por las glándulas
endocrinales.
De reserva

Son aminoácidos que se almacenan en el organismo para ser utilizados cuando

el organismo los necesite para reestructuras, en los procesos de desarrollo. También, para
evitar un exceso de minerales que podrían causar efectos negativos.
Enzimas

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 Forman parte de las proteínas activas, es decir, que para funcionar se unen a un
ligando. Las enzimas actúan como catalizadores que aceleran procesos metabólicos de
las células.
Defensivas

La función de las proteínas defensivas es inmunitaria. Para ello, se

generan anticuerpos para resistir o atacar virus y bacterias que pueden ingresar al
organismo.
Reguladoras

Estas proteínas interactúan para regular diferentes procesos celulares. Entre las
proteínas reguladoras se encuentran los receptores que controlan las sustancias que
acceden a las células.
Contráctiles o motoras

El rol principal es el de regular las contracciones musculares y el

funcionamiento del corazón. De esta forma, hacen posible que se alargue o acorte el
órgano en el cual actúan.
Transportadoras

Transportan minerales de una célula a otra y en algunos casos son verdaderos

canales de entrada y salida.
Ahora que conoces la importancia de las proteínas para tu organismo, planifica una dieta
adecuada para llevar una vida saludable. (María, 2021)

2.- ¿Qué entiende por desnaturalización?

La desnaturalización de proteínas es un proceso en el que una proteína sufre un cambio

estructural que produce a su vez un cambio funcional, pudiendo llegar a la pérdida total
de la función biológica, también se considera un tipo de desnaturalización bioquímica, el
otro tipo es la desnaturalización de ácido nucleicos (los que forman el ADN y el ARN),
suele ir acompañada de cambios en las propiedades físico-químicas de las proteínas, la
más común es la pérdida de solubilidad, aunque no siempre ocurre. (Curiosiando.com,
2019)

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3.-Explique qué cambios provocan la desnaturalización de proteínas

La desnaturalización de las proteínas consiste en la pérdida de la estructura tridimensional por

distintos factores ambientales, como temperatura, pH o ciertos agentes químicos. La pérdida de
la estructura da como resultado la pérdida de la función biológica asociada a esa proteína, ya
sea enzimática, estructural, transportadora, entre otras. La estructura de la proteína es
altamente sensible a los cambios. La desestabilización de un solo puente de hidrógeno esencial
puede desnaturalizar la proteína. (Gomez, s.f.)

4.-Mencione 3 métodos físicos para la desnaturalización de proteínas

1.- pH: A valores muy extremos de pH, ya sea medios ácidos o básicos, la proteína puede
perder su configuración tridimensional. El exceso de iones H+ y OH– en el medio
desestabiliza las interacciones de la proteína. Este cambio de patrón iónico produce la
desnaturalización. La desnaturalización por pH puede ser reversible en algunos casos, y
en otros irreversibles.

2.- Temperatura: Las proteínas empiezan a desestabilizarse a temperaturas mayores de

40 °C. Los aumentos de temperatura se traducen en aumento de los movimientos
moleculares que afectan los puentes de hidrógeno y otros enlaces no covalentes,
resultando en la pérdida de la estructura terciaria. Estos aumentos de temperatura
conllevan a disminuir la velocidad de reacción, si estamos hablando de enzimas

3.- Sustancias químicas: Las sustancias polares como la urea en altas concentraciones
afectan los puentes de hidrógeno. Asimismo, las sustancias no polares pueden tener
consecuencias similares. Los detergentes también pueden desestabilizar la estructura
proteica; sin embargo, no es un proceso agresivo y mayormente son reversibles . (Gomez,
s.f.)

18
IX.BIBLIOGRAFÍA

 Álvarez, E. (28 de Agosto de 2020). DESNATURALIZACIÓN DE LAS

PROTEÍNAS. Obtenido de Instituto Claret: https://institutoclaret.cl/wp-
content/uploads/2020/08/Gu%C3%ADa-Desnaturalizando-prote%C3%ADnas-
3%C2%B0-Biolog%C3%ADa-Celular-y-molecular-17-al-28-de-agosto-
2020.pdf

 Caucus. (s.f.). Caucus . Obtenido de Desnaturalización Y Renaturalización Del

ADN: https://us.vtlgbtcaucus.org/12371-dna-denaturation-and-renaturation.html

 Clickmica. (s.f.). Clickmica. Obtenido de ¿Qué es una proteína desnaturalizada?:

https://clickmica.fundaciondescubre.es/conoce/100-preguntas-100-
respuestas/una-proteina-desnaturalizada/

 Curiosiando.com. (13 de Noviembre de 2019). curiosando.com. Obtenido de

Desnaturalización de proteínas: qué es y cómo se produce:
https://curiosoando.com/que-es-la-desnaturalizacion-de-proteinas

 Food facts for healthy choices. (16 de Diciembre de 2019). Obtenido de ¿Qué son
las proteínas y cuál es su función en el cuerpo?: https://www.eufic.org/es/que-
contienen-los-alimentos/articulo/que-son-las-proteinas-y-cual-es-su-funcion-en-
el-cuerpo/
 Gurin, M. (20 de Junio de 2020). Hidrólisis y desnaturalización de las proteínas.
Obtenido de Uruguay educa:
https://uruguayeduca.anep.edu.uy/sites/default/files/inline-
files/7%20Hidr%C3%B3lisis%20y%20desnaturalizaci%C3%B3n%20de%20las
%20prote%C3%ADnas.pdf
 María, F. (6 de Julio de 2021). okdiario. Obtenido de Proteínas: clasificación,
tipos de proteínas y su función: https://okdiario.com/salud/tipos-proteinas-sus-
funciones-74794
 Química.es. (2021). Quimica.es. Obtenido de Desnaturalización (Química):
https://www.quimica.es/enciclopedia/Desnaturalizaci%C3%B3n_%28bioqu%C
3%ADmica%29.html

 Álvarez, E. (28 de Agosto de 2020). DESNATURALIZACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS. Obtenido de Instituto Claret: https://institutoclaret.cl/wp-
content/uploads/2020/08/Gu%C3%ADa-Desnaturalizando-prote%C3%ADnas-
3%C2%B0-Biolog%C3%ADa-Celular-y-molecular-17-al-28-de-agosto-
2020.pdf

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 Gurin, M. (20 de Junio de 2020). Hidrólisis y desnaturalización de las proteínas.
Obtenido de Uruguay educa:
https://uruguayeduca.anep.edu.uy/sites/default/files/inline-
files/7%20Hidr%C3%B3lisis%20y%20desnaturalizaci%C3%B3n%20de%20las
%20prote%C3%ADnas.pdf
 Karla Moeller. (2018, 29 de mayo). Rompiendo proteínas. ASU - Pregúntele a un
biólogo. Obtenido el 23 de diciembre de
2021de https://askabiologist.asu.edu/activities/breaking-proteins
 https://webs.ucm.es/info/analitic/Asociencia/DesnatProteinas.pdf
 Gomez, E. A. (s.f.). institutoclaret. Obtenido de Desnaturalización de las
proteínas: https://institutoclaret.cl/wp-content/uploads/2020/08/Gu%C3%ADa-
Desnaturalizando-prote%C3%ADnas-3%C2%B0-Biolog%C3%ADa-Celular-y-
molecular-

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FACULTAD DE CIENCIAS AGRICOLAS
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LABORATORIO DE BIOLOGIA
PRACTICA N° 3

TEMA: DESNATURALIZACION DE PROTEINAS

INTEGRANTES:
-Melanie López -Dayana Morales
-Alisson Llamatumbe -Brandon Muñoz
-Anggi Mogollón
FECHA: 20/12/2021
CURSO: Primero C Grupo: 6
OBJETIVO GENERAL
● Identificar las proteínas de la leche, la clara de huevo, para comprobar existencia de
algunos
de sus componentes.
OBJETIVOS ESPECÍFICOS
● Observar el comportamiento de una proteína y los cambios en su estructura.

● Identificar la desnaturalización de las proteínas

MATERIALES:
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FACULTAD DE CIENCIAS AGRICOLAS
INGENIERIA AGRONÓMICA
LABORATORIO DE BIOLOGIA
PRACTICA N° 3

DIBUJO Y ANALISIS
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INGENIERIA AGRONÓMICA
LABORATORIO DE BIOLOGIA
PRACTICA N° 3

EVIDENCIAS:
1) Clara de huevo + Alcohol (etanol)

Se coloca la
clara de huevo Se agita, para
favorecer a la
en vaso de
reacción
precipitación de
(400ml), 5 ml de (clara de huevo
etanol + etanol)

Se procede
a tapar con A los dos
el vidrio minutos se
reloj observa una
coagulación
de la
albúmina

2) Leche + vinagre (ácido acético) y leche +zumo de limón (ácido cítrico)

Se miden 20
1. Leche 2. Leche A. Acético
A. Cítrico ml de ácido
Se miden 20 acético y 20
ml de leche ml de ácido
para 2 vasos cítrico en
de diferentes
precipitación vasos
(100ml)
(100 ml)

A. Acético
Se vierte en A. Cítrico Se vierte en
el primer el segundo
vaso que vaso que
contiene contiene
leche, ácido leche, ácido
acético cítrico
1. Leche
2. Leche
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PRACTICA N° 3

A. Cítrico + leche

Aproximadamente en
40(s), se puede
observar cambios en
el vaso de
precipitación con
leche y ácido cítrico.
Se puede apreciar
grumos.

A. Acético+ leche
Aproximadamente en
50(s), se puede
observar cambios en
el vaso de
precipitación con
leche y ácido acético.
Se puede apreciar
grumos.

RESULTADOS.
Clara de huevo + alcohol

Cadenas de proteínas
De Color enrolladas en forma
transparente esférica
paso a blanco

Hora de inicio: 8: 40
Hora final: 9:17
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PRACTICA N° 3

Leche + vinagre (ácido acético)

Se observa la caseína de
la leche en el fondo del
recipiente

Hora de inicio: 8: 50
Hora final: 9:20

Leche +zumo de limón (acido cítrico)

Se observa la caseína de
la leche que se precipita
Leche cortada al fondo.
Con un líquido
transparente en
la parte superior Hora de inicio: 8: 40
Hora final: 9:17