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PROTEÍNAS - Propiedades Tecnofuncionales - Taller

Este documento presenta un cuestionario sobre conceptos generales de aminoácidos y proteínas para ser resuelto por estudiantes de ingeniería agroindustrial. Incluye preguntas sobre la estructura química de los aminoácidos, las cuatro estructuras de las proteínas (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria), factores que causan la desnaturalización proteica, y propiedades tecno-funcionales de las proteínas relacionadas con la gelificación, formación de gluten, interacción proteína-agua e

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Juan Carlos Portillo Villarruel
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PROTEÍNAS - Propiedades Tecnofuncionales - Taller

Este documento presenta un cuestionario sobre conceptos generales de aminoácidos y proteínas para ser resuelto por estudiantes de ingeniería agroindustrial. Incluye preguntas sobre la estructura química de los aminoácidos, las cuatro estructuras de las proteínas (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria), factores que causan la desnaturalización proteica, y propiedades tecno-funcionales de las proteínas relacionadas con la gelificación, formación de gluten, interacción proteína-agua e

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TALLER DE PROTEÍNAS

A continuación, se plantea un cuestionario sobre lo mínimo que un Ingeniero


agroindustrial debería conocer sobre el tema de proteínas y sus propiedades tecno-
funcionales. Este debe ser resuelto en horas de clase; para ello pueden apoyarse
preferiblemente del libro de Salvador Badui.

CONCEPTOS GENERALES DE AMINOÁCIDOS

1. La estructura química de los aminoácidos determina muchas de las


propiedades tecno-funcionales de las proteínas.

a. ¿Cómo es la estructura química de un aminoácido?

R/
Un aminoácido es una molécula orgánica la cual tiene enlazados un grupo
amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) a un carbono central, llamado
carbono alfa. Este carbono también tiene enlazados un hidrógeno (H) y una
cadena lateral de carbonos (R), que varía según el tipo de aminoácidos. La
cadena lateral es la que determina las propiedades químicas y físicas del
aminoácido.

b. ¿Cuál es la estructura de los aminoácidos que permite sintetizar


proteínas?

R/
La estructura de los aminoácidos que permite sintetizar proteínas es el enlace
peptídico entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro
aminoácido.

c. ¿Cómo es la estructura de un aminoácido que puede solubilizarse en


agua? De ejemplos.

R/
La estructura de un aminoácido que puede solubilizarse en agua es aquella que
tiene una cadena lateral o grupo R polar, es decir, pueden presentar grupos
funcionales como el hidroxilo (OH), amino (NH 2), Carboxilo (COOH) o sulfhidrilo
(SH).
Ejemplos:
● Serina
● Treonina
● Tirosina
● Asparagina
● Glutamina
● Cisteína
d. ¿Cómo es la estructura de los aminoácidos que pueden ionizarse? De
ejemplos.

R/
La estructura de los aminoácidos que pueden ionizarse es aquella en la que su
cadena lateral o grupo R puede ganar o perder protones en soluciones acuosas.
Estos aminoácidos se denominan ácidos o básicos y tienen una carga neta
distinta de cero.
Ejemplos:
● Arginina
● Lisina
● Histidina
● Ácido aspártico
● Ácido glutámico

e. De ejemplos de aminoácidos insolubles en agua, e indique porque son


insolubles.

R/
Los aminoácidos insolubles en agua son aquellos que tienen cadenas laterales o
grupos R no polares, es decir, que no pueden formar puentes de hidrógeno o
algún tipo de interacción con el agua.
Ejemplos:
● Alanina
● Isoleucina
● Leucina
● Metionina
● Fenilalanina
● Prolina
● Triptófano
● Valina

f. ¿Cuáles aminoácidos pueden provocar la reacción de Maillard con


mayor facilidad?

R/
La reacción de Maillard se da entre los grupos aldehído o cetona de los
azúcares reductores y los grupos amino libres de los aminoácidos.
Ejemplo:
● Arginina
● Lisina
● Histidina

g. ¿Cómo se comporta un aminoácido cuando se encuentra en una


solución acuosa que está a pH neutro (pH=7)?

R/
Cuando el pH es neutro (pH=7), los aminoácidos se comportan como anfóteros,
es decir, pueden actuar como ácidos o como bases. En este caso, el grupo
carboxilo se desprotona y pierde un hidrógeno, formando el ion carboxilato (-
COO-), mientras que el grupo amino se protona y gana un hidrógeno, formando
el ion amonio (-NH3+). Así, el aminoácido adquiere una forma dipolar o
zwitterion.

h. ¿Cómo se comporta un aminoácido cuando se encuentra en una


solución acuosa que está a pH ácido (pH<7)?

R/
Cuando un aminoácido se encuentra en una solución acuosa que está a pH
ácido (pH<7), se comporta como una base y puede recibir protones del medio.
Aquí el grupo amino (-NH 3) y el grupo carboxilo (-COOH) se protonan y el
aminoácido queda con carga positiva o en forma catiónica.

i. ¿Como se comporta un aminoácido cuando se encuentra en una


solución acuosa que está a pH básico (pH˃7)?

R/
Cuando un aminoácido se encuentra en una solución acuosa que está a pH
básico (pH>7), se comporta como un ácido y puede donar protones al medio.
Aquí el grupo amino (-NH2) y el grupo carboxilo (-COO-) se desprotonan y el
aminoácido queda con carga negativa o en forma aniónica.

CONCEPTOS GENERALES DE PROTEÍNAS

1. Las proteínas globulares presentan diferentes estados de ordenamiento o


conformación dentro de su molécula y se engloban en lo que se conoce como
las cuatro estructuras.

a. En pocas palabras ¿Qué es la estructura primaria de una proteína?, ¿Qué


determina la estructura primaria de la proteína? ¿Qué estabiliza esta
estructura?

R/
La estructura primaria de una proteína es la secuencia o cadena de aminoácidos
unidos por enlaces covalentes del tipo amida llamados enlaces peptídicos. Cada
proteína tiene una secuencia única y específica de aminoácidos, que determina su
identidad y función. La estructura primaria de una proteína está estabilizada por los
enlaces peptídicos que son enlaces covalentes entre el grupo amino de un aminoácido
y el grupo carboxilo de otro aminoácido.

b. En pocas palabras ¿Qué es la estructura secundaría de una proteína?, ¿qué


tipos de estructura secundaria existen?, ¿puede una misma proteína tener
varias estructuras secundarias?, ¿puede una proteína tener solamente
estructura primaria y secundaria?

R/

La estructura secundaria de una proteína es la conformación plegada de algunas partes


de la cadena polipeptídica. Esta estructura se forma por la interacción de los átomos
del esqueleto peptídico, principalmente mediante puentes de hidrógeno.

Existen varios tipos de estructura secundaria, pero los más comunes son la hélice alfa,
la lámina beta y la hélice 3 10. La hélice alfa es una estructura en forma de espiral,
donde los grupos R de los aminoácidos sobresalen hacia el exterior. La lámina beta es
una estructura en forma de hoja plegada, donde los grupos R se alternan entre arriba y
abajo. Estas estructuras se pueden observar en la imagen.

Sí, una proteína puede tener solamente estructura primaria y secundaria, pero no es
muy común.

c. ¿Qué es la estructura terciaria de una proteína? ¿Cómo se forman los enlaces


S-S (disulfuro) en esta estructura?, Porque esta estructura le confiere a la
proteína solubilidad?
d. ¿En qué consiste la estructura terciaria de una proteína?, que proteínas tienen
estructura terciaria?

2. La desnaturalización de una proteína es un estado en el cual la proteína se aleja


de su estado natural:
a. En pocas palabras ¿Qué factores externos provocan la desnaturalización
de las proteínas?
b. ¿Qué estructuras se afectan en la desnaturalización?
c. ¿Es la desnaturalización proteica deseable o indeseable?

3. Que es el punto isoeléctrico (o de doble ion) de una proteína. ¿para qué nos
sirve conocer este valor? De un ejemplo

4. De ejemplos de:
a. proteínas solubles en agua
b. proteínas solubles en solución salina
c. Proteínas solubles en soluciones diluidas de ácidos y bases
d. Proteínas solubles en soluciones alcohólicas entre el 70 y 80%
5. ¿Experimentalmente cómo puede cuantificarse la cantidad de proteína de una
muestra biológica? ¿En agroindustria cual de esas técnicas es la más utilizada?

PROPIEDADES TECNO-FUNCIONALES DE LAS PROTEÍNAS

1. Las proteínas se usan comercialmente en la elaboración de muchos productos


debido a que tienen propiedades tecno-funcionales ¿Qué es una propiedad
funcional (hoy conocida como tecno-funcional)?
2. ¿A qué se deben las propiedades funcionales de las proteínas y de qué
dependen?

Propiedad tecno-funcional de proteínas -Interacción proteína-proteína-Gelificación-


1. ¿Qué es la gelificación proteica? De un ejemplo describiendo muy bien las
etapas de la gelificación.

Propiedades tecno-funcionales de proteínas – Interacción proteína -proteína –


formación de gluten

1. ¿Qué tipos de trigos existen y cuáles son las principales proteínas de la harina
de trigo?
2. ¿Qué es el gluten? ¿cómo se forma? ¿Qué función tiene en la producción de
pan?
3. Los enlaces disulfuro (S-S) y los enlaces sulfidrilos (SH) son grupos azufrados
presentes en las proteínas. ¿Qué importancia tienen estos grupos en la
formación del gluten?
4. ¿Por qué actualmente en los medios publicitarios se previene sobre el consumo
de gluten?

Propiedades tecno-funcionales de proteínas – Interacción proteína -proteína –


propiedades de superficie

1. ¿Qué es una espuma alimentaria y cómo se forma?


2. ¿De qué depende la formación y la estabilidad de la espuma?
3. ¿Cómo se expresa la capacidad espumante de una proteína?
4. ¿Cómo se mide la capacidad espumante y la estabilidad de una espuma?

Propiedades tecno-funcionales de proteínas – Interacción proteína -agua

1. ¿Cómo afecta la fuerza iónica la solubilidad de una proteína? ¿Qué es el


fenómeno salting in y salting out?
2. ¿Cómo se mide la solubilidad de una proteína? Explique
3. ¿Cómo se puede aumentar o disminuir la solubilidad de una proteína en
función del pH?
4. ¿Cómo se puede aumentar o disminuir la solubilidad de una proteína en
función de la temperatura?
5. Un producto después de deshidratarse puede rehidratarse, ¿Cómo se define la
rehidratabilidad de un producto?
6. ¿Qué es la capacidad de hinchamiento de una proteína?
7. En su forma ionizada las proteínas son capaces de captar la mayor cantidad de
agua. ¿Qué es la capacidad de absorción y la capacidad de retención de agua de
un producto proteico?

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