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Mucha mierda, @sinapticaenfmed.

 1er PARCIAL BIOQUÍMICA - @sinapticaenfmed

INTRODUCCIÓN A LA BIOQUÍMICA
Bioquímica: ciencia que estudia las moléculas, las reacciones
que se producen y los procesos metabólicos de los
organismos vivos.

Su propósito es comprender y describir a nivel molecular

todos los procesos químicos de las células vivas y su relación
con la fisiología, la salud y las enfermedades.

REPASO DE QUÍMICA
-Materia: es todo aquello que impresiona nuestros sentidos
Pueden ser clasificados en bloques en relación con el último
y ocupa un lugar en el espacio. Es divisible. Posee estados:
e- con que se llena un orbital y a su vez
sólido, gaseoso y líquido.
en 4 grandes familias…
1. Elementos representativos.
a. Bloque s (último e- en s)
b. Bloque p (último e- en p).
2. Elementos de transición.
c. Bloque d (último e- en d).
3. Elementos de transición interna.
d. Bloque f (último e- en f).
4. Gases inertes.

UNIONES QUÍMICAS (UQ)

-Molécula: es la partícula más pequeña de materia que  Regla del octeto: los átomos se unen entre si
puede existir al estado libre y que conserva las propiedades compartiendo o transfiriendo e-, de forma que adquiere
de la materia original. Se pueden dividir en… la CE del gas noble más cercano (periodo), en gral son 8e-
-Átomos: unidad básica de un el que puede intervenir en una en el último nivel de energía.
RQ. Su núcleo se constituye por protones y neutrones, la  Electronegatividad: tendencia de un átomo a atraer el
zona extranuclear se compone por electrones. par de e- hacia sí en una UQ. Aumenta con el Z en un
Son eléctricamente neutros: n° electrones= n° protones. grupo y en un periodo aumenta cuando disminuye Z.
✓ Número atómico (Z): n° protones. Tipos:
✓ Número másico (A): n° protones + n° neutrones. 1. Electrovalente: UQ de cationes y aniones por fuerzas
-Ion: especie cargada negativa o positivamente (pérdida de electroestáticas de alta intensidad (pej: NaCl).
e-), es decir, cationes o aniones. 2. Covalente pura o no polar: 2 átomos del mismo tipo (pej:
2 carbonos), por lo que hay distribución simétrica x =
electronegatividad.
3. Covalente polar: 2 átomos con diferente
electronegatividad y por ende, distribución asimétrica
(pej: CH). Puede ser simple (1 e-), múltiple doble o triple
(2 ó 3 e-) o dativa (un átomo da los 2 e-).

GRUPOS FUNCIONALES Y FUNCIONES QUÍMICAS

-Grupo funcional: conjunto de átomos que le confiere
propiedades semejantes a dif sustancias (pej: -CH2.OH
(metol) es un grupo alcohólico). A su vez determina la…
-Función química: conjunto de propiedades que permite
agrupar ciertas sustancias que presentan análogas
propiedades químicas y capacidades de reacción.
TABLA DE PERIÓDICA DE ELEMENTOS
Es el ordenamiento de los elementos químicos según su Z.
Posee columnas verticales: grupos, y horizontales:
períodos.

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FUNCIONES OXIGENADAS - FUNCIÓN O UNIÓN DE TIPO ANHÍDRIDO

ISOMERÍA
Grupos: Es la característica en común que poseen las moléculas que
 hidroxilo (-OH) presentan la misma estructura o fórmula molecular, pero
 carbonilo (-CHO) que poseen dif propiedades físicas o químicas. Puede ser…
 carboxilo (-COOH) 1. Plana.
Serie funcional correspondiente al grupo: a. De cadena:
 hidroxilo (-OH) = alcohol
 (-CHO, o R-C=O-R) = aldehído o cetona
 carboxilo (-COOH) = ácido carboxílico o
simplemente grupo ácido.

FUNCIONES NITROGENADAS

b. De posición:

COMBINACIÓN DE FUNCIONES OXIGENADAS

- FUNCIÓN O UNIÓN DE TIPO ÉSTER

c. Funcional:

- FUNCIÓN O UNIÓN DE TIPO ÉTER 2. Espacial.

a. Diasteroisómeros: depende de la posición de los
grupos atómicos en el espacio alrededor de los
carbonos.

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b. Isomería óptica: en un polarógrafo se filtra todos

los planos de vibración de la luz de forma que se
obtiene uno que vibra en un solo plano espacial. Si
este incide en una solución con átomos de carbono
asimétricos puede girar a la d (dextrorrotatorio +) o
i (levorrotatorio o -). Si se tienen cantidades iguales
de isómeros dextro y levo, no hay actv óptica.

c. Isomería geométrica: es un grupo de

esteroisómeros que son inactivos a la luz
polarizada, aunque presentan propiedades físicas
distintas.

ENLACE PUENTE DE HIDRÓGENO

AGUA Se forma entre un átomo electronegativo como O o N y un H

unido covalentemente a otro electronegativo. Es más
El agua es el componente más
estable cuando estos se ubican en la misma línea.
abundante del organismo
Debido a la forma tetraédrica de la molécula pueden
humano, participando en sus
generarse 4 uniones.
procesos vitales de forma
En el hielo las moléculas se disponen ordenadamente
directa o indirecta.
mientras que en el agua (a pesar de que las mol siguen
El O se une x medio de 2 enlaces
asociadas entre sí) los enlaces son inestables ya que se
covalentes simples a 2 H (los e- se aproximan al O).
forman y rompen de forma oscilante o dinámica (explica esto
Se considera que una molécula de agua es eléctricamente
valores altos de vaporización y ebullición, alta tensión
neutra porque, si sumamos su carga negativa y su carga
superficial y viscosidad).
positiva, la suma algebraica nos da cero y nos indica
neutralidad eléctrica. Sin embargo, el desplazamiento de los
núcleos de los átomos de hidrógeno, generado por la fuerte
electronegatividad del oxígeno, impide la conformación de
una molécula lineal (que no tendría polaridad), generando
un dipolo eléctrico. El polo negativo es alrededor del oxígeno
y el positivo en los hidrógenos.
Siempre que tengamos agua pura una muy pequeña porción,
se va a separar en iones. Resulta evidente que, por cada ion
hidrógeno (protón) que se genere por división de una
molécula de agua, tiene que existir necesariamente un ion
hidroxilo.

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EL AGUA COMO SOLVENTE

 Solución (sc): mezclas homogéneas formadas por 2

ó + componentes.
 Solvente (sv): componente en + proporción.
 Soluto (st): componente en – proporción.

-Compuestos iónicos: son solubles en agua. Son rodeados

por mol de agua que separan los iones del cristal (pej: NaCl),
por lo son dispersos en el sv.
-Compuestos polares no iónicos: son hidrófilos. Alcoholes,
aldehídos o cetonas, en ellos el agua forma enlaces de h con
los grupos hidroxilos y carbonilos en sus mol, lo que facilita
su disolución.
-Compuestos apolares: como los hidrocarburos, son
insolubles e hidrófobos.
-Compuestos anfipáticos: son sust con grupos hidrófobos e
hidrófilos en la misma molécula (como fosfolípidos). En el
agua se encuentra la hidrófila y en el interior la hidrófoba
(micelas).

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SOLUCIONES IONIZADAS (TP1) CONSTANTE DE EQUILIBRIO

SOLUCIONES La ionización se presenta como una reacción reversible en
Una solución es una mezcla homogénea de 2 o + sustancias los electrolitos débiles y en lo fuertes todas las moléculas se
químicas que pueden ser separadas por métodos físicos de dividen en iones irreversiblemente.
fraccionamiento (pej: evaporación). La separación de AB prosigue hasta un límite donde
Pueden ser: coexisten moléculas enteras y iones → equilibrio. Este es
1. Electrolíticas: Son aquellas cuyos componentes se dinámico puesto que constantemente se disocian mol en
disocian; ej.: NaCl (solución fisiológica). iones que formarán otras (en el equilibrio ambos procesos
2. No electrolíticas: Son aquellas cuyos componentes ocurren al mismo tiempo).
no se disocian; ej.: Glucosa en agua (dextrosa).
 MASA SC = MASA SV + MASA ST Pej:

UNIDADES (MASA/VOLUMEN) Constante de disociación:

Para usarlo con unidades:

Esta k da idea de su grado de ionización. Cuanto menor sea,
será más débil el electrolito; si se aproxima a la unidad está
disociado; si vale 10 está ionizado totalmente.
Es fuerte un electrolito si Kdis>0,0001. Es débil si se
encuentra entre 10^4 y 10^14, si es menor no es electrolito.

EQUILIBRIO DE IONIZACIÓN DEL AGUA

 mg % (mg/dl).
 M - molaridad: moles de un st contenido en un litro de sc El agua se disocia muy como electrolito débil generando…
(se expresa en M o mmoles/l).
El H+ rápidamente reacciona con moléculas de H2O (H3O+).
La constante de disociación del agua es…

 Eq gr: Un equivalente gramo de sustancia es la cantidad de

la misma que se puede combinar con 1 g de hidrógeno o
con 8 gramos de oxígeno (dividir el peso molecular/PM de En el agua pura a 25°C la [H+] y [OH-] es de 10^7 M c/uno.
una sustancia química dividido su valencia)

 Normalidad: Es el número de Eq de soluto presentes en un

litro de solución. Se calcula como M x valencia.
La K es constante tanto en el agua pura como en cualquier
solución acuosa. Todo aumento de concentración de uno de
los 2 iones ocasiona una disminución en la concentración del
otro ion por desplazamiento del equilibrio hacia la formación
 Osmolaridad: Un Osmol es la cantidad, expresada en
de moléculas enteras y el producto iónico permanece
moles, de una sustancia que puede provocar un descenso
invariable. Pej: si se agrega HCl hay más H+ (10^-1) que OH-
crioscópico de 2 °C o un ascenso ebulloscópico de 0,5 °C
(tiene que reducirse a un valor de 10^-13) para que el
cuando es agregada a un litro de agua. Tiene una relación
producto iónico sea constante…
directamente proporcional con el n° de partículas en que se
disocia, ya que a + n° de partículas mayor será la
ÁCIDOS Y BASES
temperatura necesaria para lograr la evaporación y - la
necesaria para lograr la congelación. Se calcula como… Una sc es neutra cuando [H+]=[OH-] (pej: agua pura). Su
concentración varía con la temperatura.
Cuando [H+]>[OH-] es ácida, cuando [OH-]>[H+] es básica o
alcalina…
 ÁCIDOS: los ácidos son todos los compuestos o iones
capaces de ceder protones al medio en una sc acuosa.

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 BÁSICA O ALCALINA: son capaces de aceptar protones

del medio en sc acuosa.

La fuerza de un ácido o base se determina por su tendencia  Si es pH>7 es ácido (sangre con 7,32 a 7,42, fluidos
en perder o ganar protones… intestinales con 8).
 Ácidos: son fuertes si se disocian toralmente en sc  Si es pH<7 es básico (orina con 5, saliva con 6,9, fluidos
(gran capacidad de disociación) y débiles si ionizan una estomacales con 3).
proporción pequeña de su mol (se calcula la constante
de disociación).

fuerte

débil
 Bases: son fuertes si se disocian completamente en sc
SOLUCIONES AMORTIGUADORAS
y débiles si se disocia una pequeña proporción de su
molécula Solución compuesta por sustancias químicas que tienen la
! Si un ácido es fuerte su base conjugada es débil y viceversa capacidad de amortiguar o minimizar los pequeños
cambios de pH que podrían producirle el agregado de
pequeñas cantidades de electrólito ácido o alcalino
PH (CONCENTRACIÓN DE HIDRÓGENO)
(soluciones buffer).
Es una medida del grado de acidez, neutralidad o
Generalmente son ácidos débiles que se relacionan con sus
alcalinidad de un medio biológico. Existe una relación
sales fuertes.
inversa entre el pH y el grado de H+ (hidrogeniones).
Es un índice cualitativo, no cuantitativo del estado ácido-
base corporal total, porque en cualquier momento ¿CÓMO FUNCIONA?
alrededor de 2/3 de una carga ácida o alcalina es En un sistema constituido por un ácido débil
amortiguada por el pasaje de protones hacia o desde el y su sal, es posible calcular la k de disociación
líquido intracelular... del ácido y de las concentraciones iniciales
Es un parámetro sobre el estado del plasma o intersticio, del ácido y de la sal.
no sobre el intracelular. Se prefiere hablar de “acidemia”
o “alcalemia”.
Por la capacidad de conductividad eléctrica del agua pura a
Como hay un electrolito fuerte, este se disocia totalmente, de
25°C se sabe que la cantidad de iones presentes es de
manera que se concentran iones negativos A- y la conc de
10^-14. También que los electrolitos en agua pura son
iones Na+ serán iguales a la conc inicial de la sal. Entonces,
protones (H+) e hidroxilos (OH-) y que por c/H+ debe existir
como A- es común al ácido y a la sal, su alta conc provoca el
el correspondiente OH-. Entonces…
desplazamiento del equilibrio de disociación del ácido hacia
Kw = 10–14 M = (10-7 M) x (10-7 M)
la formación de moléculas enteras. En la mayoría de los
(H+) = 10–7 M = 0.0000001 M
(OH- ) = 10–7 M = 0.0000001 M casos, esto produce que todo el ácido quede no disociado y
la conc de moléculas enteras de ácido puede considerarse
Y para convertirlo en un n° entero se usa el concepto de
igual a la conc inicial del mismo.
logaritmo: En la ecuación de equilibrio de disociación…
Entonces su valor neutro es 7 (¡valor fisiológico!). En el agua
pura es neutra y equivalente al pOH.
¡Ojo! Es neutra con 7 a 25° ya que cambia el valor de pH con
la temperatura (a 0°C es de 7,5 y es de 6,1 a 100°C, a la
temperatura del cuerpo humano de 37°C es de 6,8).

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ECUACIÓN HENDERSON -HASSELBACH ALTERACIONES DEL EQUILIBRIO ÁCIDO -BASE

Ante una alteración del equilibrio ácido-base de cierta
magnitud, los mecanismos reguladores se ponen en marcha
simultáneamente, pero van alcanzando su máximo de
efectividad escalonados en el tiempo.

 Cuando A- (aceptor protones) es igual a AH (dador de

protones) se anula (log 1/1=0) siendo pH=pKa.
 Cuando la relación A-/AH= 100, el pH=pKa + 2.
 Cuando la relación de A-/AH= 1/10, el pH=pKa – 1.

¿CÓMO SE PRODUCE EL CO2? ÁCIDO CARBÓNICO

CURVA DE TITULACIÓN ÁCIDO -BASE
Procedimiento que permite conocer la concentración o
“título” de una sc ácida (o básica) mediante el agregado de
una sc equivalente básica (o ácida). Implica una reacción de
neutralización. Cuando se combinan = n° de equivalentes de
ácido y base estamos en el “punto de equivalencia” donde
el pH=pKa.
Puede representarse x medio de curvas de titulación: indican
cambios producidos en el pH, en función del volumen de sc BICARBONATO HCO₃
ácida o básica de conc conocida que se agrega.

SISTEMAS AMORTIGUADORES SANQUÍNEOS

1. Sistema del bicarbonato/ácido carbónico

Sale el bicarbonato por contratransporte y entra

Cl- (reacciona con K+, que se libera luego).
2. Sistema de los fosfatos

El intercambio de ellos depende de la presencia de

protones en el medio.
En la acidosis, el fosfato monohidrogenado actúa
El pH de la sangre es producto del trabajo del riñón como aceptor de H+ pasando a dihidrogenado; en
(reabsorbe bicarbonato en el túbulo contorneado proximal) la alcalosis ocurre lo contrario.
e inversamente proporcional al trabajo del pulmón
(moviliza CO2 proveniente de los tejidos).
Si aumenta el CO2 aumenta la pCO2, lo que provoca una
acidosis respiratoria.

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3. Sistema de la hemoglobina

DESEQUILIBRIOS DEL VOLUMEN DE LÍQUIDO

HIPOVOLEMIA
Reducción del volumen de sangre circulante.
Causas: hemorragias, diuréticos, vómitos copiosos (se
presenta cuatro horas luego de una ingesta y es copioso
indica retención gástrica), diarreas profusas, fístulas.
Cambios a nivel de: presorreceptores aórticos y carotídeos,
liberación de catecolaminas, unidad capilar, arteriola
aferente (sistema renina-angiotensina-aldosterona).

IONOGRAMA

PÉRDIDA DE SANGRE

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SOBREHIDRATACIÓN  Natremia: contenido o tasa de sodio en la sangre de una

persona normal.
La causa más frecuente ocurre cuando por cualquier causa
Parámetros de control:
(error diagnóstico, aceleración del ritmo de goteo) se
estado de conciencia,
administra mayor volumen de solución.
pulso arterial frecuencia
Signos generales:
cardíaca, estado de los
 Edema palpebral.
globos oculares, signo
 Edema maleolar, sacro y en
del pliegue, temperatura
zonas declives.
axilar y rectal, tiempo de relleno capilar subungueal, peso
 Lagrimeo (epífora).
disminuido, P.V.C. disminuida.
 Sensación de pastosidad a la
Parámetros de laboratorio
palpación de masas musculares.
 Aumento desproporcionado del peso en las primeras 6hs
de hidratación.
Signos de sobrehidratación isotónica:
Predominan los síntomas de hipervolemia con insuficiencia
cardíaca aguda: Taquicardia (aumento de la frecuencia
cardíaca), disnea (dificultad respiratoria o falta de aire),
encharcamiento pulmonar (cuando el corazón no es capaz
de bombear sangre puede represarse en las venas que llevan
sangre en los pulmones), ritmo de galope, ingurgitación
yugular (distensión de la vena yugular proporciona una
indicación de la presión auricular derecha).
Signos de sobrehidratación hipotónica:
Convulsiones, rigidez de descerebración, movimientos
involuntarios por edema del tronco cerebral.

DESHIDRATACIÓN
La deshidratación es el síndrome caracterizado por el DESHIDRATACIÓN ISOTÓNICA
déficit combinado y en proporciones variables de agua y/o Se produce por una pérdida aproximadamente equivalente
electrolitos. de agua y iones (diarreas; vómitos; hemorragias, quemados;
fístulas). Hay una caída global de ambos compartimientos,
tanto intracelular como extracelular con conservación
precaria de la isotonía a ambos lados de la membrana.
Signos: globos oculares normotónicos, pliegue esbozado,
sed, mucosas secas, normotermia, sensorio conservado,
ausencia de shock, diuresis conservada.

DESHIDRATACIÓN HIPOTÓNICA
Se produce como consecuencia de una depleción sódica que
condiciona hipoosmolaridad extracelular. Las causas
pueden ser renales: Insuficiencia renal, diuréticos,
patologías endócrinas, etc. O extra renales: diarreas,
vómitos o por acumulación de líquido en el tercer espacio
como en una pancreatitis, peritonitis, etc.

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3. RINGER LACTATO: proporciona agua y los tres cationes de

mayor importancia en el organismo (sodio, potasio y
calcio). La presencia
de lactato proporciona un efecto alcalinizante a la solución,
ya que el lactato se transforma en bicarbonato en el hígado
y por lo que también está indicada en el tratamiento de la
acidosis leve o moderada.
La solución de Ringer Lactato contiene por litro la siguiente
proporción iónica: Na+= 130 mEq, Cl = 109 mEq, Lactato=
Signos: globos oculares hipotónicos (enoftalmos), pliegue 28 mEq, Ca2+ = 3 mEq y K+ = 4 mEq.
bien manifiesto, sed ausente o muy escasa, mucosas 4. SALES PARA REHIDRATACIÓN ORAL: Cada sobre de 28.4 g
ligeramente secas, sensorio obnubilado, pueden aparecer contiene: Cloruro de Sodio 3.50 g, Cloruro de Potasio 1.50
convulsiones, shock hipovolémico temprano, oliguria (se g, Citrato Trisódico Dihidratado 2.90 g, Glucosa Anhidra
define con una emisión de orina < 500 ml en 24 horas en un 20 g.
adulto o < 0,5 ml/kg/h en un adulto o un niño (< 1 ml/kg/h
en neonatos).

DESHIDRATACIÓN HIPERTÓNICA
Se produce una mayor pérdida de agua que de iones,
fundamentalmente de sodio, que es el responsable de la
osmolaridad plasmática. Puede deberse a: diarreas
secretorias, bronconeumopatías, hipertermia de cualquier
origen, abrigo excesivo, falta de ingesta líquida.

Signos: globos oculares normotónicos, ausencia de pliegue

o pliegue pastoso, sed muy intensa, mucosas resecas,
apergaminadas, sensorio excitado, ausencia de shock,
oliguria.

HIDRATACIÓN ENDOVENOSA
1. SOLUCIÓN FISIOLÓGICA: aporta 154 mEq/l de sodio y 154
mEq/l de cloruros.
2. DEXTROSA AL 5%: la dextrosa (glucosa) es la forma en que
el organismo utiliza los carbohidratos de la dieta
alimenticia. 5 gramos de D-glucosa por 100 ml de solución
y aporta aproximadamente 200 calorías por litro de
solución;

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GLÚCIDOS
Son sustancias orgánicas polihidroxiladas con un funcional
aldehído o una cetona (glucosa y fructosa
respectivamente) y varias funciones alcohólicas.

Para nombrarlos se suele combinar su n° de C y función…

Representan aprox el 50% del valor calórico total (harinas,
Pej: la aldohexosa es un monosacárido con una función
sacáridos como la leche, frutas, etc)
aldehído y 6 C; una cetopentosa tiene función cetona y 5 C.

FUNCIONES DESTACADAS
PROPIEDADES QUÍMICAS
1. Función energética (degradación + obtención energía):
a. Directa: glucosa. 1. PODER REDUCTOR EN MEDIOS ALCALINOS
b. Almacenamiento energético: glucógeno, a nivel  REDUCIR significa sacar oxígeno de una molécula o
muscular esq y hepático; almidón en los vegetales. entregarle electrones o átomos de hidrógeno…
2. Función estructural en membranas: en el tejido  OXIDAR implica aportar oxígeno o quitar electrones o
conectivo como los proteoglucanos. átomos de hidrógeno de una molécula…
3. Función informativa: glicoproteínas, proteoglicanos,
peptidoglicanos en bacterias, como antígenos, canales
para iones o receptores.
EN LA MEDICINA ES IMPORTANTE POR:
 Hipoglucemias.
 Diabetes mellitus.
 Intolerancia a la lactosa.
 Glucogenosis (deficiencias hereditarias de enzimas,
2. RICA ISOMERÍA
almacenamiento).
 Epímeros: son isómeros que difieren entre sí en la
 Galactosemias (deficiencias hereditarias de enzimas,
configuración alrededor de un sólo átomo de carbono.
lleva a retraso mental o ceguera).
Pej:
Homopolisacáridos: monómeros de glucosa. Función de
almacenamiento energético (pobres en información).
CLASIFICACIÓN: según su sencillez y la cant de sustancias
que pueden liberar por hidrólisis…
1. Monosacáridos.
2. Disacáridos.
3. Polisacáridos.
a. Homoglicanos.
b. Heteroglicanos.  Carbono asimétrico: es aquel al cual
están unidos cuatro átomos o grupo de
MONOSACÁRIDOS átomos distintos…
 No pueden hidrolizarse en
mol + pequeñas. a. SERIES D Y L: debemos considerar la posición del OH-
 Se obtienen como cristales más alejado de la función aldehído o cetona. Si está a la
de color blanco, solubles en Derecha es D (derecha) y si está a la izquierda es L (left).
agua.
 Tienen sabor dulce.
 El más importante es la glucosa.
Los más simples son…

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 Enantiómeros: isómeros que son imágenes especulares

el uno del otro…

Pej: condensación del C1 con el OH- del C5 (sin pérdida de

agua). Además el C1 se hace asimétrico (unido a 4 átomos
diferentes o grupos diferentes), se le llama “anomérico”.

DENOMINACIÓN:
 OH- del mismo plano del enlace hemiacetálico: alfa
(si no están en el mismo plano es beta).
b. ÓPTICA: capacidad de los glúcidos de girar el plano de  D porque era d-glucosa.
vibración polarizada hacia la derecha (dextrógiro, en
 El enlace: piranosa.
sentido de las agujas del reloj) o izquierda (levógiro). ¡Una mejor representación:
Anillo de Haworth (hexagonal, lo que en la forma cíclica lo
ubicamos a la derecha aquí lo ubicamos hacia abajo y lo
que está a la izquierda hacia arriba)

La dirección de la rotación es independiente de la serie a

la que pertenezca en monosacárido: Se pueden
designar…
 D(-): Serie D y levógiro
 D(+): Serie D y dextrógiro
 L(-): Serie L y levógiro
 L(+): Serie L y dextrógiro

Formas que adoptan los glúcidos en la circulación

sanguínea (silla o nave)

 Anómeros: la formación de un enlace hemiacetálico crea

un nuevo centro de asimetría en la molécula (C1 o C2)
según el azúcar. La configuración alfa o beta alrededor de
! En solución la glucosa es dextrorrotatoria. La solución de este carbono determina la aparición de anómeros.
glucosa se conoce como dextrosa o suero dextrosado.
-La unión hemiacetálica genera un nuevo carbono
Aporta agua y calorías y se administra por vía intravenosa.
!El número de isómeros ópticos se calcula con 2^n (n: n° de asimétrico llamado carbono anomérico (originalmente
C asimétricos). tenía la función aldehído o cetona). En el caso de la
glucosa es el C1. Se dibuja a la derecha del oxigeno que
3. ENLACE HEMIACETÁLICO forma el anillo pirano en la fórmula de Howarts. Luego, la
 El enlace intramolecular que se establece entre la numeración de los carbonos continua en sentido horario.
función aldehído o cetona y un hidroxilo unido a un -De acuerdo a la orientación del hidroxilo del carbono
carbono del mismo monosacárido. anomérico hablamos de series…
! enlaces intramoleculares donde la mol de O es un puente  Serie alfa cuando el hidroxilo del nuevo carbono
que une C que están en la misma cadena. asimétrico está orientado en el mismo plano del
enlace. Se escribe a la izquierda en la formula
desarrollada y hacia abajo en la fórmula de Howart o
de la silla.

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 Serie beta cuando el hidroxilo del nuevo carbono HEXOSAMINAS O AMINOAZÚCARES

está orientado en el plano contrario del enlace
hemiacetálico. Se escribe a la derecha en la formula
desarrollada y hacia arriba en la fórmula de Howart o
de la silla.

 Pirano: cuando en el puente de oxígeno hay 5 C.

ÁCIDOS URÓNICOS
Hexagonal
 Furano: cuando en el puente de oxígeno hay 4C.
Pentagonal.

DISACÁRIDOS: DAN 2 MONOSACÁRIDOS

Se obtienen al estado cristalino, solubles en agua y sabor
DERIVADOS DE MONOSACÁRIDOS dulce.
GLUCÓSIDOS Unión de tipo: acetílica, éter o glicosídica, con pérdida de
una molécula de agua.

Los más frecuentes…

1. LACTOSA: D-galactosa y D-glucosa, con enlace beta1,4
glicosídico.

DESOXIAZÚCARES 2. SACAROSA: glucosa y fructosa con enlace alfa 1,2 o beta

Derivados de los monosacáridos con pérdida de O de uno de 2,1.
los grupos alcohólicos.

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3. MALTOSA (producto de digestión del almidón por las ramificación. Más ramificado que el almidón (cada
amilasas digestivas): 2 glucosas, en enlace 1,4. 8 a 12 unidades). Insoluble. Los enlaces alfa 1 4
hacen que adopte una estructura helicoidal
arrollada estrechamente.
Los tejidos que lo sintetizan son el hígado (reg glucemia) y
músculo esquelético (contracción).
3. CELULOSA: estructural en la fibra vegetal;
constituida por la repetición de beta d
glucopiranosas, en enlaces beta 1,4 (el cuerpo
humano no puede digerirlos, bulto de la dieta).
Celebiosa: disacárido estructural de la celulosa.

GLICANOS O POLISACÁRIDOS: + DE 10 MONOS. HETEROGLICANOS

Por hidrólisis dan: exosaminas y ácido urónico.
En general, son compuestos amorfos, insolubles en agua e
insípidos.
MONOGLICANOS
1. ALMIDÓN: es la forma principal de reservas de
glúcidos en los vegetales. Es una mezcla de dos
sustancias:
 Amilosa, un polisacárido esencialmente lineal.
Consiste en un polímero lineal de 200 a 20.000
unidades de glucosa que se organizan en forma de
hélice. En soluciones acuosas tiende a precipitar y
formar grumos.

 PROTEOGLUCANOS: repetición glucurónica, n acetil

glucosamina o galactosamina (unidades de disacáridos
que se repiten: glicosamínglicanos o GAG).
Funciones estructurales por medio del tc: ácido
hialurónico, dermatán sulfato, condritín sulfato, etc.
 GLUCOPROTEÍNAS: funciones dinámicas (como
 Amilopectina, un polisacárido con una estructura muy proteínas plasmáticas, en las membranas como
ramificada Las dos formas de almidón son polímeros receptores, etc), se caracterizan por mayor comp
de α-DGlucosa. La amilopectina es ramificada y llega a proteico, no ácidos urónicos ni GAG. Requieren dolicol.
polimerizar hasta 600.000 glucosas o más. Su Enlace a la proteína: C-O (mucinas) // C-N (proteínas
estructura consiste en cadenas de glucosas unidas por plasmáticas) // Gal-O (colágeno).
enlaces alfa 1-4 a las que se unen otras cadenas
similares por uniones alfa 1-6. Estas cadenas
secundarias dejan entre sí una distancia libre de unas
diez glucosas y suelen tener entre 24 y 30
monómeros. De ellas se desprenden cadenas
terciarias más cortas de hasta 16 monómeros de
glucosa. En agua forma geles.

Los almidones naturales contienen 10-20% de amilosa y 80-

90% de amilopectina.
2. GLUCÓGENO: Homoglicano de reserva animal.
Cadena de α-D-glucopiranosas en uniones alfa 1 4
en cadena lineal y alfa 1 6, en puntos de

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LÍPIDOS PROPIEDADES FÍSICO QUÍMICAS DE LOS ÁCIDOS

Son sustancias orgánicas relativamente insolubles en el GRASOS
agua y solubles en solventes orgánicos, como el éter el 1. CARÁCTER ANFIPÁTICO.
cloroformo y el benceno. 2. SAPONIFICACIÓN Y IONIZACIÓN: consiste en la formación
Representan aproximadamente el 35% del valor calórico de jabones en un medio salino; el proceso tiene que ver
total de la dieta de un hombre adulto (importancia). con la ionización de los ácidos grasos que permiten la
fijación de sales de sodio o potasio, formando sales de
ácidos grasos que son los jabones.
¿CUÁLES SON SUS PRINCIPALES FUNCIONES?
1. Componentes de: la dieta normal, membranas celulares ,
lipoproteínas plasmáticas.
2. Función energética: oxidación de ácidos grasos (beta-
oxidación), almacenamiento (lipogénesis).
3. Precursores en la síntesis de: hormonas esteroides,
ácidos biliares y vitamina D3, prostaglandinas y leucotrienos.
4. Aislantes eléctricos (mielina).
5. Aislantes térmicos y contra traumatismos (tejido celular
subcutáneo). 3. CLASIFICACIÓN:
6. Regulación de la temperatura corporal (grasa parda). Según:
A) Número de carbonos:
Es transportado por lipoproteínas plasmáticas. 1. cadena corta: poseen hasta 8 carbonos.
2. mediana: poseen entre 10 y 14 carbonos.
¿CÓMO SE CLASIFICAN LOS LÍPIDOS LOS LÍPIDOS? 3. Larga: poseen más de 16 carbonos.
B) Presencia ó no de doble/s ligadura/s: saturados e
insaturados: (configuración cis-trans, serie Omega).

ENFERMEDADES
 Ateroesclerosis: endurecimiento de las arterias y que
puede tener repercusión cardiovascular.
 Obesidad. ÁCIDOS GRASOS SATURADOS
 LipoIdosis: una enfermedad hereditaria caracterizada por Se encuentran principalmente en el reino animal: carne
la acumulación patológica de lípidos debido a deficiencias vacuna, cerdo, piel de pollo, lácteos (excepto el aceite de
enzimáticas. coco y la grasa del cacao).
El exceso de ácidos grasos saturados disminuye el número y
la afinidad de los receptores celulares para LDL, que son las
ESTRUCTURA DE LOS ÁCIDOS GRASOS
lipoproteínas de baja densidad.
Por otro lado los saturados aumentan la sínt del colesterol y
tienen efecto trombogénico.

ÁCIDOS GRASOS MONOINSATURADOS

Poseen enlace doble.
El ácido oleico es el principal representante.
Sus fuentes son: las aceitunas, las frutas secas, el aceite de
oliva, el maní, la soja y la palta.
A nivel de efectos biológicos los monoinsaturados reducen
Los ácidos grasos tienen una cabeza polar que está rep por el colesterol total y el LDLc. No disminuyen el HDLc…
un carboxilo y una larga cola hidrocarbonada. Poseen isomería geométrica:
Tienen cabeza polar y colas hidrofóbicas (anfipáticos).

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 CONFIGURACIÓN CIS-TRANS

Cuando los dos átomos de hidrógeno de la doble ligadura

están situados en el mismo plano decimos que la
configuración es cis, por el contrario si esos átomos de
hidrógeno están enfrentados pertenecen a la configuración
trans.
En la configuración cis la mol tiene una angulación de
aproximadamente 120° que facilita la fluidez de las memb.

Ácidos grasos trans: presentes en los aceites vegetales

parcialmente hidrogenados como la margarina y en la grasa
vacuna, ya que la acción de los microorganismos en el rumen
también lo forma.
Elevan LDLc y bajan HDLc.
No poseen actividad de ácido graso esencial.
Antagonizan el metabolismo de los mismos.

 SERIE Ω

A partir del ácido palmítico puede formarse un insaturados

como el palmitoleico que es un omega 7 o por el contrario el
palmítico se puede elongar en el microsoma y formar un
ácido graso de 18 carbonos que es el esteárico. A su vez
dentro del microsoma y por desaturasas, el ácido esteárico
Pej: el ácido linoleico tiene 18 carbonos con tres dobles
se puede transformar en oleico que tiene 18 carbonos y una
ligaduras entre los carbonos 9 y 10, 12 y 13 y 15 y 16, si doble ligadura entre los carbonos 9 y 10 por eso es un ácido
queremos sacar la serie omega restamos el número de
omega 9.
carbonos en este caso 18 menos la posición del último enlace
que en esta situación es el número 15, por lo tanto es un
ácido omega 3. ÁCIDOS GRASOS ESENCIALES
En el caso del oleico tiene 18 carbonos una sola doble
ligadura entre los carbonos 9 y 10 por lo tanto el oleico es un
omega 9.

Debemos ingerirlos ya que nuestro cuerpo no es capaz de

realizar ciertas insaturaciones.

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Emulsión: es la dispersión de pequeñas partículas lipídicas

de tamaño coloidal en una fase acuosa

Liposoma: es una vesícula esférica con una membrana

prostaglandinas y leucotrienos→mediadores en los
compuesta de una doble capa de fosfolípidos que constan de
mecanismos inflamatorios.
partes hidrosolubles y liposolubles los fosfolípidos naturales
se obtienen en general de la soja y en solución acuosa
tienden a formar esta estructura esférica.

5. PUNTO DE FUSIÓN LIPÍDICO

4. MICELAS
Dispersión de lípidos en interfase aire-agua

A mayor longitud de cadena hay mayor saturación→ el

punto de fusión lipídica disminuye; por el contrario cuanto
más corta sea la cadena hidrocarbonada o mayor sea el
Las cabezas polares tienden a orientarse hacia el agua y las
número de dobles enlaces que posee el ácido graso el punto
colas hidrofóbicas quedarán en contacto con el
de fusión lipídica aumenta.
aire→monocapa.
La mayor influencia sobre el punto de fusión y fluidez de un
ácido graso está determinada por los dobles enlaces
Comportamiento de las moléculas anfipáticas en agua
insaturados, pej: el ácido esteárico de 18 carbonos saturado
tiene un punto de difusión de 70 grados en tanto el linoleico
que tiene 18 carbonos y es in saturado tiene un punto de
fusión de menos 5 grados.

6. PEROXIDACIÓN LIPÍDICA

Son estructuras circulares o esféricas donde las cabezas

polares interactúan con el agua y las colas hidrofóbicas se
disponen hacia el interior de la estructura con fuertes
interacciones hidrofóbicas.

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FOSFOLÍPIDOS

Etapas:

A veces esa molécula de ácido fosfórico puede ser el único

sustituye ente en ese caso se habla de ácido fosfatídico o
bien puede estar unido a un radical de tipo alcohólico como
ser el la colina como ser talonalina o bien el inositol.

TRIACILGLICÉRIDOS

Cuando el radical es el alcohol colina se forma la

fosfatidilcolina o lecitina que es uno de los fosfolípidos más
abundantes presentes en las membranas biológicas.
Como no pueden formar puentes de hidrógeno con el agua También es el lípido que más abunda en el cerebro.
son altamente a polares→hidrofóbicos. A su vez si el radical fuera la etanolamina tendríamos la
Poseen estructuras químicas totalmente apolares en fosfatidiletanolamina o también conocida con el nombre de
contacto con el agua no se disuelven y forman sistemas cefalina que es otro de los fosfolípidos de membrana
bifásicos. también preferentemente del sistema nervioso central.

Cuando el radical alcohólico es un mío inositol 45 bi fosfato

se forma el fosfatidilinositol. Este fosfolípido cumple
importantes funciones estructurales a nivel de las
membranas y es generador de segundos mensajeros.
La hidrólisis del enlace químico entre el DIACIGLICEROL y el
inositol fosfato va a generar segúndos mensajeros como el
inositol trifosfato que movilizará calcio dentro de las células
y el diacilglicerol.

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al hacerlo disminuye el punto de fusión del mismo y de esa

COMPORTAMIENTO FOSFOLÍPIDOS EN AGUA manera tiene una mayor fluidez). De tal manera participa en
la modulación de la fluidez de las membranas biológicas

ESFINGOSINA (ESFINGOL)

Cuando son colocados en solución acuosa tienden a formar

estructuras con bicapas fosfolípidicas y que constituyen el
mejor ejemplo de membranas biológicas.
En ellas las cabezas polares se orientan en contacto con el
agua a través de la formación de puentes de hidrógeno y las
colas hidrofóbicas tienden a disponerse hacia el interior de
la est interactuando a través de interacciones hidrofóbicas.

ESTRUCTURA ESTEROIDES
Columna vertebral está formada por una amino-alcohol de
18C denominado esfingosina o esfingol en el C2 que existe
un grupo amino puede condensarse con un ácido graso
permitiendo la formación de una unión de tipo
amida→ceramida.
Por otro lado en el C1 la presencia de un grupo alcohólico
primario permite la asociación con cadenas oligosacáridos
Un esteroide muy importante es el colesterol…
que también tienen oxidrihilos (la asoc de dos grupos
alcohólicos con pérdida de una molécula de agua→éter).

Tiene 27 carbonos, un oxhídrilo, en el carbono 3 una doble

ligadura entre los carbonos cinco y seis cadenas laterales en
carbono 17 carbono 10 y carbono 19.
La asociación de esfingosina con ácido graso forma la
Los alimentos que poseen altos contenidos de colesterol ceramida, puede unirse en su C a un radical fosforilcolina y
(más de 200 mg%): las vísceras, embutidos, fiambres, yema forma esfingomielina, que es uno de los lípidos más abund
de huevo, manteca y los quesos de alta maduración. del SN y presente en las vainas de mielina.
El colesterol cumple en las membranas una función dual por Las ceramidas pueden unirse a cadenas oligosacáridos que
un lado por su alto peso molecular y su polaridad dificulta el pueden tener glucosa formando básicamente la
movimiento de las moléculas que están a su alrededor glucosilceramida o por su aspecto físico químico llamados
dando rigidez. también globosidos.
Por otro lado la presencia de un oxidrilo en el C3 perm la Las glucosilceramidas pueden contener en acetil
esterificación del mismo (pej con ácidos grasos insaturados, neuramídico y forman lípidos complejos del sistema nervioso
central que son los llamados gangliósidos.

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La asociación de esfingosina y ácido graso forma la -Qm: son las partículas de menor densidad flotan en el agua
ceramida, si se une a un oligosacárido en el cual predomina y se sintetizan fundamentalmente a nivel del intestino
el monosacárido galactosa se forman los transportan triglicéridos de la dieta
galactocerebrósidos o galactocilceramida, esta puede -VLDL: son partículas un poquito más densas que en general
sulfatarse y entonces formar los sulfatidos (lípidos presentes transportan triglicéridos endógenos de síntesis hepática
fundamentalmente en la sustancia blanca del cerebro y en finalmente, del metabolismo periférico de la belle dl surgen
menor proporción en otros tejidos). -IDL: las lipoproteínas de densidad intermedia transforman
colesterol esterificado y triglicéridos.
LIPOPROTEÍNAS

Caracterizada por poseer una monocapa de fosfolípidos y en

esa generalmente están insertos dos clases de proteínas:
que pueden abarcar todo el espesor de la monocapa→
apoproteínas intrínsecas, o solamente una parte de ella
→apoproteínas periféricas o extrínsecas
Hacia el interior de la lipoproteína se encuentran los lípidos
más apolares es así que tenemos por ejemplo el colesterol
esterificado, el colesterol libre y fundamentalmente los
triglicéridos.

¿CUÁLES SON LAS PRINCIPALES LIPOPROTEÍNAS?

Por ello las hdl lipoproteínas de alta densidad se caracterizan

porque las proteínas constituyen el principal componente.

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AMINOÁCIDOS humano tienen aminoácidos de tipo alfa L (amino a la

izquierda).

2. IONIZACIÓN A PH FISIOLÓGICO

lo que varía de aminoácido a aminoácido es el radical.

Los aminoácidos tienen alto punto de fusión y de ebullición
y tienden a formar redes cristalinas, por tal motivo estas
FUNCIONES BIOLÓGICAS
propiedades indica de que están ionizados,
 Unidades estructurales de proteínas. Cuando el aminoácido está sin ionizarse→ terminación -ico
 Neurotransmisores. (pej glutámico) y cuando el aminoácido se ioniza→-ato (pej
 Transporte de ácidos grasos activados. de glutámico pasa a glutamato).
 Participación metabólica en la síntesis de: Glucosa, urea,
purinas y pirimidinas, hemo; etc. 3. COMPORTAMIENTO ANFOTÉRICO

AMINOÁCIDOS ESENCIALES
Son aquellos que pueden ser sintetizados por el organismo y
que por lo tanto deben ser aportados a través de la dieta.
Todas las proteínas de origen animal son ricas en estos
aminoácidos: Valina, Leucina, Isoleucina, Triptófano,
Metionina, Treonina, Lisina, Fenilalanina.
¡Determinan que las proteínas que los contengan sean de
alto valor biológico.

PROPIEDADES FÍSICO-QUÍMICAS
1. ISÓMEROS ÓPTICOS, SERIES D Y L.
Es el comportamiento que un aminoácido tiene en un campo
Un carbono asimétrico es aquel que está unido a cuatro
eléctrico según las distintas variaciones de Ph.
átomos o grupo de átomos distintos. El clásico ejemplo es el
Pej si al aminoácido l alanina lo sometemos a un medio ácido
C2 del gliceraldehído:
se comportará como una base captando protones del medio
y adquiriendo una forma catiónica de conf+ 1.
El ph en el cual el 50% de la l alanina se encuentra en forma
de ion dipolar y el 50% se encuentra en forma catiónica, es lo
que se conoce como un Pk1, es de aproximadamente 2.34.A
su vez si la sometemos a un medio alcalino se va a comportar
como un ácido cediendo protones al mismo y de esa manera
adquirirá una carga negativa constituyendo la forma
aniónica del aminoácido. El ph en el cual existe un 50% de l
alanina en forma de ión dipolar y un 50% dl alanina en forma
aniónica es el pk 2 que corresponde a un ph de
aproximadamente 9,69.
Si nosotros hacemos un promedio del pk 1 y el pk 2 dividimos
por 2 vamos a tener un nuevo valor de ph de 6.02→ PUNTO
ISOELÉCTRICO, ph en el cual no se producirá la migración de
Cuando un aminoácido tiene su grupo amino hacia la un aminoácido en un campo eléctrico y por otra parte es el
derecha (SERIE D) y se representa este hecho como alfa-D, ph que surge de condensar los dos pk que tiene el ion
sin embargo las proteínas que forman parte del organismo dipolar tanto en la forma ácida como en la forma alcalina.

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HIBRIDACIÓN DE RESONANCIA
Una de las características más importantes de la unión
peptídica comunión de tipo amina…

PODER BUFFER DE LOS AMINOÁCIDOS En estos casos el enlace peptídico por momentos se
comporta como un enlace simple y por momentos se
comporta como una doble ligadura, lo cual le da rigidez a la
molécula proteica impidiendo la rotación alrededor de los
enlaces carbono nitrógeno.

CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos pueden ser clasificados según la polaridad

de los grupos radicales a ph 7.
4. UNIÓN PEPTÍDICA

ESTRUCTURA QUÍMICA DE DIPÉPTIDO

COPLANARIDAD DEL ENLACE

El nombre del dipéptido va en función de cuál es el

Es como si estuvieran dispuestos en los cuatro ángulos de aminoácido que tiene el extremo amino terminal que es el
una hoja de papel. n° 1 y el aminoácido que tiene el extremo carboxilo terminal
que va a ser el n°2.

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CLASIFICACIÓN DE LOS PÉPTIDOS ESTRUCTURA PROTEICA

PRIMARIA

Las proteínas son compuestos orgánicos (macromoléculas)

formadas por la asociación de más de 50 aa

En el caso de la anemia de células falciformes, la mutación

genética determina el cambio de un aminoácido en la
cadena beta de la hemoglobina normal formando un tipo
anómalo de hemoglobina (hemoglobina s), al momento de
desoxigenarse tiende a formar precipitados dentro de los
vasos sanguíneos que llevan a la formación de trombos ya
su vez esos trombos pueden precipitar eventos
El glutatión es un tripéptido que cumple importantes cardiovasculares o incluso hemólisis.
funciones como la eliminación de radicales libres de la célula. SECUNDARIA
Formado por tres aminoácidos: ácido glutámico, cisteína y
glicina, y que el enlace que se forma entre el primer
aminoácido y el segundo no es el clásico enlace sino que el
carboxilo terminal es el que establece el puente peptídico
con el grupo amino de segundo a menos ácido.

ALFA-HÉLICE

FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LAS PROTEÍNAS

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Se establecen entre dos elementos electronegativos como

ser el oxígeno y el nitrógeno que se unen a través de un
átomo de hidrógeno.

En los codos, el enrollamiento se hace al azar por la TRIPLE HÉLICE DE COLÁGENO

aparición del aminoácido prolina que carece de un
hidrógeno para formar puente de hidrógeno, por tal motivo
la hélice se desestabiliza y su enrollamiento insistimos
vuelve ser al azar.

HOJA PLEGADA (BETA CONFORMACIÓN)

La unidad estructural del colágeno es la molécula de

tropocolágeno, está formada por tres cadenas poli-
peptídicas enrolladas entre sí que se asocian para formar
una súper hélice.
Las tres hélices se envuelven a su vez apretadamente sobre
un eje central de manera de formar una estructura muy
parecida a una soga.
En la hoja plegada tenemos dos o más cadenas poli Se conectan entre sí a través de puentes de hidrógeno
peptídicas que pueden estar en sentido paralelo o anti intercatenarios. En general no se forman puentes dIsulfuro
paralelo con los radicales, que se estabilizan en porque prácticamente no existen moléculas de cisteína.
generalmente hacia arriba de la molécula y un dato que es TERCIARIA
interesante que aquí los puentes de hidrógeno se
establecen entre las distintas cadenas es decir son
intercatenarias.
Por ejemplo son anti paralelas cuando una cadena corre en
sentido amino terminal carboxilo terminal y la cadena
inmediatamente adyacente lo hace en sentido contrario.

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Involucran fundamentalmente los llamados puentes salinos,

que se estabilizan entre radical de signo puesto, las
interacciones hidrofóbicas, los puentes de van der waals y
los puentes disulfuro.

CUATERNARIA

Se refiere a la estructura tridimensional de una proteína

oligomérica.
El modo como interactúan entre sí las cadenas polipeptídicas
conocidas con el nombre de monómeros.
Pej: desoxihemoglobina que está estabilizada por ocho
puentes salinos los cuales al oxigenar se la molécula se
rompen y entonces la molécula adopta una forma relajada
que es la forma oxigenada.

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PROTEÍNAS ESPECÍFICAS APOPROTEÍNA→ GLOBINA

HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA Posee un nivel de estructura primaria, secundaria, terciaria y

cuaternaria.
Estructura Primaria
 NUMERO: Son 4 cadenas polipeptídicas: 2 alfa (141 AA)
y 2 beta (146 AA).
 ORDEN: Los AA polares se ubican hacia afuera (en
contacto con el agua) y los NO polares hacia el interior,
Es una proteína conjugada. Está formada por 1 grupo formando un nicho hidrofóbico que hace que no se oxide
proteico y 1 apoproteína. el hierro.
 CLASE DE AA PRESENTES: Predomina los AA básicos
HEMOGLOBINA (histidina).
GRUPO PROSTÉTICO→HEMO Estructura Secundaria
Es el enrollamiento de la cadena polipeptídica alrededor de
un eje longitudinal.
 En la cual contiene 8 segmentos de alfa hélice
estabilizados por hidrógeno intracatenarios,
 En los codos, el enrollamiento es al azar por presencia de
prolina, ya que esta carece de hidrógenos en su grupo
amino y no forma puente hidrógeno, lo que crea que se
generen codos. (7 segmentos en alfa y 8 en beta.
Estructura Terciaria
Es el plegamiento de la cadena polipeptídica en una
estructura de tipo esférica globular.
La hemoglobina posee una estructura globular donde
HEMO: El hemo como grupo prostético está conformado por residuos de aa que estaban alejados entre sí en la estructura
4 anillos heterocíclico “npirroles”. primaria al realizarse el plegamiento de la cadena
Estos están enlazados entre sí por puentes de carbono con polipeptídica aparecen próximos entre sí.
dobles ligaduras (son alternas) que reciben el nombre de Esto determina entre estos interacciones que ayudan a
puentes metílicos. establecer y a configurar este tipo de estructuras.
En los npirroles se encuentran los sustituyentes laterales
Estructura Cuaternaria
(metilo, venilo, etc.) que aumentan más la apolaridad de la
Alude a la asociación de 2 o + subunidades polipeptídicas en
molécula.
el espacio.
En el centro se encuentra el hierro en estado ferroso que
Generalmente está dada por puentes salinos, estos pueden
establece 6 enlaces covalentes de coordinación. En total 6
hacer 2 formas…
valencias:
4 entre los nitrógenos pirrólicos.
5 enlace valencia con la histidina de posición 146 de la
cadena beta de la globina (his 146 b).
6 valencia con el oxígeno.
Toda esta estructura sin el hierro es conocida como
protoporfirina 9. Con la presencia de hierro adquiere el
nombre de hemo: protoporfirina + Fe++.
La hemoglobina normal del adulto tiene la siguiente
composición:
Forma tensa y una forma relajada.
 Hemoglobina A1: 2 alfa y 2 beta. 95%
• FORMA TENSA: Es cuando la hemoglobina está totalmente
 Hemoglobina A2: 2 alfa y 2 delta. 3%
desoxigenada, está estabilizada por la presencia de
 Hemoglobina fetal: 2 alfa y 2 gamma 1%
puentes entre cargas – y + que son los puentes iónicos o
salinos.
• FORMA RELAJADA: Se forma cuando la fijación de las
distintas moléculas de o2 una por cada cadena
polipeptídica rompe dichos puentes salinos, permitiendo
la formación suelta y relajada que corresponde con la

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oxihemoglobina. Es cuando la hemoglobina capta las Cuando la hemoglobina está desoxigenada, el hierro está
moléculas de o2. desplazado por fuera del plano de la porfirina.
El ingreso de una molécula de oxígeno es difícil (porque hay En el momento de la oxigenación el hierro se encoge y
que romper los puentes salinos), pero con una nueva tiende a ubicarse en el centro de dicho plano traccionando
molécula de oxígeno es más fácil, esto se lo denominó la molécula de hemo; la cual a su vez tracciona la molécula
EFECTO COOPERATIVO. de globina, dando comienzo a una serie de cambios
Lo más característico de esto es que ante una necesidad del conformacionales, y esto determina la ruptura de los
medio de oxígeno, la hemoglobina la libera rápidamente a puentes salinos.
esto se lo denomino alosterismo.
TRANSICIÓN DE LA FORMA T A LA R
FUNCIONES DE LA HEMOGLOBINA

Tanto la liberación de O2, H+ y CO2 dependerá de las

condiciones del medio (si estamos en altura en una situación
de hipoxia, acidosis, alcalosis, hiperventilación o
Rotación 15º de las subunidades: El cambio conformacional
hipoventilación)..
ocurre en las cadenas alfa y beta que rotan 15 grados y esto
facilita, el pasaje de la forma tensa a la relajada. Ya que la
TRANSPORTE DE OXÍGENO
forma tensa presenta puentes salinos entre las cadenas
Tiene un EFECTO COOPERATIVO ya que al liberar cada O2
polipeptídicas (desoxihemoglobina)→ son puentes iónicos
la hemoglobina disminuye su afinidad por este gas.
que se establecen entre AA cargados negativamente y otros
positivamente.
Pej asociación de la histidina (+) y aspartato (-) posición 94
cadena beta 2. Asociación de arginina y aspartato entre las
cadenas alfa 1 y alfa 2.

Para oxigenar la hemoglobina primero hay que empezar a

romper los puentes salinos. Al comienzo la tarea es difícil
pero una vez que los puentes salinos comienzan a romperse
por efecto cooperativo se rompen los siguientes facilitando TRANSPORTE DE PROTONES
de esa manera el pasaje de la forma tensa a la forma relajada La ruptura de los puentes salinos durante la fijación del
de la hemoglobina. oxígeno a la forma tensa de la hemoglobina genera 2
protones que provienen de los átomos de hidrógeno del AA
OXIGENACIÓN DE LA HEMOGLOBINA histidina que está presente en la posición 146 de la cadena
beta.
EFECTO BOHR

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 Es la respuesta fisiológica al aumento de la producción salinos, que están presentes en distintos radicales de las
de co2 y a la disminución del pH del medio. cadenas de globina y es así como se forman los puentes
 Favorece la incorporación de o2. que
 Es el cambio de afinidad de la Hb por el O por efecto de posteriormente van a estabilizar a la desoxihemoglobina en
la pCO y el pH. su forma tensa.
2 moléculas de co2 reaccionan con agua dentro del glóbulo A través de los
rojo (enzima anhidrasa carbónica) formando 2 moléculas de puentes salinos, el
ácido carbónico. Este se disocia espontáneamente en dos 2,3 DPG disminuye
moléculas de bicarbonato y en 2 H+. la afinidad de la
Estos 2 H+ son asimilados por las cadenas beta de la hemoglobina por el
hemoglobina una vez que esta adquiera su forma relajada y oxígeno, ya que a
está en condiciones de fijar oxígeno. mayor 2,3 DPG y aumento PCO2, mueven la curva de la
El desprendimiento de oxígeno facilita la acción BUFFER de hemoglobina hacia la derecha.
la hemoglobina.
CURVA DE DISOCIACIÓN DE LA OXIHEMOGLOBINA

CURVA SIGMOIDEA: al comienzo de la disociación esta es

TRANSPORTE DE CO2
dificultosa y por efecto cooperativo luego permite la
incorporación de más moléculas de oxígeno y el acceso en la
saturación se hace más rápido. El porcentaje de saturación
de la Hb en función de la PO2.
La relación entre la PpO2 y la porción de oxihemoglobina
formada se describe en la curva de disociación de la
oxihemoglobina.
Presenta menos afinidad a bajas presiones parciales lo
cual facilita la liberación de oxígeno en los tejidos.
La PpO2 a la cual se alcanza el 50% de la saturación se
denomina P50:
El co2 liberado por los tejidos tiende a unirse al extremo  Es un índice indirecto de la afinidad de la
amino terminal de las cadenas polipeptídicas de la hemoglobina por el oxigeno
hemoglobina. Por eso como cada una tiene un extremo  Cuanto menor afinidad tenga la hemoglobina por el
amino terminal se transportan en total 4 moléculas oxígeno mayor será la P50 y viceversa.
anhídrido carbónico por cada una de compuesto Tanto el aumento del 2,3 DPG como el de la PCO2
carmaminico. desplazan la curva de disociación de la oxihemoglobina
hacia la derecha.
ACIDO 2,3-DIFOSFOGLICERATO (2,3 DFG)
Es un HEMOGLOBINA FETAL
intermediario La hemoglobina fetal (alfa: 2 y gamma: 2) tiene mayor
de la glucólisis afinidad por el O2 que la HbA1. Esto obedece a tener menor
(la degradación cantidad de cargas positivas y así, menor capacidad de fijar
de la glucosa 2,3 DPG (que tiene cargas -).
dentro del -No experimenta disminución marcada de la afinidad por el
glóbulo rojo). oxígeno a presiones relativamente bajas del gas.
La presencia de ¡!Si la hemoglobina fetal y materna tuvieran la misma
fosfatos hace que este esté rodeado de cargas negativas. afinidad por el oxígeno tendrían que competir por éste hasta
Estas interactúan con cargas positivas a través de puentes alcanzar el equilibrio.

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-Esta diferencia de afinidades por el oxígeno entre estas dos ANEMIA DE LAS CÉLULAS FALCIFORMES
hemoglobinas favorece el paso de oxígeno desde la madre al (HEMOGLOBINA S)
feto a través de la BARRERA HEMATO-PLACENTARIA,
asegurando así el aporte de oxígeno para el hijo.

CARBOXIHEMOGLOBINA
La carboxihemoglobina es el resultado de la unión de la
hemoglobina con el monóxido de carbono (CO).
-Este CO es producido por la combustión incompleta de
productos orgánicos. Las fuentes comunes de CO son: el
cigarrillo, calefactores, calefones, braseros, gases de escape
de automóviles, etc.
-Químicamente, compite por la sexta valencia del Fe,
desplazando al O2 y forma un compuesto 250 veces más
estable que la oxihemoglobina. Los intoxicados suelen tener
un color “rozagante” en la cara.

Es una enfermedad que se considera un mecanismo

adaptativo contra el paludismo (enfermedad parasitaria
transmitida por la picadura de un mosquito, y el parásito al
encontrarse con las hemoglobinas cristalizadas, no puede
acceder al interior del glóbulo rojo→ mecanismo
adaptativo).
Aparece en regiones donde el paludismo es endémico.

TALASEMIA O ANEMIA DEL MEDITERRÁNEO

Por ser más afín por el oxígeno la carboxihemoglobina

desplaza curva hacia la izquierda.
Aumento de la afinidad del aumento del o2 dificultando su
liberación corre el P50 de la curva hacia la izquierda.

METAHEMOGLOBINA
La metahemoglobina tiene Férrico (Fe3+) en el núcleo
hemo que imposibilita el transporte de O2. En la talasemia, la estructura de ambas cadenas de la
Poseer hematina o ferrihemo como grupo prostético. hemoglobina permanece intactas, pero está ausente la
Pueden ser de origen genético o adquiridos por agentes cadena α o β o existe en pequeñas cantidades, debido a
oxidantes (nitrofenoles, anilinas, sulfamidas). anomalías en los genes que codifican estas proteínas. Esto
La intoxicación provoca cianosis (coloración azulada) y origina un desequilibrio en la cantidad de globina en las
parduzca de los tejidos. cadenas con predominio de α o β.

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COLÁGENO Y ELASTINA

COLÁGENO
Es una proteína que posee hasta estructura terciaria y forma
parte de la estructura del tejido conectivo.
Estructura Primaria

MIOGLOBINA
La mioglobina se trata de una sola cadena polipeptídica
(carece de estructura cuaternaria) compuesta de 153
aminoácidos, la cual su peso molecular es de 17.000.
Los aminoácidos polares hacia afuera, hidrofóbicos hacia
dentro.
Posee ocho segmentos de alfa-hélice, con una estructura Su unidad estructural es el tropocolágeno→ 3 cadenas
globular. Su función principal es la de almacenar oxígeno polipeptídicas de 1000 aminoácidos aproximadamente.
en el músculo. Uno de cada 3 aminoácidos es la glicina.
Estructura: Suele ser soluble en el agua y/o en soluciones También están los aminoácidos hidroxiprolina e
salinas. Al igual que la hemoglobina, tiene hidroxilisina.
mayoritariamente fragmentos alfa-hélice (78%) y en Estructura Secundaria
menor medida, beta-conformación. Sus 3 cadenas polipeptídicas
Las beta conformaciones suelen disponerse en la tienden a formar una súper
periferia y las alfas hélices en el centro de la molécula. hélice enrollada que se conoce
como 3-hélice-colágeno.
Existen puentes cruzados
entre moléculas de glicina.
Da resistencia al tejido en la
cual se encuentra.
Existen puentes de hidrogeno intercatenarios
favorecidos por la presencia del aminoácido glicina.
Este tiene como radical un hidrogeno por lo que facilita la
formación de puentes entre las cadenas.
Estructura terciaria
Corresponde a la estructura de proteínas fibrosas.

La mioglobina esta formada por una sola cadena

polipeptídica por la afinidad por el o2 va a ser mucho TIPOS DE COLÁGENO
mayor y también la P50 va a estar desplazada hacia la COLÁGENO TIPO I
izquierda.
La P50 es e 1mmhg

COLÁGENO TIPO II

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COLÁGENO TIPO III

Abunda en tejido laxo, en las paredes de los vasos, músculo
liso, endoneuro, hígado, bazo, riñón y pulmón.

ELASTINA
Está formada por una única cadena de aminoácidos con dos
regiones:
Hidrofílica: con lisina y alanina.
Hidrofóbica: constituida por aminoácidos apolares
(valina, prolina y glicina)
El sector hidrofóbico es predominante (es el que le da
elasticidad); uno de cada siete aminoácidos es valina.
Sus residuos de prolina no son hidroxilados y, recién al llegar
a la matriz extracelular, son hidroxiladas las lisinas por la
lisiloxidasa (se requiere vitamina C) formando puentes
cruzados, como en el colágeno.
No posee una estructura secundaria regular. La región
hidrofóbica es la que confiere la elasticidad característica a
la elastina. ALBÚMINA
Las modificaciones postraduccionales que sufre en la matriz  55% del total. Es una proteína pura.
extracelular más los mecanismos de compresión y  Responsable principal de la presión oncótica
estiramiento cumplen un rol importante en la organización plasmática.
final de las moléculas de estatinas, que se unen entre sí para  Transporta: ácidos grasos libres, hormonas, bilirrubina
formar estructuras poliméricas. no conjugada, medicamentos, etc.
 Se utiliza para la valoración nutricional
PLASMA SANGUÍNEO VS SUERO  Su disminución provoca edemas
Para la obtención de plasma sanguíneo, una vez obtenida la
muestra, se utiliza citrato de sodio como anticoagulante in EJEMPLOS DE GLOBULINAS PLASMÁTICAS
vitro.  ALFA 1 GLOBULINAS:
En el suero, por no usarse anticoagulante, no existe el  Alfa 1 antitripsina: cumple funciones
fibrinógeno, ya que se consumió en la coagulación de la antinflamatorias a nivel de la sangre.
sangre.  HDL: son las lipoproteína de alta densidad.
 ALFA 2 GLOBULINAS:
PROTEÍNAS PLASMÁTICAS  Haptoglobina: proteína de rescate del grupo hemo
una vez que el glóbulo rojo a cumplido su ciclo.
 Ceruloplasmina: proteína de transporte de cobre -
Transportadores de esteroides.
 BETA GLOBULINAS:
 Transferrina: proteína transportadora de hierro
 Transcobalamina: proteína transportadora de Vit
b12
 LDL: lipoproteínas de baja densidad que transporta
colesterol esterificado.
Por ende, por su carga y su peso molecular corren por este.
La altura de la banda electroforética indica la INMUNOGLOBULINA G
concentración de la proteína; el ancho: homo o
heterogeneidad de esta.
LA ALBÚMINA por ser más pequeñas y estar cargadas - y de
poco peso molecular corre demasiado (la que más se
desplaza) hacia el polo positivo.
En cambio, la GAMMAGLOBULINA corre poco por su gran
peso molecular.
La presencia de uniones covalentes, como los puentes
disulfuro, desestabilizan la estructura cuaternaria

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impidiendo que la proteína pueda adoptar distintas

configuraciones, como la relajada o tensa, de la
hemoglobina. Posee hasta la estructura terciaria.
Estructura Primaria
ORDEN: Posee 4 cadenas polipeptídicas, 2 pesadas (H) 440
AA y 2 livianas (L) 220 AA. Los AA polares se ubican hacia
fuera y los polares hacia el interior.
CLASE: Está formada predominantemente por cisteína,
favorece los puentes disulfuro, tanto intra/intercatenarios.
Estructura Secundaria
rica en hoja plegada o beta-conformación. Sus cadenas se
disponen de forma antiparalela con los radicales por abajo y
por arriba de las cadenas y participando en la estabilización
de los puentes hidrógeno intercatenarios.
Estructura Terciaria
Tiene dominios globulares donde hay enlaces disulfuro entre
los AA cisteína.
Estos son covalentes por las 4 cadenas que desestabilizan la
estructura cuaternarias, es por ello por lo que no posee
estructura cuaternaria.
-Tienen pequeñas cantidades de glúcidos, pero cuando estas
envejecen los pierden facilitando así que los receptores
presentes en el sistema monocítico-fagocitario los detecte y
los metabolice.

DESNATURALIZACIÓN PROTEICA

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ENZIMAS CATÁLISIS ENZIMÁTICA

Las enzimas son proteínas con función catalítica, es decir,
aceleran las velocidades de las reacciones químicas
específicas.
Son específicas puesto que estas actúan sólo sobre una
sustancia (sustrato) o sobre un determinado tipo de
reacción química.
Son reguladas a nivel génico o por los sustratos disueltos
en el medio.
La molécula sobre la que la enzima→SUSTRATO.
-Sin las enzimas, las reacciones químicas se llevarán igual a
Si una molécula está en reposo y queremos activarla
cabo, pero a una velocidad tan lenta que serían
debemos darle un cuanto de energía (energía de activación).
incompatibles con la vida
Cuando se alcanza el estado activado cualquier molécula sin
-Disminuyen la energía de activación de la reacción
la participación de la enzima sufre un proceso degradativo
catalizada
con pérdida de energía y la adquisición de un estado final.
La energía de activación disminuye si la reacción química
DIFERENCIAS ENTRE ENZIMAS Y CATALIZADORES contiene una enzima para así llegar a un estado final sin
tanto gasto energético.
Esta variación energética es la variación de energía libre
(ΔG).
Una enzima al unirse a su sustrato facilita la acción de la
reacción de esta, de tal manera que disminuye la energía de
activación que hay que entregarle a la molécula para que
pase de su estado inicial al estado activado.
Por lo tanto, la energía de activación es la energía que le
tengo que dar a la molécula para alcanzar el estado de
Las SIMILITUDES que tienen es que ambas aceleran la
activación (estado de transición).
velocidad de la reacción química sin necesidad de modificar
A partir de este momento todas las moléculas van a adquirir
las concentraciones de reactante ni de los reactivos.
una energía cinética propia, van a entrar en choque entre sí
y espontáneamente la reacción química va a proceder hasta
llegar al estado final donde generan los productos de la
reacción.

ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA
Puede ser de:
 Sustrato: se da cuando la enzima actúa solo sobre un tipo
de sustrato. Gracias a su estructura la enzima puede
CARACTERÍSTICAS GENERALES DE LAS ENZIMAS
organizar al sustrato sobre el sitio de reacción, gracias a
esto la enzima logra disminuir la energía de activación.
 Reacción: se da cuando la enzima hidroliza
específicamente enlaces de tipo éster-fosfórico.

ENZIMAS ALOSTÉRICAS

Adaptabilidad inducida: adoptan estructura terciaria y

cuaternaria, para adaptarse a la sustancia o sustrato al
cual se unen y modifican. Son las únicas que pueden
hacerlo.
Son termolábiles (es su principal limitación).

Este segundo sitio (A), se lo denominó alostérico y por ello

las enzimas que lo contienen se las llamó alostéricas.

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MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA 2. HIDROLASAS

-PRIMER PASO: la enzima se une a su sustrato y forman el Catalizan la ruptura de un
complejo enzima-sustrato. Este paso es reversible. enlace químico mediante
Se adapta adquiriendo la conformación en el espacio que les la adición de una
sea más cómodo. A la unión se la llama unión de molécula de agua.
adaptabilidad inducida. • Pej: fosfatasas,
peptidasas.

3. OXIDORREDUCTASAS
Catalizan reacciones de transferencia de átomos de
hidrógeno o electrones.
• Pej: deshidrogenasas: estas utilizan una molécula no
-SEGUNDO PASO: el complejo enzima-sustrato la enzima proteica denominada coenzima para reducir dicha
transforma el sustrato en producto de la reacción. Este paso transferencia.
es irreversible. La enzima se puede recuperar intacta al Cuando utilizamos la palabra deshidrogenasa se habla de
finalizar la reacción. introducir o de sacar átomos de hidrogeno.

LUGAR DE SUSTRATO
El lugar de sustrato posee dos sitios: 4. ISOMERASAS
- De unión: es un sitio que reconoce al sustrato y lo fija. Interconvierten isómeros
- Catalítico: al ya tenerlo fijo, se va a encargar de utilizarlo de cualquier tipo, ópticos,
para así transformarlo. Transforma la molécula en producto. geométricos o de
posición.
• Pej: triosa fosfato
isomerasa.

5. LIASAS
Catalizan la ruptura de enlaces químicos, excluyendo
enlaces peptídicos, por un proceso distinto al de la
hidrólisis.
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
• Pej: la aldolasa.
1. TRANSFERASAS
Catalizan la transferencia de un grupo de átomos de un
sustrato a otro.
• Pej: quinasa (transfieren grupo fosfato).

6. LIGASAS
Catalizan la formación de
enlaces entre C y O, N, S u otros
átomos, generalmente,
utilizando energía de hidrólisis
del ATP.
• Pej: Glutamina sintetasa.

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ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Hay un valor de concentración denominado KM que es la

velocidad media que puede tener la enzima, es un
Es la cantidad de sustrato transformado en la unidad de
parámetro inverso de la afinidad que posee la enzima con los
tiempo.
sustratos.
La unidad de medida es la Unidad Internacional(UI)→es la
KM: La concentración de
cantidad de enzima capaz de transformar un micromol de
sustrato para la cual se
sustrato en un minuto (es la que aparece en los análisis).
alcanza la mitad de la
¡!Micromol→10^-6 moles de un sustrato.
velocidad máxima de la
reacción.
FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD
Es un índice inverso de la
ENZIMÁTIC A
afinidad de la enzima por
1. CONCENTRACIÓN DE ENZIMA el sustrato→a mayor Km
La relación concentración de menor afinidad y
enzima-velocidad de la viceversa.
reacción es lineal. Por eso
sabemos que a mayor
ECUACIÓN DE MICHAELIS -MENTEN
concentración de la enzima
Se puede
mayor velocidad de reacción.
conocer la
Las proteínas se
velocidad de
desnaturalizan totalmente.
reacción para
cualquier
2. TEMPERATURA concentración de
La relación velocidad- sustrato
temperatura al comienzo se ve sabiendo la Km y
que, ante un aumento gradual de la Vmax.
temperatura, la velocidad La velocidad es
aumenta. directamente proporcional a la velocidad máxima por la
En un primer momento, al concentración de sustrato.
aumentar la temperatura,  La velocidad es
aumenta proporcionalmente la inversamente proporcional
velocidad→ aumento de la energía cinética por el choque de al KM más la concentración
las moléculas por acción del calor. de sustrato.
Pero a una determinada temperatura que se denomina
como óptima, la velocidad es máxima. Si sigue aumentando, Representación de
la velocidad baja ya que al ser proteínas comienzan a Lineweaver-Burk
desnaturalizarse→cae gradualmente (campana de Gauss).
Cuando llega a muy altas las temperaturas.
COFACTORES ENZIMÁTICOS

3. PH

Ocurre exactamente lo
mismo que con la
temperatura.

4. CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO
1. GRUPOS PROSTÉTICOS
Comienza a aumentar la velocidad a medida que aumenta la
concentración de sustrato, pero hay un momento que llega
a una
velocidad máxima ya que se satura la enzima y no puede
aumentar más la velocidad por más de que siga aumentando
las concentraciones.

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2. COENZIMAS frenar la producción de el mismo (efecto sobre una enzima).

Cuando estos se unen a
una enzima proteica ◆ Efecto Heterotópico: un
(apoenzima) forman producto de OTRA vía metabólica
la holoenzima en la va a ejercer un efecto negativo
cual su parte sobre el sitio alostérico de la vía
apoenzimática es metabólica.
termolábil y su
parte coenzimática es ➔ MODIFICACIÓN COVALENTE:
termoestable. Las hormonas actúan sobre un
y se separan de la enzima al finalizar la reacción química. receptor que este crea un
segundo mensajero que llevan a
3. ACTIVADORES METÁLICOS la fosforilación de grupos
Actúan en el sitio activo de la enzima, generalmente funcionales del sitio activo de la
facilitando la acción de estas: Las metaloenzimas “Son enzima, provocando la
enzimas que requieren metales como cofactor.” activación o la inactivación de la
enzima, que generalmente
funciona como reguladora de la
vía regulatoria.
Pej: enzima inactiva tiene un radical alcohólico libre, cuando
una quinasa se activa por un segundo mensaje acción de una
hormona, lleva a la formación de un enlace fosfórico en este
sitio activo, y automáticamente la enzima queda totalmente
activa. En algunas situaciones la enzima activada por medio
de una fosfatasa
hidroliza el grupo
fosfatado y vuelve a su
estado inactivo.
Esto depende de las
hormonas, por ende,
depende de cómo esté
el paciente en ese
REGULACIÓN ENZIMÁTICA momento. Es decir, si está en ayunas, en estado de saciedad,
haciendo ejercicio físico, durmiendo, etc.
Una enzima puede ser regulada por:
→GENÉTICA: proceso que se realiza sobre el ADN de la
➔ CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO, ENZIMA, PH: la
célula. Es un mecanismo lento.
explique antes.
◆ Represión: el gen represor que está presente en el ADN
➔ ALOSTERISMO: todas las enzimas tienen un sitio activo y
crea una proteína que va a ser represora para el sitio
algunas también tienen un segundo sitio de unión de
promotor del gen operador (que se quiere bloquear), se
factores donde estos pueden regular la reacción para
exprese menos el gen estructural y disminuya la producción
acelerarla o frenarla. Este es el sitio alostérico que da el
de la enzima.
lugar para la unión del modulador alostérico.

◆ Efecto homotrópico: el
mismo producto de la vía
metabólica es el que va a ejercer ◆Inducción: el gen represor es inactivado por una proteína
un efecto negativo o inhibitorio inductora, por lo tanto, el gen operador queda totalmente
sobre este sitio alostérico para libre y actúa sobre el gen estructural aumentando su
expresión y hay más producción de la enzima.

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-La regulación alostérica es un mecanismo rápido y la

Es la que se encarga de transformar a la creatina + ATP a
genética es un mecanismo lento.
fosfocreatina + ADP
La CPK-MB es cardio específica y aumenta en el infarto
ISOENZIMAS agudo de miocardio (IAM) en sus primera horas de
evolución.

ENZIMAS SÉRICAS
Ejemplos:
Lactato deshidrogenasa (LDH): es una oxido reductasa que
cataliza la transferencia de átomos de H entre el lactato y el
piruvato. Es REVERSIBLE. Utiliza como aceptor de átomos H
a la coenzima NAD.

Tipo de LDH ¿dónde está?

La LDH 1 tiene
un KM alto por
el piruvato, por
eso, las
producciones de
lactato son más
bajas que las que DIAGNÓSTICO DE INFARTO AGUDO DE MIOCARDIO
ocurren en el
La enfermedad se caracteriza por una oclusión brusca de las
musculo esquelético (LDHs) que tienen un alto KM por
arterias coronarias que llevan a una disminución de la
piruvato de tal manera que facilita la formación de lactato
irrigación del
para que este luego pueda pasar a la sangre, llegar al
corazón.
hígado, volver a formar glucosa→ ciclo de cori.
Se manifiesta por
Creatinfosfoquinasa (CPK): Enzimas que se encargan de la
una triada: Dolor
fosforilación de la creatina en el musculo esquelético para
en el pecho,
formar los compuestos de alta energía que es la
enzimas y ECG
fosfocreatina que es utilizada para el almacenamiento
(con que hayan 2
energético para la contracción muscular.
ya es confirmado).
Ante la sospecha el médico práctico debe solicitar la
medición en sangre de: CPK, ASAT (GOAT) y LDH.

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EVOLUCIÓN TÍPICA DE UN INFARTO AGUDO DE

MIOCARDIO.

Tienen característico que conforma la evolución

esquemática típica del infarto
• 1 isoenzima en aumentar es la CPK que alcanza su pico a
las 24 horas. Es la primera en bajar y
desaparecer
• 2 isoenzima es la ASAT qué aparece 12/14 horas después
del infarto. Alcanza el pico alrededor de las 36 horas
• 3 isoenzima es la . Es la que más tardíamente aumenta y
se mantiene hasta 7/10 días. Puede permanecer elevada.
Tiene un diagnóstico con retrospectivo de infarto cuando ha
pasado mucho más tiempo.

ZIMÓGENOS

DIAGNÓSTICO DE AFECTACIÓN HEPÁTICA

INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

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1. REVERSIBLE
A. COMPETITIVA: El inhibidor tiene una estructura química
parecida al sustrato de la enzima, por lo tanto, compite con
él por el sitio activo de la misma.

Se modifica el Km (aumenta), pero no la V max de la

reacción. El inhibidor puede ser desplazado aumentando
la concentración del sustrato. La recta se desplaza hacia la
derecha (porque consideramos la inversa del Km).

B. NO COMPETITIVA: Los inhibidores tienen diferente

estructura química que el sustrato. NO compiten por el sitio
activo de la misma ya que los inhibidores se unen a la
enzima en un lugar distinto que al sustrato y disminuyen
la velocidad máxima de la reacción, sin modificar el Km.
El inhibidor NO puede ser desplazado aumentando la
concentración del sustrato.

2. IRREVERSIBLE
El inhibidor no se encuentra en equilibrio con el complejo
enzima-inhibidor. Por lo tanto, no se reactiva la enzima
removiendo el inhibidor mediante diálisis, a diferencia de lo
que sucede con los inhibidores reversibles.

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NUCLEÓTIDOS PIRIMIDINA
Los nucleótidos son compuestos orgánicos y de alto peso Consiste en un solo anillo hexagonal, heterociclo (nitrógeno
molecular formados por la asociación de: y carbono), y con dobles ligaduras alternas.
El nitrógeno es de posición 1 y a partir de este se enumeran
las demás posiciones siguiendo las agujas del reloj.
Son 3 bases pirimidínicas (citosina, uracilo y timina)…

 Base nitrogenada (pirimídica o púrica)

 Una aldopentosa (ribosa o desoxirribosa)
 Ácido fosfórico (si este no PURINA
está presente se Dos anillos, uno de pirimidina hexagonal con dobles
denominan: NUCLEÓSIDOS) ligaduras alternas con presencia de nitrógeno y otro
pentagonal, llamado imidazol (su presencia separa las bases
pirimídicas de las puricas).
FUNCIONES BIOLÓGICAS
DE LOS NUCLEÓTIDOS
 Unidades estructurales
de ácidos nucleicos.
 Segundos mensajeros: AMPc, GMPc.
 Transportadores de energía química: ATP
El nitrógeno deposición 1 del anillo pirimidínico hace que los
 Transportadores de moléculas activadas: UDP-glu;
deban se nombren en un orden contrario a las agujas del
UDP-gal; CDP-acilglicerol
reloj. Mientras que la posición 7, 8 y 9 del anillo imidazol
 Forman parte de coenzimas: NAD, FAD; CoA; SAM
están a favor de las agujas del reloj.
 Funciones reguladoras: ADP
Hay 2 bases púricas (adenina y guanina):

IMPORTANCIA BIOMÉDICA
Los nucleótidos tienen gran capacidad para absorber luz
ultravioleta, de allí la posibilidad de sufrir alteraciones o
formar asociaciones carcinogénicas (ejemplo: dímeros de
timina). Participan en el desarrollo de la gota e
hiperuricemias por un trastorno en el metabolismo de las
purinas.
También participa en el tratamiento del cáncer y SIDA con
análogos sintéticos de bases, nucleósidos y nucleótidos.

METILPURINAS VEGETALES
BASES NITROGENADAS

Pueden ser pirimídicas o púricas, suelen ser apolares.

La cantidad de bases púricas y pirimídicas en una molécula
de ADN es igual.

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ALDOPENTOSA
Presente en los ácidos ribonucleicos,
es la beta-D-ribofuranosa
El OH presente en el carbono
anomérico (carbono 1’), está
ubicado a la izquierda en un plano
contrario al enlace hemiacetálico,
por eso es Beta.
La numeración de los carbonos es
con números prima, para
diferenciar de la base nitrogenada
(púrica o pirimidínica). PROPIEDADES FISICOQUÍMICAS DE LOS
D-ribosa: aldopentosa. NUCLEÓTIDOS
Furanosa: 4 carbonos.
 Absorben luz ultravioleta (260 nm).
 C1: es el responsable de la unión entre la pentosa y
 Son moléculas planas.
la correspondiente base nitrogenada.
 No hay libertad de rotación alrededor del enlace β-N-
 C2: determina si se trata de ribosa o desoxirribosa
glucosídico.
por contener o no un OH o un H.
 Presentan tautoterismo: es una forma particular de
 C3: permite la unión de nuevos nucleótidos.
isomería en el cual los grupos funcionales pueden
 C4: es el responsable de la unión hemiacetálica
adoptar formas amino o imino según la posición de la
intramolecular que da lugar a la formación del
doble ligadura. También pueden adoptar por las formas
 ciclo furano.
oxi e hidroxi.
 C5: es el responsable de la unión al acido orto
fosfórico para conformar cada nucleótido.

ÁCIDO FOSFÓRICO
De los 3 OH 2 pueden ionizarse generar
cargas negativas y estas van a tener
importancia en el comportamiento del
compuesto.  Conformación syn y anti. Estas sobre todo lo tienen los
Ej: ATP. nucleótidos de bases púricas.
 SYN: la base pirimidínica se encuentra a la
UNIONES QUÍMICAS izquierda.
 ANTI La libertad de la rotación del enlace
permite una segunda forma que es cuando la
base pirimidínica se encuentra a la derecha.

ADENOSÍN TRIFOSFATO (ATP)

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 Es el principal transportador de energía que posee el Uno de los extremos 5´ libre y el extremo del ultimo
organismo. nucleótido es el 3´libre. La cadena progresa en sentido
 Posee tres fósforos unidos entre sí por uniones anhídrido 5´→3´.
de ácido (ácidos unidos con pérdida de molécula de
agua). ÁCIDOS NUCLEICOS
 Estos enlaces son inestables ya que la ionización de los
DOGMA CENTRAL DE LA BIOLOGÍA MOLECULAR
OH crean cargas negativas que tienden a repelerse entre
sí y esto hace que el ATP sea perfecto para liberar energía
en todas aquellas reacciones que se lo necesita.

ADENOSÍN MONOFOSFATO cíclico (AMPc)

Algunos
nucleótidos
admiten
formas cíclicas
por puentes de
tipo
fosfodiéster,
que se ESTRUCTURA DEL ADN
establecen en
el OH presente
en la posición 3’ de la ribosa con el alcohol primario en el
extremo 5’ de una molécula de agua.
Es uno de los segundos mensajeros más importantes que
existe en el organismo humano. Es intermediario en
sistemas de transmisión de señales químicas.

UNIÓN FOSFODIÉSTER

El espacio comprendido entre las 2 hebras permite la

conexión entre 1 base púrica y una base pirimídica.
Estas bases tienden a ser totalmente apolares y los restos
fosfóricos se orientan hacia el exterior por ser más polares
en contacto con el agua.

Aldopentosa del ADN: es la

beta-D-2-
desoxirribofuranosa.
Unión entre nucleótidos. Se da entre el carbono 5´ de uno de  Es beta ya que el OH
los nucleótidos con el carbono 3´ de otro nucleótido con la del C1 (anomérico) se
perdida de una molécula de agua. En este enlace se usa el orienta en sentido
fosforo como puente. contrario a la
uniónhemiacetálica.
ESCRITURA TAQUIGRÁFICA  D es la aldopentosa
Largos segmentos se pueden que originó este complejo
simplificar mediante esta  2 desoxi es la ausencia de OH en el C2’.
escritura. Se coloca el nombre de  Es furanosa porque al formarse la unión hemiacetálica
la base (guanina/timina), debajo entre los carbonos uno y cuatro se forma un
se coloca una línea vertical (la aldopentosa). pentágono. El enlace de o2 esta enmarcado en 4
En el extremo 5’ esta el extremo libre del nucleótido que es carbonos.
el primero que estamos considerando.
El nucleótido va a unir su extremo 3’ con el 5’ del siguiente
mediante la formación de un enlace fosfodiéster y así
sucesivamente.

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ORGANIZACIÓN FUNCIONAL
Locus genético: lugar específico del cromosoma donde esta
localizado el gen u otra secuencia del ADN como también su
dirección genética.

CARACTERÍSTICAS GENERALES DEL ADN

 El enrollamiento NO es simétrico y permite la formación
de 2 hendiduras mayor y menor. Nucleosoma: la doble cadena polinucleotídica se enrolla en
 El ADN se enrolla alrededor de proteínas (histonas), y así las proteínas (histonas) con el fin de compactar la
compactar la información. A estos los denominamos información genética. Suelen estar espaciados y constan de
nucleosomas y estos se encuentran espaciados. proteínas básicas o
 Replicación semiconservativa. Una de las cadenas se usa histonas en formaciones de complejos con el ADN.
como patrón para la replicación de la otra cadena. La cromatina laxa (ADN + PROTEÍNAS) comienza a
 La desnaturalización se utiliza para analizar su condensarse y uno de sus estadios es nucleosoma donde la
estructura. cadena esta unida a histonas.
 Proporciona la plantilla para la replicación de ADN y la
transcripción de ARN.

CARACTERÍSTICAS FUNCIONALES DEL ADN

 Su núcleo se organiza en cromosomas, estos a su vez
poseen los locus. Son lugares específicos del cromosoma
donde se encuentra ubicado el gen u otra secuencia de
ADN y su dirección genética. HISTONAS
 Buena parte del genoma no se transcribe.
 Más del 50% del ADN tiene secuencias únicas.
 Un 20 a 30% del genoma consiste en secuencias
repetitivas. Suelen ser secuencias reguladoras que están
cercanas al 5´ que pueden tener una actitud de
amplificacióno de silenciamiento.
 Existen secuencias reguladoras cercanas al extremo 5´
que pueden ser amplificadoras o silenciadoras.
 ABSORCIÓN DE LUZ UV: Los anillos heterocíclicos de los
nucleótidos absorben fuertemente luz UV (con un
máximo cercano a 260 nm, que es característico de cada
base). La absorción del ADN es de un 40% menor: EFECTO
HIPOCRÓMICO DEL ADN→ se debe a que los enlaces de
hidrógeno entre los pares de bases complementarias en
la doble hélice limitan el comportamiento de resonancia
del anillo aromático de las bases que se traduce en
disminución de la absorbancia de luz UV del ADN de
doble cadena (efecto hipocrómico).
EFECTO HIPERCRÓMICO: ocurre cuando el ADN se
desnaturaliza, es decir, cuando se separan las 2 cadenas IMPORTANCIA BIOMÉDICA DEL ADN
polinucleotídica. La absorción de luz UV del ADN de  La base química de la herencia y de las
cadena sencilla ya desnaturalizada es mayor ya que la enfermedades genéticas se encuentra en el ADN.
absorbancia del ADN de doble cadena.  Polimorfismos de secuencia: variaciones genéticas
normales. Son pequeñas diferencias, generalmente
cambios de pares de bases únicos, que se

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establecen entre individuos, una vez cada pocos ARNM→CARACTERÍSTICAS GENERALES

ciento de pares de bases promedio. Este se basa la  Heterogéneos pero estables
determinación de la huella dactilar de ADN que se  Se sintetizan como largos precursores (no maduro)
emplea en medicina forense. La huella es específica  Extremo 5´ con trifosfato de 7-metilguanosina (CAP)→
para cada individuo y es transmisible en la herencia Funciones del CAP:
de padres a hijos.  Reconocimiento del ARNm por el ribosoma
 Variaciones genéticas causan enfermedades.  Estabilización del ARNm
 Gracias a la tecnología del ADN recombinante,  Evitar el ataque por 5´-exonucleasas
pueden aislarse y manipularse genes.  Extremo 3’ con poliadenilados (poli A)→Funciones del
poli A:
CLONACIÓN DE ADN
 Estabilidad intracelular del ARNm
 Evitar el ataque por 3´-exonucleasas
 Permitir el pasaje del ARNm al citoplasma
 Procesamiento post-transcripcional: maduración del
ARNm
 Eliminación de regiones no codificantes o intrones
(splicing)
 El ARNm lleva los codones
 Cada codón codifica un aminoácido (salvo los
codones sin sentido)

El ADN puede ser clonado gracias a la utilización de ARNT→CARACTERÍSTICAS GENERALES

plásmidos: estos son pequeñas moléculas de ADN circular Cadena que sufre
presentes en las bacterias que habitualmente son separados algunos
del cromosoma bacteriano y que se pueden replicar repliegues en lo
independientemente de ella. que se parece a
El proceso es realizado por una endonucleasa de restricción una hoja de
que introduce un pequeño corte en el ADN circular trébol. Este
bacteriano para permitir la introducción del fragmento de repliegue le
cromosoma eucarionte que se quiere clonar. permite el
Por acción de una adn ligasa se forma un vector apareamiento de
recombinante el cual introducido en la bacteria si utiliza la las bases en los brazos.
maquinaria reproductiva de la bacteria para generar la • Poseen cuatro brazos principales y uno adicional.
propagación celular con el segmento clorado. o Brazo aminoacídico: El más importante es el que esta
presente en el extremo 3´ que es el que termina en C-C-A y
ORGANIZACIÓN DE UNA UNIDAD en el cual se va a unir el AA que va a ser determinado por el
TRANSCRIPCIONAL EUCARIONTE brazo anticodón. El AA se une a este por un enlace ester.
• Compuesto por 75 nucleótidos
• Actúan como moléculas adaptadoras.
• Existen 20 especies distintas para cada uno de los
aminoácidos existentes.
• Poca estabilidad en eucariontes.

ARN RIBOSOMAL→CARACTERÍSTICAS GENERALES

En el ADN se encuentra contenida la información genética.

Las regiones de ADN que son NO codificantes se denominan
intrones, y las codificantes, exones.
Del ADN se genera un ARNm que sufre una serie de procesos
madurativos: adición de una base metilada en 5´, cadena de
poli A en 3´ y perdida de las regiones no codificantes
(intrones)

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Participa en el ensamblaje ribosómico y en la fijación

ribosomal del ARNm.
- Subunidad mayor: se encuentran los arn ribosomales
28S, 5.8S y 5S
- Subunidad menor: se encuentra el arn ribosomal 18S.

ARNS ESTABLES Y PEQUEÑOS (SNURPS)

Son ribonucleoproteínas pequeñas, las cuales se encuentran
distribuidas en núcleo, citoplasma o ambos. Participan en la
regulación del gen:
 Remoción del intrón.
 Procesamiento de ARNm precursor.
 Procesamiento del poli A.

ARN NUCLEOLAR
 El ARNn es un precursor indispensable de ARNr
(ribosomal) que se transcribe a partir de una zona del
ADN llamada organizador nucleolar que se ubica
justamente, sobre el núcleo del núcleo celular.
 Consta de una larga secuencia de alrededor de 13.000
nucleótidos y un coeficiente de sedimentación de 45 S.
 Concretamente, se trata de una secuencia precursora de
parte de los ARNr 28 S, 5.8 S y 5 S (de la subunidad
mayor), y el ARNr 18 S (de la subunidad menor).

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MEMBRANAS BIOLÓGICAS
Las membranas celulares son estructuras continuas,
físicamente visibles al MO, y que constituyen conjuntos
organizados, constituidos por lípidos, proteínas y glúcidos.
Están formadas por una bicapa lipídica (visibles al
microscopio óptico); la parte polar del lípido anfipático se
dispone hacia el exterior (en contacto con el agua) o hacia el
citosol (agua) y la parte apolar hacia el interior de la
membrana. Las colas interactúan entre sí por interacciones
hidrofóbicas. -Todo el espesor de la membrana fosfolipídica está formado
Los porcentajes de lípidos, proteínas y glúcidos dependen de por una estructura en alfa-hélice (constituidas por aa
la membrana que se esté analizando. hidrofóbicos).
FUNCIONES
FOSFOLÍPIDOS
Participan en el crecimiento, desarrollo y
funcionamiento celular.
Cumplen una función estructural.
Forman una barrera de permeabilidad selectiva.
Compartimentalización celular.
Reciben y generan señales: controlan el flujo de
información entre la célula y el medio ambiente.
Constituyen un soporte de enzimas y receptores.
Cumplen un papel de reconocimiento entre células y los
tejidos conectivos circulantes (pej: los antígenos de
histocompatibilidad).
Participan en la motilidad celular. Si el radical es:
Intervienen en procesos de translocación de la energía. • COLINA→ FOSFATIDILCOLINA (lecitina): Fosfolípido más
abundante de las membranas. R= OH.CH2-CH2-N +-(CH3)
CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES •ETANOLAMINA→
 Bicapa fosfolipídicas. FOSFATIDILETANOLAMINA (cefalina): Fosfolípido más
 Proteínas y glúcidos intercalados. abundante de las
 Asimetría. membranas del sistema
 Fluidez. nervioso central.
 Autorreparantes. R= OH.CH2-CH2-NH3
 Autoagregantes.

COMPONENTES
FOSFATIDILINOSITOL
Las membranas biológicas son estructuras continuas que Es un fosfolípido de membrana que posee doble función:
están formadas por: 1. Función estructural.
 Fosfolípidos: disposición en bicapa. 2. Crea 2dos
 Proteínas: mensajeros: gracias a
 Intrínsecas: abarcan todo el espesor de la que con la enzima
membrana fosfolipasa C se hidroliza
 Extrínsecas: situadas en la periferia de la membrana el enlace fosfato entre el
 Glúcidos (oligosacáridos): le dan un carácter Diacilglicerol y el alcohol
informativo a la glucoproteína ya sea a través de trifosfatado, se liberan
antígenos, de receptores o enzimas. También forman dos segundos
canales a partir de los cuales ingresan iones a la célula. mensajeros el inositol-trifosfato y el diacilglicerol, que
desencadenan la movilización de calcio dentro de la
célula, que va a hidrolizar proteínas y va a generar, por
ejemplo, la contracción muscular (musculo liso y
genitourinario).

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GLICOFOSFATIDILINOSITOL (GPI): Mecanismo de unión de Son lípidos complejos que se caracterizan por tener como
proteínas periféricas a membranas. columna vertebral un aminoalcohol de 18 carbonos
 Es una molécula anfipática que generalmente está (esfingosina o también llamada esfingol→tiene un grupo
formada por un grupo fosfatidilinositol que contiene 2 amino en el carbono 2, que puede unirse mediante una unión
ácidos grasos (no polares) que anclaran la estructura a la de tipo amida con un ácido graso libre, dando origen a lo que
porción lipídica de la membrana. se conoce como ceramida).
 El glicerol está unido a un grupo fosfoinositol. Esta La esfingosina con el ácido graso forma el complejo llamado
porción hidrofílica se suele unir a manosa, galactosa y ceramida. Esta en el carbono 1 tiene un alcohol primario que
glucosamina; esta última se fija a aminoácidos del se puede unir mediante una unión de tipo éter con otro
extremo carboxilo terminal de la proteína periférica. alcohol que forma parte, por ejemplo, de la fosfatidilcolina y
 Este mecanismo fija proteínas a la cara externa y se sabe en ese caso el esfingolípido se va a llamar esfingomielina
que es el utilizado por enzimas como la fosfatasa alcalina (que es un componente de las vainas de mielina) o bien con
y la acetilcolinesterasa, entre otras. una cadena oligosacárida, en cuyo caso formará un
glucocerebrósido o también llamado globósido por su forma
COLESTEROL general.
El colesterol es un esteroide
formado por 27 carbonos,
estructura gral es la del
ciclopentanoperhidrofenan-
treno. OH en el C3, doble
ligadura entre los C5 y C6,
cadenas laterales y en el C17 posee una cadena lat que hace
que todo el compuesto posea 27C.
 Función estructural: componente de membrana y
componente de lipoproteínas plasmáticas.
 Metabólicas: precursor de la síntesis de ácidos y sales
biliares, hormonas esteroideas y vitamina D3 NANA:
Es un modulador de la fluidez (es la capacidad de los neuroacetilneuramínico.
componentes de la membrana de tener movimiento a lo Son todos lípidos
largo de ella). anfipáticos cuya función
Es anfipático: tiene una pequeña cabeza polar en el OH del principal es ser
C3 y una cola muy hidrofóbica. componentes
-Cuando se encuentra libre y sin esterificar: su alto peso estructurales de las
molecular y su carácter hace que el colesterol sea una membranas,
molécula que dificulta el movimiento del resto de las generalmente del SNC.
moléculas a través de la membrana. LE DA RIGIDEZ. Sulfátido: es el más
-Cuando está esterificado: en el C3 con un ácido graso abundante del SNC.
(generalmente insaturado), este va a descender el punto
de fusión del colesterol, dándole fluidez a la membrana y TRANSPORTE A TRAVÉS DE MEMBRANAS
así facilita el movimiento del resto de los componentes (OH Las membranas semipermeables son aquellas que permiten
al exterior y hacia el interior el el paso de ciertas sustancias pueden pasar a través de estas,
ciclopentanoperhidrofenantreno). como ser las de bajo peso molecular o no cargadas
ESFINGOLÍPIDOS eléctricamente, pero las que no cumplen con estas
características no pueden hacerlo sin gasto de energía.
Hay diferentes tipos de difusión a través de la membrana…

TRANSPORTE PASIVO: SIN GASTO DE ENERGÍA

-DIFUSIÓN SIMPLE: es el pasaje de solutos a través de la
membrana de un lugar con mayor concentración a uno de
menor concentración, a través de una membrana
semipermeable, sin gasto energético.
Las pequeñas moléculas no polares (CO2, O2, N2), el H2O,
la urea y los lípidos atraviesan la membrana en ambos
sentidos.

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-DIFUSIÓN FACILITADA: existen proteínas COTRANSPORTE DE GLUCOSA CON EL SODIO

transmembranales que se las denominó La Na +/K+/ATPasa genera un gradiente de concentración
transportadores/canales de membrana. Estos permiten el de sodio fuera del enterocito gastando ATP. Luego, el carrier
pasaje de sustancias de más alto peso molecular. Na+-glucosa utiliza la energía de este gradiente para hacer
Ej: la que por medio de los transportadores GLUTs pueden ingresar Na + y glucosa a las células intestinales.
atravesar la membrana→glucosa. Cuando la concentración de glucosa aumenta en el citosol
del enterocito, comienza a difundirse por la membrana
ÓSMOSIS: La ósmosis es un
basolateral a través de un transporte facilitado por el carrier
mecanismo de difusión
GLUT2, sin gasto de energía.
simple, caracterizado por el
La estequiometría es de dos átomos de Na+ por cada
paso del solvente (agua), a
glucosa.
través de una membrana
semipermeable, desde la EL TRANSPORTE ACTIVO SECUNDARIO
solución más diluida a la más Los sistemas que utilizan energía potencial acumulada a
concentrada. La fuerza que impulsa esta difusión es un partir de la hidrólisis de ATP.
gradiente electroquímico. CONTRATRANSPORTE
Deja pasar solvente y partículas pequeñas (de la más diluida La salida de una carga negativa (bicarbonato) es
a la más concentrada a través de la membrana
compensada con la entrada de otra carga negativa (cloruro).
semipermeable.
Este contratransporte bicarbonato cloruro es útil para
A partir de esta solución más diluida a la más concentrada se mantener la electroneutralidad dentro de la célula.
definió un medio hipotónico e hipertónico respectivamente.
Ya que la solución con más solutos dentro de ella se
RECEPTORES
encuentra más concentrada y la que contiene menos solutos
se encuentra más diluida. Son estructuras químicas cuya función consiste en
Es una propiedad coligativa: Son todas aquellas que se reconocer y fijar moléculas que provienen del exterior de la
relacionan con el número de partículas presentes en una célula.
solución… Pueden estar situados en la membrana plasmática o en el
- Hipertónico: tiene más concentración de interior de la célula.
moléculas. La mayoría son glucoproteínas, otros, poseen naturaleza
- Hipotónico: medio más diluido. gangliósidos (receptores para virus) y también pueden ser
glicosaminaglicanos (moléculas de heparán sulfato).

TRANSPORTE ACTIVO: CON GASTO DE ENERGÍA

PRINCIPALES CARACTERÍSTICAS
Es un mecanismo celular por medio del cual algunas
moléculas atraviesan la membrana plasmática en contra de  Específicos
un gradiente de concentración con gasto de energía (ATP). Reversibles
Ej: bomba de Na +/K+. Actúan en bajas concentraciones
Alta afinidad de unión
LA BOMBA DE NA +/K +
Saturables
Consume una molécula de ATP y es la encargada de
Transducen señales
transportar 2 K+, que logran ingresar a la célula, al mismo
Eficientes
tiempo que bombea 3 Na+ desde el interior hacia el exterior
celular. MECANISMO DE ACCIÓN
• Cadena respiratoria: Aquí la mayor concentración de H+ en El receptor se une al ligando y crean el complejo receptor-
el espacio intermembrana hace que los mismos difundan por ligando. Cuando este cumple con su acción metabólica, el
su carga eléctrica y su mayor concentración hacia el interior receptor es reciclado y el ligando es degradado.
de la mitocondria. Genera la activación de la ATPasa F1
asegurando la formación de ATP-→FOSFORILACIÓN CLASIFICAC ION DE RECEPTORES
OXIDATIVA. Depende de la ubicación…
COTRANSPORTE CON EL SODIO (SGLT 1) 1. DE MEMBRANA
En primer lugar, el carrier fija 2 Na+ y 1 glucosa en la luz Hormonas peptídicas, derivadas de aminoácidos y factores
intestinal y luego el carrier rota (por un cambio de crecimiento. Por estar formadas por proteínas tienen AA
conformacional) y libera el Na+ y la glucosa en el citosol del cargados eléctricamente que NO difunden a través de las
enterocito. membranas, por eso se necesita la presencia de receptores.
Los receptores de membrana pueden ser:

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 Fijadores de hormonas peptídicas o que derivan de Puede tener otra clase de receptor situado sobre todo en la
aminoácidos. musculatura lisa genitourinaria o también en el musculo liso
 Fijadores de factores de crecimiento. muscular.
 Fijadores de sustancias varias, como proteínas La unión L-R provoca la activación de una enzima de
plasmáticas. membrana llamada fosfolipasa C que lleva a cabo la
RECEPTORES CLASE 1 degradación del fosfatidilinositol 4, 5 bifosfato a inositol 1,
Transmiten el mensaje hormonal a un sistema de proteínas 4, 5 trifosfato (IP3) + diacilglicerol (DAG).
de membrana que libera un segundo mensajero que Estos aumentan la movilización de CALCIO intracelular
provoca la activación de ciertas enzimas. provocando vasoconstricción y contracción.

El mejor ejemplo es el receptor de glucagón: Fosfatidilinositol 4, 5

bifosfato:
Ante su activación
por la fosfolipasa C,
hidroliza el enlace
entre el
Diacilglicerol y el
inositol 1, 4, 5
trifosfato (IP3).
El inositol 1, 4, 5 trifosfato (IP3) moviliza calcio intracelular y
retículo endoplasmático liso. El calcio movilizado tiene la
capacidad de unirse a una calmodulina quinasa que facilita
Está acoplado a proteína G la cual contiene 3 sub-unidades
la fosforilación de proteínas que llevara diferentes acciones
(alfa, beta y gamma).
biológicas
La unión L-R provoca la separación de las 3 subunidades…
como la vasoconstricción.
Alfa, fija GTP y activa la adenilciclasa para la formación de
● Diacilglicerol (DAG):
ATP en AMPc; tiene acción GTPasa.
El AMPc es el segundo mensajero: iniciara una cascada de
reacciones químicas que podrían llevar por ejemplo a la
degradación de glucógeno o lípidos a través de la activación
de una proteína quinasa inactiva que se hace proteína activa.
La subunidad alfa, la misma que fijó GTP y activó la
adenilciclasa también tiene capacidad de autocatálisis, es
decir, de destruirse a sí misma una vez que cumplió su acción
biológica.
Todo este sistema puede
ser contrarrestado por la Activa una proteína quinasa C (PKC) a nivel de las
insulina que actuando de membranas que permite la formación de fosfoproteínas.
manera contraria y sobre
una fosforilasa lo que hace
es desactivar el AMPc
formando 5´AMP que es un compuesto químico totalmente
inactivo.

Otro ejemplo es el receptor de adrenalina:

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RECEPTORES CLASE II 2. CITOPLASMÁTICOS

Estos NO crean segundos mensajeros, sino que se endocitan Hormonas
dentro de la membrana. corticoadrenales.
Ejemplo LDL Son esteroides de
naturaleza lipídica
que pueden
atravesar
perfectamente la
membrana e
interactuar con
estos receptores a
nivel citoplasmático.
Tienen sus receptores en el citoplasma o en el núcleo de tal
manera que atraviesan libremente la membrana y se unen a
los receptores para viajar hacia el núcleo a una zona donde
-Generalmente el receptor está tapizado por una proteína específicamente se llama región sensible a la hormona
catrina. donde el complejo receptor-ligando va a inducir una serie de
cambios conformacionales en el ADN que van a llevar al
-Cuando el ligando se une al receptor la proteína clatrina del
proceso de TRANSCRIPCION.
receptor lo reconoce y lo fija. Allí el receptor se pliega sobre
sí mismo creando el complejo endosoma que se dirige por 3. NUCLEARES
dentro de la célula, luego dentro de esta el receptor se Hormonas
separa del ligando y crea el complejo CURL (compartimiento sexuales, hormona
de desacople receptor-ligando). tiroidea, vitamina
D.
Ejemplo INSULINA: Atraviesan
libremente la
membrana y se
encuentra disuelto
en el núcleo.
Cuando ya se formó
el complejo
receptor-ligando este interactúa sobre el ADN uniéndose
específicamente a ese punto zona denominada “elemento
sensible a la hormona” que determina la transcripción del
Es una glucoproteína integral con actividad tirosina- ADN mediante la formación de ARNm a proteína.
quinasa.
RECEPTORES Y LA ENFERMEDAD
• Está formado por 4 cadenas polipeptídicas: 2 alfa y 2
beta. Cada una de las cadenas alfa es capaz de reconocer
y fijar una molécula de insulina.
• Cuando la insulina se une a la subunidad alfa se produce
un cambio conformacional que lleva a la activación (se
produce por autofosforilación) de la subunidad beta.
La subunidad beta autofosforilada genera señales de
transmembrana que tienen que ver fundamentalmente
con las acciones metabólicas que tiene la insulina (como
por ejemplo, el aumento de la captación de glucosa en
tejidos insulino-dependientes como el musculo
esquelético o tejido adiposo).
• El receptor de insulina a través de la subunidad beta,
actúa como tirosina o serina quinasa fosforilando y
activando proteínas intracelulares que determinan la
acción hormonal (promover el ingreso de glucosa,
• Anticuerpos contra un receptor específico (Miastenia
favorecer la glucólisis, la glucogenogénesis, la
Gravis; Acantosis nigricans con resistencia a la insulina)
lipogénesis, e inhibe la gluconeogénesis, etc.).

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• Deficiencia de receptores (Hiperlipemia IIa)

• Disminución de fijación de la hormona por regulación
anormal de receptores (obesidad, diabetes mellitus tipo 2

MIASTENIA GRAVIS
es una enfermedad autoinmune en la que se presentan
anticuerpos contra el receptor nicotínico de la
acetilcolina; esto genera debilidad muscular, pudiendo
llevar al paro respiratorio y muerte.
Clínica: Caída del párpado con el transcurso del día.

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