Antigenos
- 1. ANTÍGENOS
- 2. Antígeno Los anticuerpos pueden reconocer como antígenos a casi cualquier tipo de molécula biológica, como metabolitos intermediarios simples, azúcares, lípidos, autacoides y hormonas, así como macromoléculas, como glúcidos complejos, fosfolípidos, ácidos nucleicos y proteínas. Cualquier sustancia que pueda unirse específicamente a una molécula de anticuerpo o al receptor del linfocito
- 3. Inmunógenos Solo las macromoléculas son capaces de estimular a los linfocitos B para iniciar respuestas inmunitarias humorales, porque la activación del linfocito B requiere el acercamiento (entrecruzado) de múltiples receptores para el antígeno o antígenos proteínicos para estimular la cooperación del linfocito T. Todos los antígenos son reconocidos por linfocitos o anticuerpos específicos, pero solo algunos antígenos son capaces de activarlos. Dinitrofenol
- 4. Hapteno y Transportador Para generar anticuerpos específicos frente a tales sustancias químicas, los inmunólogos suelen unir múltiples copias de moléculas pequeñas a proteínas o polisacáridos antes de la inmunización.
- 5. Epítopo o Determinante antigenico El epítopo, o determinante antigénico, corresponde a la parte específica del antígeno que es reconocida por el paratopo. Paratopo El paratopo designa la zona del anticuerpo cuya función es reconocer el antígeno.
- 6. Propiedades que confieren inmunogenicidad La capacidad de una sustancia para inducir una respuesta inmunitaria bajo una serie de condiciones dada. Ruta de administración Carácter de no- propia Habilidad de Ser Procesado y Presentado por las Moléculas de MHC Otros factores: Genotipo del receptor Heterogeneidad en la composición química Tamaño molecular Dosis Adyuvantes
- 7. SECUENCIALES O LINEALES: Están formados por aminoácidos consecutivos incluidos en un mismo fragmento peptídico. Pueden ser accesibles a los anticuerpos si aparecen en la superficie externa o en una región de conformación extendida en la proteína original plegada. TIPOS DE EPÍTOPES Lo más frecuente es que los determinantes lineales sean inaccesibles en esta conformación original y aparezcan solo cuando se desnaturaliza la proteína.
- 8. CONFORMACIONALES O DISCONTINUOS: Están constituidos por aminoácidos que no están en una secuencia pero se aproximan cuando la proteína se pliega para lograr su estructura tridimensional. Si desnaturalizamos una proteína, se perderán los epítopes conformacionales pero permanecerán los secuenciales.
- 9. En ocasiones, el reconocimiento de un epítope sólo ocurre cuando se usa el antígeno desnaturalizado, pero no cuando se usa el antígeno nativo, Se supone que ese epítope, oculto en la molécula del antígeno nativo, se hace accesible cuando el antígeno se desnaturaliza Epítope oculto OCULTOS
- 10. Son aquellos contra los cuales se produce la mayor parte de los anticuerpos. Son fácilmente reconocidas por el sistema inmune y así influyen marcadamente sobre la especificidad del anticuerpo inducido. Pueden ser conformacionales o lineales, incluso grupos químicos definidos como haptenos. No todos los epitopos son igualmente inmunogénicos para distintos individuos de la misma especie. Para cada individuo y para cada antigeno suele existir un epitopo inmunodominante. INMUNODOMINANTES
- 11. Receptor de la célula T •Esta unido a la membrana •No aparece en una forma soluble •La débil señal que genera el TCR es amplificada en el interior celular por diferentes reacciones bioquímicas que conducen a la activación del linfocito T. Compuesta por dos cadenas (α y β) unidas por puente disulfuro ancladas en la membrana por unos péptidos transmembrana y una corta cola citoplasmática. •Otras proteínas de membrana (moléculas accesorias) ayudan al TCR en el reconocimiento antigénico, destacando las moléculas CD4 y CD8
- 12. Forma un complejo trimolecular junto con los epitopos y el MHC de la célula presentadora o diana. •Casi todos los receptores de celula T son especificos no para el antigeno solo sino para el antigeno asociado con una molecula codificada por MHC. La interacción del receptor de célula T con el antígeno para su unión es mas debil que en el caso de los anticuerpos. Normalmente son epitopos internos a la estructura del antígeno. Antígenos : sólo proteínas.
- 13. Receptor de la célula B El bcr se divide en dos componentes: •Un componente de reconocimiento (el receptor de inmunoglobulina) •Un componente de transduccion de señal (Igα/Igβ). También llamado inmunoglobulina de superficie. Unido a membrana
- 14. Los epitopos reconocidos por células B pueden ser secuenciales o conformacionales. El sitio de unión de la inmunoglobulina determina el tamaño del epitopo. Los epitopos tienen que estar muy accesibles en la superficie de los antígenos. Muy importante la conformación tridimensional. Antígenos de tipo: proteínas,polisacáridos, lípidos y ácidos nucleicos.
- 15. Diferencias en el modo de reconocimiento por parte de células B y T Células B Células T Unión con el Ag Binaria: Ig - Ag Ternaria: TCR - Ag- MHC ¿Se une a Ag soluble? Sí No ¿Requiere MHC? No Sí Naturaleza química del epitopo Proteína Lípido Polisacárido Únicamente proteínas Propiedades del epitopo Parte externa, accesible Hidrófilo Movilidad (flexibilidad) Secuencial o conformacional Parte interna, Desnaturalizada Anfipático Péptido lineal; unión a MHC
- 16. Bibliografía Inmunología, Kuby, 7ma Edición. Inmunología celular y molecular, Abbas, 6ta Edición. http://epidemiologiamolecular.com/antigeno- reconocimiento-antigenico/ https://www.ugr.es/~eianez/inmuno/cap_04.htm