proteinas_2bach.pdf
- 1. LOGO
- 2. Composición: C, H, O, N, S (P, Fe, Cu, I,…).
- 6. ESTRUCTURA DE LOS AMINOÁCIDOS PROTEICOS
- 7. El Cα es el del amino y el C1 es el del carboxilo. GRUPO CARBOXILO GRUPO AMINO La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y determina sus propiedades químicas y biológicas. ESTRUCTURA DE LOS AMINOÁCIDOS PROTEICOS
- 8. ALANINA ARGININA CISTEÍNA FENIALANINA GLUTAMINA GLICINA HISTIDINA TREONINA ISOLEUCINA LISINA METIONINA PROLINA SERINA TRIPTOFANO TIROSINA VALINA ALGUNOS DE LOS 20 AMINOÁCIDOS PROTEICOS
- 9. La prolina es el único aminoácido proteico que no responde a la fórmula general. AMINOÁCIDOS
- 10. ALANINA
- 11. AMINOÁCIDOS ESENCIALES Los humanos sólo podemos sintetizar unos 10 aa → aa esenciales.
- 13. Los aa son estereoisómeros enantiomorfos: α α α α ISOMERÍA DE LOS AMINOÁCIDOS
- 14. ISOMERÍA DE LOS AMINOÁCIDOS Por ser el carbono un carbono asimétrico, los aminoácidos pueden presentar dos configuraciones espaciales. D - aminoácido El grupo amino está a la derecha L - aminoácido El grupo amino está a la izquierda Al ser imágenes especulares se denominan enantiómeros. Grupo carboxilo arriba Los aminoácidos son estereoisómeros enantiomorfos.
- 15. Por ser estereoisómeros enantiomorfos, presentan actividad óptica: dextrógiros (+) y levógiros (-). Todos los aa (excepto la glicocola o glicina), tienen el carbono α asimétrico. ISOMERÍA DE LOS AMINOÁCIDOS
- 16. ISOMERÍA DE LOS AMINOÁCIDOS
- 17. CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS En disoluciones acuosas, los aa forman iones dipolares o híbridos: los aa se ionizan como ácido y base a la vez (esta forma dipolar tb. se llama zwitterion). En un medio ácido, se comportan como una base, captado H+, y en un medio básico, se comportan como un ácido, liberando H+. Forma normal Forma zwitterion
- 18. pH disminuye pH aumenta El aminoácido se comporta como una base. El aminoácido se comporta como un ácido. CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS En disoluciones acuosas, los aa forman iones dipolares o híbridos: los aa se ionizan como ácido y base a la vez (esta forma dipolar tb. se llama zwitterion). En un medio ácido, se comportan como una base, captado H+, y en un medio básico, se comportan como un ácido, liberando H+.
- 19. CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS En un medio básico, se comportan como un ácido, liberando H+. En un medio ácido, se comportan como una base, captado H+. H+ captado H+ cedido
- 20. Zwitterion de alanina Radical CH3 NH3+ COO-
- 21. CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS El pH en el que un aminoácido forma un ión híbrido neutro se denomina punto isoeléctrico.
- 22. En varios aminoácidos, la cadena lateral también posee carácter ácido o base y, por tanto, tendremos un tercer grupo ionizable. Arginina Aspártico Cisteína Glutámico Histidina Lisina Tirosina CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS
- 24. Grupo I: AMINOÁCIDOS APOLARES (alifáticos y aromáticos) Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Isoleucina (Iso) Metionina (Met) Fenilalanina (Fen) Triptófano (Trp) Resto no polar al tener largas cadenas hidrocarbonadas. Son insolubles en agua
- 25. Grupo II: AMINOÁCIDOS POLARES SIN CARGA (no ionizables) Serina (Ser) Glicocola (Gli) Glutamina (Gln) Prolina (Prl) Treonina (Tr) Asparagina (Asn) Tirosina (Tir) Cisteína (Cis) Resto con cortas cadenas hidrocarbonadas. Son solubles en agua
- 26. Grupo III: POLARES CON CARGA (ionizables) (ÁCIDOS o BÁSICOS) AMINOÁCIDOS ÁCIDOS (carga negativa) AMINOÁCIDOS BÁSICOS (carga positiva) Lisina (Lis) Arginina (Arg) Histidina (His) Ácido aspártico (Asp) Ácido glutámico (Glu) Resto con uno o más grupos amino o bien carboxilo, respectivamente.
- 27. Ionización del grupo carboxilo suplementario de un aa polar ionizable ácido Los aa polares ácidos tienen el resto R ionizado con una carga negativa cuando están en un medio acuoso neutro o básico. Esto aporta cargas negativas a las proteínas en las que se encuentran.
- 28. Ionización del grupo amino suplementario de un aa polar ionizable básico. Los aa polares básicos tienen el resto R ionizado con una carga positiva cuando están en un medio acuoso neutro o ácido. Esto aporta cargas positivas a las proteínas en las que se encuentran.
- 30. ENLACE PEPTÍDICO Amida constituida al unirse el grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino del siguiente. Enlace amida
- 32. ENLACE PEPTÍDICO Aminoácido 1 Aminoácido 2 Agua Enlace peptídico Dipéptido
- 33. MODELO MOLECULAR DE UN DIPÉPTIDO
- 34. CARACTERISTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO Es un enlace covalente más corto que la mayoría de los enlaces C - N.
- 35. Los únicos enlaces que pueden girar son los formados por C-Cα y N-Cα. CARACTERISTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO
- 36. CARACTERISTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO Los únicos enlaces que pueden girar son los formados por C-Cα y N-Cα.
- 39. POLIPÉCTIDOS
- 40. ESTRUCTURA DE UN TRIPÉPTIDO
- 41. ESTRUCTURA DE UN TRIPÉPTIDO
- 42. Grupo N-terminal o amino terminal Grupo C-terminal o carboxilo terminal ESTRUCTURA DE UN PÉPTIDO
- 43. EJEMPLO DE UN PÉPTIDO
- 44. Grupo N-terminal o amino terminal Grupo C-terminal o carboxilo terminal ESTRUCTURA DE UN POLIPÉPTIDO
- 45. LOGO
- 51. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria
- 53. ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS
- 54. ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS • Todas las proteínas la tienen. • Indica los aminoácidos que la forman y el orden en el que están colocados. • Está dispuesta en zigzag. • El número de polipéptidos diferentes que pueden formarse es: 20n Número de aminoácidos de la cadena Para una cadena de 100 aminoácidos, el número de las diferentes cadenas posibles sería: 1267650600228229401496703205376 ·10100
- 56. ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS -hélice -laminar o lámina plegada
- 57. ESTRUCTURA SECUNDARIA -HÉLICE de las PROTEÍNAS La hélice se estabiliza al establecerse puentes de H intracatenarios entre el grupo N-H de un aa y el grupo C=O del aa situado (n+4) aa por debajo de él. Los restos R de los aa y los H del Cα se sitúan hacia el ext. de la hélice. Los grupos -C=O se orientan en la misma dirección y los -NH en dirección contraria.
- 58. La formación de los enlaces de H determina la longitud del paso de rosca (0,54 nm). Hay 3,6 residuos por vuelta. La rotación es hacia la derecha. Cada aminoácido gira 100° con respecto al anterior.
- 59. ESTRUCTURA SECUNDARIA -HÉLICE de las PROTEÍNAS Visión superior de la α–hélice. Los números indican los aa.
- 60. MODELO DE VARILLAS DE LA ESTRUCTURA -HÉLICE
- 61. REPRESENTACIÓN ESQUEMÁTICA DE LA ESTRUCTURA -HÉLICE
- 63. Fibra de colágeno Microfibrillas de colágeno Bandas periódicas Triple hélice de tropocolágeno Cadenas El colágeno está formado por monómeros de tres cadenas polipeptídicas denominadas cadenas enrolladas sobre sí mismas en forma de triple hélice. HÉLICE DE COLÁGENO Los tripletes constituyen el tropocolágeno.
- 64. Asociación de moléculas de tropocolágeno para formar colágeno. HÉLICE DE COLÁGENO
- 65. HÉLICE DE COLÁGENO Es más alargada que la α-hélice por la abundancia de prolina e hidroxiprolina, los cuales dificultan la formación de puentes de H (sólo presenta 3 aa por vuelta, frente a los 3,6 de la α-hélice).
- 66. Hélice de colágeno conjuntivo
- 67. Se establecen enlaces de H intercatenarios entre el C=O de una cadena y el NH de otra cadena. Estructura secundaria -LAMINAR O LÁMINA PLEGADA Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí.
- 68. Estructura secundaria -LAMINAR O LÁMINA PLEGADA Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna. Enlace peptídico Enlaces de H
- 69. Estructura secundaria -LAMINAR O LÁMINA PLEGADA Las cadenas polipeptídicas se pueden unir de dos formas distintas. En las cadenas antiparalelas, una va en sentido N-C y la otra en sentido C-N. Si la cadena se repliega, tb. se establecen enlaces de H intracatenarios entre el C=O de un segmento y el NH de otro segmento. Disposición antiparalela Disposición paralela
- 70. Cadenas antiparalelas C C N N Estructura secundaria -LAMINAR O LÁMINA PLEGADA
- 71. Estructura secundaria -LAMINAR O LÁMINA PLEGADA Cadenas antiparalelas
- 73. REPRESENTACIÓN ESQUEMÁTICA DE LAS LÁMINAS β
- 74. GIROS O CODOS TIPO Se encuentran en los codos bruscos de la cadena peptídica, sobre todo los que conectan los extremos de los segmentos adyacentes y antiparalelos de una hoja plegada.
- 75. ESTRUCTURA TERCIARIA Es la conformación espacial definitiva que adoptan las dif. regiones de la cadena polipeptídica, como consecuencia de las interacciones entre las cadenas laterales R situadas a lo largo de la cadena.
- 76. Estructura terciaria de una proteína: a) α-hélice. b) Conformaciones β. c) Giros β o zonas irregulares ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS Está formada por determinadas combinaciones α-hélice y láminas β, plegadas de manera estable e independiente.
- 78. ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS En la estructura terciaria se pueden encontrar subestructuras repetitivas llamadas motivos. En las proteínas de elevado peso molecular, la estructura terciaria está constituida por dominios, lo cuales tienen funciones concretas, incluso en proteínas diferentes. Dominios
- 79. La estructura se estabiliza por uniones entre radicales de aa alejados unos de otros. Puente de H Puente disulfuro (entre dos cisteínas) Interacción iónica Fuerzas de Van der Waals Interacción hidrofóbica ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS
- 80. ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS
- 81. Estructura terciaria estabilizada por: 1. Interacciones hidrofóbicas. 2. Puentes de H. 3. Ligadura iónica. ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS
- 82. TIPOS DE ESTRUCTURA TERCIARIA Fibrosa Globular Las cadenas laterales R apenas influyen, por lo que son proteínas alargadas, muy resistentes e insolubles en agua. Tienen un plegamiento jerárquico sucesivo, hasta formar una proteína esferoidal, compacta y soluble en agua.
- 86. Hemoglobina (tetrámero) ESTRUCTURA CUATERNARIA Se produce cuando varias cadenas polipectídicas se unen para formar un edificio proteico de orden superior (de más de 50.000 dalton). Tb. se produce cuando una o varias proteínas se unen a otras moléculas no proteicas para forman edificios macromoleculares complejos. La estructura cuaternaria es responsable de la actividad biológica de la proteína.
- 87. Estructura tridimensional de una proteína (citocromo) ESTRUCTURA CUATERNARIA
- 91. ESTRUCTURA CUATERNARIA Mioglobina (tetrámero): 2 cadenas α y β cada una asociada a un grupo hemo en rojo.
- 93. Los anticuerpos tienen estructura cuaternaria, pues están formados por la unión, mediante puentes disulfuro, de 4 protómeros: 2 de cadena larga y 2 de cadena corta. ESTRUCTURA CUATERNARIA
- 96. LOGO - Especificidad - Solubilidad - Desnaturalización - Capacidad amortiguadora
- 97. Las propiedades de las proteínas dependen de los radicales R y su capacidad de reaccionar con otras moléculas. Al conjunto de aminoácidos cuyos radicales se unen y reaccionan con otras moléculas se llama centro activo de la proteína. Cualquier cambio en la secuencia de aa puede modificar la conformación espacial de la proteína, con lo cual pierde su funcionalidad biológica.
- 98. (i) ESPECIFICIDAD DE LAS PROTEÍNAS
- 99. (i) ESPECIFICIDAD DE LAS PROTEÍNAS Los grupos funcionales de las cadenas laterales R definen una superficie activa (sitio activo), cuya actividad biológica se basa en su unión selectiva con otra molécula cuya geometría le permite adaptarse al centro activo. Centro activo
- 100. (i) ESPECIFICIDAD DE LAS PROTEÍNAS
- 101. (i) ESPECIFICIDAD DE LAS PROTEÍNAS Centro activo Molécula que intenta acoplarse al centro activo
- 102. (i) ESPECIFICIDAD DE LAS PROTEÍNAS Molécula que intenta acoplarse al centro activo La alteración de la estructura primaria de la proteína cambia la geometría del sitio activo, impidiendo que la molécula pueda adaptarse al sitio activo.
- 103. Las diferencias entre las proteínas de diferentes especies se producen en unas regiones de la proteína llamadas sectores variables de las que no depende directamente su función. Los sectores de los que depende la función, tienen la misma secuencia de aa incluso en especies diferentes. Vemos aquí las dif. en la estructura primaria de la insulina en distintas especies
- 104. (ii) SOLUBILIDAD DE LAS PROTEÍNAS Las proteínas globulares (de gran Pm) dan dispersiones coloidales Los radicales R, al ionizarse, establecen puentes de H con las moléculas de agua, produciendo una capa de solvatación. Hemoglobina Al añadir sales, las proteínas precipitan
- 105. (iii) DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes. En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible. Desnaturalización Renaturalización PROTEÍNA NATIVA PROTEÍNA DESNATURALIZADA
- 106. - Las proteínas tienen una gran cantidad de grupos disociables que contribuyen a su capacidad tampón de gran eficacia. - Son particularmente eficientes como tampones las proteínas ricas en el aminoácido histidina. HN NH CH2 CH N C O H HN N CH2 CH N C O H + H+ PH P- + H+ (iV) CAPACIDAD TAMPÓN o AMORTIGUADORA de las PROTEÍNAS
- 108. CLASIFICACIÓN DE LAS HOLOPROTEÍNAS PROTEÍNAS FIBROSAS (ESCLEROPROTEÍNAS) PROTEÍNAS GLOBULARES • Generalmente, los polipéptidos que las forman se encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensión. • Son proteínas insolubles en agua. • Tienen funciones estructurales o protectoras. COLÁGENO MIOSINA Y ACTINA QUERATINAS FIBRINA ELASTINA Se encuentra en tejido conjuntivo, piel, cartílago, hueso, tendones y córnea. Responsables de la contracción muscular. Forman los cuernos, uñas, pelo y lana. Interviene en la coagulación sanguínea. Proteína elástica. • Más complejas que las fibrosas. • Plegadas en forma más o menos esférica. GLOBULINAS ALBÚMINAS HISTONAS Y PROTAMINAS Realizan transporte de moléculas o reserva de aminoácidos. Diversas funciones, entre ellas las inmunoglobulinas que forman los anticuerpos. Se asocian al ADN permitiendo su empaquetamiento.
- 109. Albúminas Globulinas ovoalbúmina (clara del huevo) seroalbúmina (sangre) lactoalbúmina (leche) ovoglobulina seroglobulina lactoglobulina α-globulina (asociada a la hemoglobina) γ-globulinas = inmunoglobulinas (anticuerpos) PROTEÍNAS GLOBULARES (holoproteínas) Funciones de reserva y transportadora
- 110. CLASIFICACIÓN DE LAS HETEROPROTEÍNAS Grupo proteico + grupo prostético HETEROPROTEÍNA EJEMPLO GRUPO PROSTÉTICO Glucoproteínas Glúcido inmunoglobulinas fibrinógeno Cromoproteínas Pigmento coloreado Porfirínicas Grupo hemo o hemino hemoglobina citocromos hemocianina hemeritrina No porfirínicas Cobre, Hierro o retinal rodopsina Nucleoproteínas Ácidos nucleicos cromatina Fosfoproteínas Ácido fosfórico caseína vitelina Lipoproteínas Lípido quilomicrones Fe2+ Fe3+ (transportan lípidos) (leche) (yema) (mantiene el ADN) (Cu) (Fe) (absorbe luz)
- 111. Retinal Hemoglobina Inmunoglobulina Lipoproteína plasmática Rodopsina EJEMPLOS DE HETEROPROTEÍNAS Quilomicrón Cromoproteína Cromoproteína Glucoproteína
- 112. Hemoglobina: el grupo hemo tiene un catión de hierro. (tetrámero formado por 4 proteínas globulares) EJEMPLOS DE HETEROPROTEÍNAS
- 113. Grupo porfirínico de la hemoglobina (heteroproteína)
- 114. N N N N N Fe++ Fe++ N CH3 CH H2C N CH2 CH2 CH3 COO- N CH CH2 H3C N H3C CH2 CH2 COO- Complejo octaédrico de Fe++: Grupo hemo
- 115. Núcleo de la mioglobina (el grupo hemo tiene un catión de hierro). EJEMPLOS DE HETEROPROTEÍNAS
- 117. LOGO
- 118. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS ENZIMÁTICA Las reacciones metabólicas son catalizadas por enzimas, que son proteínas. HOMEOSTÁTICA ESTRUCTURAL INMUNOLÓGICA Ciertas proteínas mantienen el equilibrio osmótico del medio celular y extracelular. Las proteínas constituyen muchas estructuras: membranas celulares; tb., cartílagos, huesos,… Los anticuerpos del sistema inmunológico son γ-inmunoglobulinas (glucoproteína).
- 119. HORMONAL MOVIMIENTO RESERVA TRANSPORTE Las proteínas no tienen f. de reserva, salvo en el desarrollo embrionario: ovoalbúmina del huevo, caseína de la leche, gliadina del trigo,… De gases (hemoglobina), de lípidos (seroalbúmina),… Las permeasas realizan intercambios entre la célula y el exterior. Las proteínas actúan como elementos esenciales en el movimiento: la actina y miosina son responsables de la contracción muscular. Algunas proteínas actúan como hormonas, las cuales regulan procesos vitales.Ej.: la insulina regula la glucosa en la sangre. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
- 120. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones diversas. FUNCIÓN EJEMPLO Ovoalbúmina, caseína, zeína, hordeína... Lipoproteínas, hemoglobina, hemocianina... Actina, miosina, flagelina ... Trombina, fibrinógeno, inmunoglobulinas... Insulina, glucagón, somatotropina... Glucoproteínas, histonas, queratina, colágeno, elastina... Catalasa, ribonucleasa... Albúmina... DE RESERVA DE TRANSPORTE CONTRÁCTIL PROTECTORA O DEFENSIVA HORMONAL ESTRUCTURAL ENZIMÁTICA HOMEOSTÁTICA
- 121. Hemodiálisis Membrana semipermeable Separación de solutos de bajo peso molecular por difusión selectiva. Separación de la urea SEPARACIÓN DE PROTEINAS POR DIÁLISIS
- 122. SEPARACIÓN DE PROTEINAS POR DIÁLISIS Moléculas grandes que no pueden atravesar la membrana Membrana semipermeable que permite el paso de moléculas pequeñas, pero no de solutos grandes como las proteínas Moléculas pequeñas que pueden atravesar la membrana Difusíón selectiva
- 123. SEPARACIÓN DE PROTEINAS POR DIÁLISIS