![Cinética enzimática
●
Ecuación de
Michaelis-Menten
V= Vmax [S]
Km+[S]
Km es un indicador de la
AFINIDAD del ENZIMA
POR EL SUSTRATO](https://image.slidesharecdn.com/enzimas2010-130214045351-phpapp01/85/Enzimas-13-320.jpg)
Enzimas
- 1. LAS ENZIMAS ● Concepto ● Naturaleza ● Propiedades ● Clasificación ● Catálisis enzimática * Mecanismo * Cinética enzimática * Factores que influyen * Regulación
- 2. Definición y características de las ENZIMAS ● Son catalizadores BIOLÓGICOS ● Se diferencian de otro tipo de catalizadores en: - Elevada actividad - Sensibilidad a determinados factores - Especificidad
- 3. Naturaleza química de las ENZIMAS ● Ciertos tipos de RNA: RIBOZIMAS ● Holoproteínas : ENZIMAS ● Heteroproteínas: HOLOENZIMA=Apoenzima + Cofactor cofactor orgánico coenzima unión covalente grupo prostético
- 4. Propiedades de las ENZIMAS ● ESPECIFICIDAD, reflejada en su capacidad selectiva. ● REVERSIBILIDAD, puede actuar en los dos sentidos de la reacción ● EFICACIA, la catálisis se realiza a concentraciones mínimas de enzimas. ● GRAN PODER CATALÍTICO, muy superior al de otros catalizadores inorgánicos
- 5. Tipos de especificidad 1. de ACCIÓN 2. de SUSTRATO * Absoluta * Estereoquímica * de Grupo * de Clase
- 6. Ventaja e inconveniente de la Reversibilidad ● VENTAJA ● INCONVENIENTE Supone un ahorro Podrían producirse de enzimas y, por “cortocircuitos” en tanto, economía en las secuencias cuanto a metabólicas al organización revertir el producto de una reacción en los reactivos iniciales
- 7. Clasificación de las ENZIMAS CLASES NOMENCLATURA ● OXIDORREDUCTASAS ● TRANSFERASAS ● Nombre del sustrato ● HIDROLASAS + ● LIASAS ● Nombre de la acción ● ISOMERASAS + ● LIGASAS ● Terminación -ASA
- 8. Clasificación de las enzimas
- 9. Clasificación de las enzimas
- 10. Catálisis enzimática mecanismo de acción
- 13. Cinética enzimática ● Ecuación de Michaelis-Menten V= Vmax [S] Km+[S] Km es un indicador de la AFINIDAD del ENZIMA POR EL SUSTRATO
- 14. Cinética enzimática ● Dificultades planteadas por ● Soluciones la ecuación de Michaelis: aportadas a dichas a) Imposibilidad de calcular el momento exacto en que se dificultades: alcanza la saturación de la La representación gráfica enzima y por tanto la Vm de la inversa de la ecuación (Lineweaver- b) Como consecuencia, errores Burk) minimiza los en el cálculo de Km errores en el cálculo de ambas constantes
- 16. Factores que influyen sobre la velocidad de las reacciones ● Concentración de sustrato ● Concentración de enzima ● El pH ● La Temperatura
- 17. Cinética enzimática: Factores ● Influencia del pH: - Existe un pH óptimo para cada enzima - Los cambios en pH pueden alterar la conformación de la enzima
- 18. Cinética enzimática: Factores ● Influencia de la temperatura: - Existe una temperatura óptima para cada enzima - Los cambios de temperatura pueden alterar la conformación de la enzima
- 19. Mecanismos que aumentan la eficacia enzimática ● COMPARTIMENTACIÓN: los compartimentos evitan la excesiva dilución ● COMPLEJOS MULTIENZIMÁTICOS: mejoran la transferencia de sustratos en las secuencias metabólicas ● EFECTO CASCADA: multiplica la acción por la transformación de proenzimas inactivos en su forma activa, ampliando la respuesta final
- 20. Regulación ● Activadores enzimáticos ● Inhibición – Competitiva – No competitiva ● Regulación alostérica ● Por modificaciones covalentes Reversibles: introducción de algún grupo funcional Irreversibles: hidrólisis parcial (PROENZIMAS) ● Control del metabolismo Control genético: INDUCCIÓN y REPRESIÓN de la síntesis enzimática. Control de la catálisis: mediante inhibición por retroalimentación (relacionada con alosterismo)
- 21. Inhiición enzimática: T IP O S DE IN H IB IC IÓ N IR R E V E R S IB L E R E V E R S IB L E C O M P E T IT IV A N O C O M P E T IT IV A
- 25. Modificaciones covalentes reversibles
- 26. Modificaciones covalentes irreversibles