Aminoácidos y proteínas
- 1. Capítulo 5. AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS Titulación: Biología Bqf. Paola Dalgo Aguilar Octubre 2014-Febrero 2015
- 2. PROTEÍNAS • Polímeros aminoácidos de enlaces peptídicos. • Son moléculas muy complejas masa molecular muy elevada, normalmente está comprendida entre 6000 da y 106 D, macromoléculas. • Son las moléculas orgánicas más abundantes en las células, más del 50% del peso seco de la célula son proteínas. • Constituidas por: C, H, O y N y casi todas tienen también azufre. Algunas tienen, además, otros elementos químicos y en particular: P, Fe, Zn o Cu. El elemento más característico de las proteínas es el nitrógeno. Son los compuestos nitrogenados por excelencia de los seres vivos. • Las proteínas son moléculas específicas que marcan la individualidad de cada ser vivo expresión de la información. DNA→ RNA → Proteína
- 3. La hidrólisis de cada polipéptido (proteína) genera un conjunto de aminoácidos Composición de aminoácidos veinte especies diferentes se unen entre sí mediante enlaces peptídicos
- 4. Enlace peptídico • Unión de aminoácidos enlace peptídico péptidos proteínas. • Síntesis: reacción anabólica de deshidratación (pérdida una molécula agua) entre grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro. • Resultado es enlace covalente CO- NH. Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido siempre por el COOH terminal.
- 5. AMINOÁCIDOS (aa) • Molécula que contiene – grupo carboxilo (-COOH) – un grupo amino (-NH3) libres. • Fórmula molecular. NH2-CHR-COOH R un radical o cadena lateral característico de cada aminoácido. • Muchos aa forman proteínas aa proteicos. • Existen aproximadamente 20 aminoácidos distintos componiendo las proteínas
- 6. Clasificación de los Aminoácidos Según propiedades de su cadena lateral: • Neutros polares, hidrófilos o (polares): serina (Ser) treonina (Thr) cisteína (Cys) asparagina (Asn) tirosina (Tyr) glutamina (Gln). • Neutros no polares, apolares o hidrófobos: glicina (Gly) alanina (Ala) valina (Val) leucina (Leu) isoleucina (Ile) metionina (Met) prolina (Pro) fenilalanina (Phe) triptófano (Trp). • Con carga negativa, o ácidos: ácido aspártico (Asp) y ácido glutámico (Glu). • Con carga positiva, o básicos: lisina (Lys), arginina (Arg) e histidina (His).
- 7. Clasificación de los Aminoácidos Según su obtención: • Esenciales: – No pueden ser sintetizados de novo a partir de glucosa u otros aa. – Deben ser ingeridos para obtenerlos. – Son diez: Arginina, Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptófano, Valina. • No Esenciales: – Si pueden ser sintetizados de novo a partir de glucosa u otros aa. – Son ocho: Alanina, Aspargina, Acido Aspártico, Ácido Glutámico, Glutamina, Glicina, Prolina, Serina. • Semi-esenciales: – Sintetizados a partir de aa esenciales. – Son dos: Cisteína (Metionina+Serina), Tirosina (Fenilanina).
- 8. AMINOÁCIDOS ESTÁNDARES A partir de los cuales se construyen las proteínas.
- 9. PÉPTIDOS Son menos complejos actividad biológica significativa Los aminoácidos están unidos mediante "enlaces amida" denominados enlaces peptídicos.
- 10. Péptidos de importancia biológica Son moléculas señalizadoras regulación de actividades HOMEOSTASIS • Glutatión: síntesis de proteínas y de DNA, metabolismo de fármacos y toxinas ambientales, transporte de aa, protege a las células de los efectos destructores de la oxidación. • Vasopresina (ADH): regulación de la presión sanguínea-actividad antidiurética. • Oxitocina: estimula la secreción de leche en la lactancia, contracción del músculo uterino durante el parto, actividad antidiurética ligera. • Factor natriurético auricular: regulación de la presión sanguínea-actividad diurética.
- 11. PROTEÍNAS • Químicamente unión de muchas moléculas relativamente sencillas y no hidrolizables, denominadas Aminoácidos (aa). • Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por no más de 10 aa y polipéptidos, constituidos por más de 10 aa. • Cuando el número de aa supera los 50 y el polipéptido tiene una estructura tridimensional específica, entonces se habla propiamente de proteínas.
- 12. Estructura de las Proteínas • La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales ( o cuatro niveles de organización) denominados: 1.ESTRUCTURA PRIMARIA 2.ESTRUCTURA SECUNDARIA 3.ESTRUCTURA TERCIARIA 4.ESTRUCTURA CUATERNARIA • Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.
- 13. Estructura primaria • La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. • Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. • La secuencia de una proteína se escribe enumerando los aminoácidos desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal. • La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos y de la forma que ésta adopte.
- 14. Estructura secundaria • La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos o estructura primaria en el espacio. • Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de las proteínas, y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria. • Esta conformación viene dada por puentes de hidrógeno intercatenarios. • La estructura secundaria puede ser: – Conformación ɑ (Hélice), forma de bastón. – Conformación β (Hoja plegada), cadena en forma de zigzag.
- 15. Conformación β Paralela o Antiparalela Conformación ɑ
- 16. Estructura terciaria • La conformación terciaria de una proteína globular es la conformación tridimensional del polipéptido plegado. • Las interacciones que intervienen en el plegamiento de la estructura secundaria son: • Interacciones hidrofóbicas entre restos laterales no polares. • Uniones de Van der Waals. • Puentes de Hidrógeno. • Interacciones salinas. • Puentes Disulfuro. • Las funciones de las proteínas dependen del plegamiento particular que adopten. • Esta estructura está altamente influenciada por la estructura primaria.
- 17. • Disposición espacial de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. • La conformación globular solubilidad en agua y en disoluciones salinas. Permite realizar funciones de: transporte, enzimáticas, hormonales, etc. • Las conformaciones globulares se mantienen estables por la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Lámina β Hélice α
- 18. Estructura cuaternaria • Unión mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciara, idénticas o no, para formar un complejo proteico. • Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero (subunidad o monómero) • Según el número de protómeros que se asocian. las proteínas que tienen estructura cuaternaria se denominan: – Dímeros, como la hexoquinasa. – Tetrámero como la hemoglobina. – Pentámeros, como la ARN-polimerasa. – Polímeros, cuando en su composición intervienen gran número de protómeros. (cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 subunidades proteicas, los filamentos de actina y miosina de las células musculares, etc).
- 19. • Las interacciones que estabilizan esta estructura son en general uniones débiles: • Interacciones hidrofóbicas. • Puentes de hidrógeno. • Interacciones salinas. • Fuerza de Van der Waals. • En algunas ocasiones puede haber enlaces fuertes tipo puentes disulfuro, en el caso de las inmunoglobulinas.
- 20. • Reduce la cantidad de información genética necesaria. • El ensamblaje y la disgregación se controlan fácilmente, ya que las subunidades se asocian por enlaces débiles. • Los mecanismos de corrección pueden excluir durante el ensamblaje las subunidades defectuosas, con lo que disminuyen los errores en la síntesis de la estructura. Se pueden distinguir dentro de las estructuras cuaternarias dos tipos: • Homotípicas: Las cadenas polipeptídicas son idénticas o casi idénticas. • Heterotípicas: Las subunidades poseen estructuras muy diferentes. El uso de subunidades menores para construir grandes estructuras presenta varias ventajas:
- 21. En resumen, la estructura de una proteína Asociación Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria Secuencia Conformación Hélice Hoja Plegada Globular Fibrosa Subunidades iguales Subunidades distintas Combinación ilimitada de aminoácidos. Unión Peptídica Puente de Hidrógeno Puente de Hidrógeno, Interacciones hidrofóbicas, salinas, electrostáticas. Fuerzas diversas no covalentes.
- 22. Propiedades de las proteínas • Dependen sobre todo de los radicales R libres y de que éstos sobresalgan de la molécula y, por tanto, tengan la posibilidad de reaccionar con otras moléculas. • El conjunto de aminoácidos de una proteína cuyos radicales poseen la capacidad de unirse a otras moléculas y de reaccionar con éstas se denomina centro activo de la proteína. Propiedades de las proteínas Solubilidad Desnaturalización y renaturalización Especificidad De función De especie Capacidad amortiguadora
- 23. Clasificación de las proteínas • Se clasifican en: Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos. Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético. Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético. PROTEÍNAS Holoproteínas Proteínas filamentosas Proteínas globulares Heteroproteínas Cromoproteínas Glucoproteínas Lipoproteínas Nucleoproteínas Fosfoproteínas
- 24. Holoproteínas Globulares: 1. Prolaminas: Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada) 2. Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz). 3. Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche) 4. Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina 5. Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas . Más complejas que las fibrosas. Forman estructuras compactas, casi esféricas, solubles en agua o disolventes polares. Son responsables de la actividad celular
- 25. Holoproteínas Fibrosas: 1. Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos 2. Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos. 3. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos 4. Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos) Más simples que las globulares. Forman estructuras alargadas, ordenadas en una sola dimensión, formando haces paralelos. Son responsables de funciones estructurales y protectoras
- 26. Heteroproteínas 1. Glucoproteínas: ribonucleasa mucoproteínas, anticuerpos, hormona luteinizante 2. Lipoproteínas: De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre. 3. Nucleoproteínas: Nucleosomas de la cromatina, ribosomas, histonas y protaminas de eucariotas. 4. Cromoproteínas: Pueden ser de dos tipos: a) Porfirínicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan oxígeno, citocromos, que transportan electrones b) No profirínicas como la hemocianina (pigmento respiratorio de crustáceos y moluscos, de color azul y que contiene cobre) 5. Fosfoproteínas: Tienen PO4H3 en el grupo prostético. La caseína de la leche.
- 27. Funciones de las Proteínas 1. Estructural 2. Enzimática 3. Hormonal 4. Defensiva 5. Transporte 6. Reserva 7. Función homeostática 8. Anticongelante 9. Actividad contráctil