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PROPIEDADES DE LASPROPIEDADES DE LAS
PROTEINASPROTEINAS
PROPIEDADES ÁCIDOS-BASE: puntoPROPIEDADES ÁCIDOS-BASE: punto
isoeléctrico.isoeléctrico.
SOLUBILIDAD:SOLUBILIDAD:
Forman dispersiones en aguaForman dispersiones en agua
Efecto del pH: hace variar la carga.Efecto del pH: hace variar la carga.
Efecto de las sales:Efecto de las sales:
Baja [ ]: aumenta la solubilidadBaja [ ]: aumenta la solubilidad
Alta [ ]: disminuye la solubilidadAlta [ ]: disminuye la solubilidad
Efecto de solventes poco polares: disminuye laEfecto de solventes poco polares: disminuye la
solubilidad.solubilidad.](https://image.slidesharecdn.com/aminocidosyprotenasppt-160424033149/85/Aminoacidos-y-proteinas-ppt-ecc-28-320.jpg)
Aminoácidos y proteínas ppt.....ecc
- 1. 1 AMINOÁCIDOS,AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS YPÉPTIDOS Y PROTEINASPROTEINAS UNS-F.INGENIERÍAUNS-F.INGENIERÍA Ing.Elizalde Carranza C.Ing.Elizalde Carranza C. 20132013
- 3. 3 C COOH H2N R H TODOS LOS AMINOÁCIDOS QUE FORMAN PARTE DE LAS PROTEÍNAS SON L-AMINOÁCIDOS
- 4. 4 CLASIFICACIÓN DECLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOSLOS AMINOÁCIDOS
- 5. 5 aa NO POLARES CON N BÁSICO ALIFÁTICOS AROMÁTICOS POLARES SIN CARGA CON GRUPOS ÁCIDOS POLARES CON CARGA
- 6. 6 NO POLARES ALIFÁTICOSNO POLARES ALIFÁTICOS H2N CH C H OH O H2N CH C CH3 OH O H2N CH C CH OH O CH3 CH3 H2N CH C CH2 OH O CH CH3 CH3 GLICINA Gli ALANINA Ala VALINA Val LEUCINA Leu H2N CH C CH OH O CH3 CH2 CH3 ISOLEUCINA Ile HN C OH O PROLINA Pro
- 7. 7 NO POLARES AROMÁTICOSNO POLARES AROMÁTICOS H2N CH C CH2 OH O H2N CH C CH2 OH O OH H2N CH C OH O FENILALANINA Phe TIROSINA Tyr TRIPTOFANO Trp CH2 HN
- 8. 8 POLARES SIN CARGAPOLARES SIN CARGA H2N CH C CH2 OH O OH H2N CH C CH OH O OH CH3 H2N CH C CH2 OH O SH H2N CH C CH2 OH O CH2 C NH2 O H2N CH C CH2 OH O C NH2 O SERINA Ser TREONINA Tre CISTEÍNA Cys GLUTAMINA Gln ASPARRAGINA Asn H2N CH C CH2 OH O CH2 S CH3 METIONINA Met
- 9. 9 H2N CH C CH2 OH O CH2 CH2 CH2 NH2 H2N CH C CH2 OH O CH2 CH2 NH C NH2 NH H2N CH C CH2 OH O N NH LISINA Lis ARGININA Arg HISTIDINA Hys H2N CH C CH2 OH O C OH O H2N CH C CH2 OH O CH2 C OH O ACIDO GLUTÁMICO Glu ÁCIDO ASPÁRTICO Asp BÁSICOS (O CARGADOS +) ÁCIDOS (O CARGADOS -)
- 11. 11 Aminoácidos que no pueden biosintetizar losAminoácidos que no pueden biosintetizar los animales ni el hombre.animales ni el hombre. Deben ser administrados en la dieta.Deben ser administrados en la dieta. Son 10:Son 10: val, leu, iso, trp, phe, tre, met, lys, arg, hys.val, leu, iso, trp, phe, tre, met, lys, arg, hys.
- 13. 13 gamma-carboxiglutamato HN C OH O HO H2N CH C CH2 OH O CH2 CH2 HC NH2 OH H2N CH C CH2 OH O CH2 CH2 CH HN CH3 H2N CH C CH2 OH O HC C OH O COOH H2N CH C CH2 OH O SeH H2N CH C CH2 OH O CH2 CH2 NH3 H2N CH C CH2 OH O CH2 CH2 NH CO NH2 4-hidroxiprolina 5-hidroxilisina 6-N-metil-lisina selenocisteina ornitina citrulina •4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina: se encuentran en la proteína fibrosa llamada colágeno. •N-metil-lisina: se puede encontrar en la miosina (proteína contráctil del músculo) •Gamma-carboxiglutamato: en la protrombina que interviene en la coagulación de la sangre. •Selenocisteína: en la glutatión peroxidasa. •Ornitina y Citrulina: no se encuentran en proteínas. Intervienen en la biosíntesis de arginina y el ciclo de la urea.
- 14. 14 PROPIEDADES DEPROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOSLOS AMINOÁCIDOS
- 15. 15 PROPIEDADES ÁCIDO-BASEPROPIEDADES ÁCIDO-BASE -COOH -COO- + H+ ÁCIDO pK1 -NH2 + H+ -NH3 + BASE pK2 ZWITTERIÓN pK1 pK2
- 16. 16 Punto isoeléctricoPunto isoeléctrico A pH ácido: prevalece la especie con carga +A pH ácido: prevalece la especie con carga + A pH básico: prevalece la especie con carga –A pH básico: prevalece la especie con carga – Hay un valor de pH para el cuál la carga de laHay un valor de pH para el cuál la carga de la especie es cero. (zwitterión)especie es cero. (zwitterión) pI =pI = pKpK11 + pK+ pK22 para un aa neutropara un aa neutro 22 Punto isoeléctricoPunto isoeléctrico: valor de pH al cuál la carga: valor de pH al cuál la carga neta del aminoácido es cero.neta del aminoácido es cero.
- 18. 18 Propiedades químicasPropiedades químicas Formación de enlaces PEPTÍDICOS:Formación de enlaces PEPTÍDICOS:
- 19. 19 PUENTES DI SULFUROPUENTES DI SULFURO Formación de enlaces disulfuro (PUENTES DISULFURO)Formación de enlaces disulfuro (PUENTES DISULFURO) CISTINACISTINA H2N CH C H2C OH O SH2 H2N CH C CH2 OH O SH2 + H2N CH C CH2 OH O S H2N CH C H2C OH O S
- 20. 20 OTRAS PROPIEDADESOTRAS PROPIEDADES QUÍMICASQUÍMICAS Reacción con ácido nítricoReacción con ácido nítrico: identificación de: identificación de aa aromáticos.aa aromáticos. Reacción con ninhidrinaReacción con ninhidrina: compuestos: compuestos coloreadoscoloreados Reacción con Rvo. de SangerReacción con Rvo. de Sanger ( 1-flúor-2,4-( 1-flúor-2,4- dinitro benceno): forma 2,4 dinitrodinitro benceno): forma 2,4 dinitro fenilderivados de color amarillo a rojo.fenilderivados de color amarillo a rojo.
- 22. 22 Polímeros dePolímeros de aminoácidos de PMaminoácidos de PM menor a 6000 daltonsmenor a 6000 daltons ( <50 aa)( <50 aa) Dipéptido: 2 aaDipéptido: 2 aa Tripéptido: 3 aaTripéptido: 3 aa Tetrapéptido: 4 aaTetrapéptido: 4 aa Pentapéptido: 5 aaPentapéptido: 5 aa Extremo N-terminal: comienzo de la cadena Extremo C-terminal: fin de la cadena
- 23. 23 NOMENCLATURANOMENCLATURA Se nombran desde el extremo N-terminal al C-Se nombran desde el extremo N-terminal al C- terminal, usando la terminaciónterminal, usando la terminación ilil, excepto para, excepto para el último aa.el último aa. Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cysEj: ser-asp-tyr-lis-ala-cys seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteínaseril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteína
- 24. 24 PEPTIDOSPEPTIDOS EJEMPLOS:EJEMPLOS: OCITOCINAOCITOCINA: hormona que estimula la: hormona que estimula la contracción del útero.contracción del útero. GLUCAGÓNGLUCAGÓN: hormona que tiene acciones: hormona que tiene acciones contrarias a la Insulina.contrarias a la Insulina. ANTIBIÓTICOSANTIBIÓTICOS GLUTATIÓNGLUTATIÓN: glu-cys-gli, participa en reacciones: glu-cys-gli, participa en reacciones Redox de la célula.Redox de la célula.
- 26. 26 DEFINICIÓNDEFINICIÓN Biopolímeros de aminoácidos de mas de 6000Biopolímeros de aminoácidos de mas de 6000 daltons, indispensables para la procesos vitalesdaltons, indispensables para la procesos vitales de los seres vivos.de los seres vivos. Están formadas por C, H, O, N y SEstán formadas por C, H, O, N y S
- 27. 27 Por su naturaleza químicaPor su naturaleza química SIMPLESSIMPLES CONJUGADASCONJUGADAS CLASIFICACIÓN DE LASCLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINASPROTEINAS Por la forma que adoptaPor la forma que adopta FIBROSAFIBROSA GLOBULARGLOBULAR Por su función BiológicaPor su función Biológica ENZIMASENZIMAS PROTEÍNAS DEPROTEÍNAS DE TRANSPORTETRANSPORTE CONTRÁCTILES YCONTRÁCTILES Y MÓTILESMÓTILES DE DEFENSADE DEFENSA REGULADORASREGULADORAS NUTRIENTESNUTRIENTES HORMONASHORMONAS
- 28. 28 PROPIEDADES DE LASPROPIEDADES DE LAS PROTEINASPROTEINAS PROPIEDADES ÁCIDOS-BASE: puntoPROPIEDADES ÁCIDOS-BASE: punto isoeléctrico.isoeléctrico. SOLUBILIDAD:SOLUBILIDAD: Forman dispersiones en aguaForman dispersiones en agua Efecto del pH: hace variar la carga.Efecto del pH: hace variar la carga. Efecto de las sales:Efecto de las sales: Baja [ ]: aumenta la solubilidadBaja [ ]: aumenta la solubilidad Alta [ ]: disminuye la solubilidadAlta [ ]: disminuye la solubilidad Efecto de solventes poco polares: disminuye laEfecto de solventes poco polares: disminuye la solubilidad.solubilidad.
- 29. 29 ESTRUCTURAESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DETRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEÍNASLAS PROTEÍNAS
- 30. 30 Las proteínas tienen 4 niveles de organización:Las proteínas tienen 4 niveles de organización: ESTRUCTURA PRIMARIAESTRUCTURA PRIMARIA ESTRUCTURA SECUNDARIAESTRUCTURA SECUNDARIA ESTRUCTURA TERCIARIAESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA CUATERNARIAESTRUCTURA CUATERNARIA
- 31. 31 ESTRUCTURA PRIMARIAESTRUCTURA PRIMARIA •Hace referencia a: •La identidad de aminoácidos. •La secuencia de aminoácidos. •La cantidad de aminoácidos. •La variación en un solo aa hace que cambie su función biológica. •Los aa se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.
- 32. 32 ESTRUCTURA SECUNDARIAESTRUCTURA SECUNDARIA Interacciónes entre aa que se encuentranInteracciónes entre aa que se encuentran próximos en la cadena.próximos en la cadena. La cadena no es lineal, adopta formas en elLa cadena no es lineal, adopta formas en el espacio.espacio. Los aa interaccionan por puentes H.Los aa interaccionan por puentes H. Tipos de estructuras secundarias:Tipos de estructuras secundarias: HÉLICE ALFAHÉLICE ALFA HOJA PLEGADA BETAHOJA PLEGADA BETA AL AZAR.AL AZAR.
- 33. 33 HELICE ALFAHELICE ALFA Los grupos R de los aa seLos grupos R de los aa se orientan hacia el exterior.orientan hacia el exterior. Se forman puentes de HSe forman puentes de H entre el C=O de un aa yentre el C=O de un aa y el NH- de otro que seel NH- de otro que se encuentra a 4 lugares.encuentra a 4 lugares. Hay 3.6 aa por vuelta.Hay 3.6 aa por vuelta. Ej: queratina.Ej: queratina.
- 34. 34 HOJA PLEGADA BETAHOJA PLEGADA BETA Los grupos R se orientanLos grupos R se orientan hacia arriba y abajohacia arriba y abajo alternativamente.alternativamente. Se establecen puentes HSe establecen puentes H entre C=O y NH- de aaentre C=O y NH- de aa que se encuentran enque se encuentran en segmentos diferentes desegmentos diferentes de la cadena.la cadena. Ej. Fibroína (seda)Ej. Fibroína (seda)
- 35. 35 ESTRUCTURA TERCIARIAESTRUCTURA TERCIARIA Una cadena con estructuraUna cadena con estructura secundaria adquiere unasecundaria adquiere una determinada dispoción en eldeterminada dispoción en el espacio por interaccionesespacio por interacciones entre aa que se encuentran enentre aa que se encuentran en sitios alejados de la cadena.sitios alejados de la cadena. Proteínas globulares: seProteínas globulares: se pliegan como un ovillo.pliegan como un ovillo. Proteínas fibrosas: tieneProteínas fibrosas: tiene aspecto alargado.aspecto alargado. Ej: mioglobinaEj: mioglobina
- 37. 37 ESTRUCTURA CUATERNARIAESTRUCTURA CUATERNARIA Surge de la asociación deSurge de la asociación de varias cadenas convarias cadenas con estructuras terciarias.estructuras terciarias. Intervienen las mismasIntervienen las mismas interacciones que en lainteracciones que en la estructura terciaria.estructura terciaria.
- 38. 38 Desnaturalización de proteínasDesnaturalización de proteínas ““Proceso generalmente irreversible mediante elProceso generalmente irreversible mediante el cuál la proteína pierde su estructura 2º, 3º y 4º,cuál la proteína pierde su estructura 2º, 3º y 4º, careciendo de importancia biológica”careciendo de importancia biológica” Agentes:Agentes: Físicos:Físicos: QuímicosQuímicos CalorCalor solventes orgánicossolventes orgánicos RadiacionesRadiaciones soluc. de urea conc.soluc. de urea conc. Grandes presionesGrandes presiones salessales
- 40. 40 Es una proteína conjugadaEs una proteína conjugada (hemoproteína) formada(hemoproteína) formada por:por: Fracción proteicaFracción proteica: globina: globina Fracción no proteicaFracción no proteica (grupo(grupo prostético)prostético) Porción orgánicaPorción orgánica: grupo: grupo HEMHEM Porción inorgánicaPorción inorgánica: átomo: átomo de Fede Fe+2+2 .. Función: transporte de OFunción: transporte de O22 en el músculoen el músculo
- 42. 42 Es una proteína conjugada al igual que la mioglobina.Es una proteína conjugada al igual que la mioglobina. Está formada por 4 subunidades (estructura 4º)Está formada por 4 subunidades (estructura 4º) 2 cadenas2 cadenas αα yy 2 cadenas2 cadenas β (β (adultoadulto)) 2 cadenas2 cadenas αα y 2 cadenasy 2 cadenas γγ (feto)(feto) Presenta fenómeno dePresenta fenómeno de cooperativismo positivo.cooperativismo positivo. Formas:Formas: OxihemoglobinaOxihemoglobina CarboxihemoglobinaCarboxihemoglobina Metahemoglobina: FeMetahemoglobina: Fe+3+3
- 43. 43
- 45. 45 PROTEINAS DEL PLASMAPROTEINAS DEL PLASMA ALBUMINA: transporta ac. grasos.ALBUMINA: transporta ac. grasos. FIBRINÓGENO: prot. que interviene en laFIBRINÓGENO: prot. que interviene en la coagulación.coagulación. GLOBULINAS:GLOBULINAS: αα1,1, αα2,2, ββ1,1, ββ2 y2 y γγ IMNUNOGLOBULINAS: Ig A, Ig M, Ig E, IgIMNUNOGLOBULINAS: Ig A, Ig M, Ig E, Ig G, Ig D.G, Ig D.
- 46. 46 LL: cadenas livianas: cadenas livianas HH: cadenas pesadas: cadenas pesadas Existen 5 tipos:Existen 5 tipos: α, β, γ, µ, εα, β, γ, µ, ε
- 47. 47 FcFc: con actividad biológica, define: con actividad biológica, define la clase de cadena pesada.la clase de cadena pesada. FabFab: unión al Ag.: unión al Ag. Dominios ctes:Dominios ctes: (oscuros)(oscuros) CCHH CCLL Dominios variables:Dominios variables: (claros)(claros) Responsables de la unión al Ag.Responsables de la unión al Ag. VVHH: definen los 5 tipos de cadenas H.: definen los 5 tipos de cadenas H. VVLL
- 48. 48 FINFIN