Enzimas seminario
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Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones químicas en el cuerpo. Pueden ser proteínas o proteínas asociadas con cofactores como iones metálicos o moléculas orgánicas. Las enzimas actúan específicamente uniéndose a sus sustratos y catalizando cambios de conformación que permiten la reacción química, reduciendo la energía de activación requerida. Factores como la temperatura, el pH y la presencia de inhibidores pueden afectar la actividad enzimática.
![• NO COMPETITIVA: unión diferente al sitio activo
dando inicio a un cambio conformacional de la
enzima que impide que el sustrato se una. También
puede impedir que el complejo ES continúe su
proceso. No depende de la [] del sustrato y también
su inhibidor puede ser su propio producto. En este
caso recibe el nombre de retrorregulación o feed-
back.](https://image.slidesharecdn.com/enzimas-sem3-151113010424-lva1-app6892/85/Enzimas-seminario-20-320.jpg)
Enzimas seminario
- 2. Enzimas •Son en su mayoría proteínas o proteinas asociaciadas (terciaria, cuaternaria o conjugada) •Conjugada: la parte proteíca es llamada APOENZIMA que necesitan de un COFACTOR para ser activada (estos dos se conocen como HOLOENZIMA). •Cofactor: puede ser ión metálico o molécula orgánica. •Molécula orgánica se une fuerte grupo prostético •Si su unión es débil co-enzima (mayoría son vitaminas y de origen B) •Aceleran las reacciones químicas (Indice de reacción de 103 a 109) •Disminuiyen la “energía de activación” (Ea que puede ser la T) •Catalizadores eficaces y muy específicos (al menos en 3 puntos de fijación) •No se consumen ni alteran
- 5. Mecanismos de acción de la enzima • S P Enzima (E) Sustratos (S) Complejo enzima- sustrato (ES) Enzima (E) Productos (P) E + S ◄▬► ES ▬► E + P Cambios conformacionales con ayuda de electrones sin necesidad de mucha energía en caso de no estar presentes.
- 6. Centro activo: Región del enzima que se une al sustrato y donde se presenta el ESTADO INTERMEDIO o ACTIVADO o DE TRANSICIÓN
- 8. Especificidad enzimática debida al sitio activo Modelo de llave cerradura: Substrato y enzima se acoplan de forma estereospecífica, propuesto por Fischer en 1890. Sustrato Sustrato Complejo enzima- sustrato
- 9. Modelo de ajuste inducido (actual): Tanto la enzima como el substrato sufren una alteración en su estructura por el hecho físico de la unión. Porpuesto por Koshland 1958. Sustrato Enzima Complejo enzima- sustrato
- 10. Nomenclatura IUB Clasificados por su reaccion en 6 grupos.
- 14. CINÉTICA ENZIMÁTICA Ke: constante de equilibrio (E)=(ES) Ke=(S)
- 15. Constante de Michaelis-Menten o KM •Teoría global de la acción enzimática y su cinética. •Concentración de sustrato para la cual la reacción alcanza la mitad de la velocidad máxima. •KM: característica de cada enzima.
- 16. FACTORES QUE AFECTAN SU ACTIVIDAD TEMPERATURA
- 17. pH • La pepsina del estómago, presenta un óptimo a pH = 2, y la fosfatasa alcalina del intestino un pH = 12.
- 18. INHIBIDORES • IRREVERSIBLE: unión covalente. Ejm: insecticidas organofosforados inhiben la acetilcolinesterasa, o el cianuro a la citocromo oxidasa.
- 19. • REVERSIBLE: unión no covalente. – COMPETITIVA: unión en el sitio activo. Inhibidor análogo al sustrato y se anula cuando este aumenta.
- 20. • NO COMPETITIVA: unión diferente al sitio activo dando inicio a un cambio conformacional de la enzima que impide que el sustrato se una. También puede impedir que el complejo ES continúe su proceso. No depende de la [] del sustrato y también su inhibidor puede ser su propio producto. En este caso recibe el nombre de retrorregulación o feed- back.
- 22. AMILASA SALIVAL FRENTE A LA CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO • Actúa sobre el almidón, es una enzima glucolítica (ptialina). Hidroliza los enlaces glucosídicos del tipo alfa 1,4 de la fracción amilosa de la molécula de almidón hasta alfa dextrinas, y luego estas hasta maltosa (aunque predominan las alfa dextrinas), en cierto punto de la hidrólisis, se producen eritrodextrinas (llamadas así por que se tiñen de rojo si se usa lugol).
- 23. • En el caso del hombre, la producción de saliva diaria puede llegar a ser de hasta 1.5 litros al día. • La acción de la amilasa se efectúa mejor a un pH cercano a neutro. • Además de la diferencia en concentración, esta es otra de las causas por las que la amilasa pancreática es mas activa que la salival, ya que en el estomago el pH es muy ácido, pero a nivel del intestino delgado es alcalino ligero.
- 25. Según un experimento… • La baja temperatura inhibe el desarrollo de la hidrólisis. • Con pH extremo la reacción puede inhibirse totalmente o llevarse a cabo solo una hidrólisis inicial. • La velocidad a la que se manifiesta la reacción de hidrólisis, es variable, depende de la concentración de la enzima en la saliva, y esta a su vez esta muy ligada al tipo de saliva secretada (muy acuosa o mucosa), lo cual se relaciona con el hecho de ingestión de alimentos o ayuno. http://www.oocities.org/mvz_jmtz/pr8amil.html
Notas del editor
- #15: Acción enzimática y cinética.