Estructura y función de aminoácidos péptidos y proteínas

UNIDAD II ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS Dra. Evelin Rojas

Aminoácidos, péptidos y proteínas Tema 1

AMINOÁCIDOS (aa). Características Generales Moléculas orgánicas Monómero de péptidos y proteínas Mensajeros químicos, precursores, intermediarios. Existen 20 en las proteínas Contienen C,H,O,N; S Solubles en agua Nomenclatura tres letras y una letra

ESTRUCTURA GENERAL COOH | H- C  -R | NH 2 Específica para cada a.a Se clasifican según las propiedades de su grupo R

CLASIFICACIÓN Según la polaridad del grupo R No polares Polares sin carga Polares cargados Según la naturaleza química del grupo R Ácidos Básicos Neutros Según su valor nutricional Esenciales: arginina, histidina, leucina, isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina No esenciales: alanina, asparagina, aspartato, cisteína, glutamato, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina .

Aminoácidos con grupos R no polares o hidrofóbicos .

Aminoácidos con grupos R polares sin carga

Aminoácidos con grupos R cargados

Propiedades físico-químicas Ópticas (Estereoisomería). Presentan un carbono asimétrico (excepto la glicina). I sómeros : Grupo amino a la derecha: D Grupo amino a la izquierda: L Comportamiento anfótero (Ácido-básicas). Cuando se ionizan sustancias anfóteras . Se comportan como sustancias tampón . Cuando presentan carga neta cero: punto isoeléctrico . Reacciones Químicas. G rupo carboxilo ( descarboxilación ). G rupo amino ( desaminación ). Grupo R.

Formas iónicas de un aminoácido COOH  H  C  R  NH 2 Forma no ionizada COO  COO  COOH | |  H-C-R H-C-R H-C-R | | | NH 2 + NH 3 + NH 3 (Zwitterión) Formas ionizadas

Estado químico en el cual se igualan la concentraciones de la forma protonada y desprotonada del aminoácido, [H 3 N + CH 2 COOH] = [H 2 NCH 2 COO - ]. Zwitteriónica neutra Punto isoelectrico Valor de pH en el cuál se alcanza el isolectrico pH isoelectrico ( pI )

Propiedad óptica Tomado de: http:// es.wikipedia.org / wiki / Isomer%C3 % ADa .

Enlace covalente Se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato. Desprendimiento de una molécula de agua. Carácter parcial de doble enlace Presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman. Química del enlace Peptídico

EL ENLACE PEPTÍDICO Aminoácido 1 Aminoácido 2 N-terminal C-terminal Dipéptido

Cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces peptídicos. De izquierda a derecha, desde el extremo N-terminal (amino libre) hasta el extremo C-terminal (carboxilo libre). Extensión, el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos. PÉPTIDOS

Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10. Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2. Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3. Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4. Polipéptidos: Si el número de a.a es 10 o más PÉPTIDOS

Oxitocina (9 residuos de A-A): estimula la contracción uterina Hormona adrenocorticotrópica: glóbulo anterior de la pituitaria Glutatión (3 residuos) es un agente reductor. Insulina. Regulación del metabolismo de los carbohidratos y lípidos Vasopresina Endorfinas Aspartame ALGUNOS PÉPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA

Polímeros de aminoácidos de fundamental importancia e imprescindibles en la materia viva. PROTEÍNAS

Macromoléculas orgánicas Elevado peso molecular. Contienen: Carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N). Pueden contener: azufre (S) ; fósforo (P) hierro (Fe++), cobre (Cu ++), magnesio (Mg++), yodo (Y). Expresan la información genética Desempeñan diferentes actividades biológicas. Sólo excepcionalmente sirven como fuente de energía. PROTEÍNAS. Características Generales

Estructura primaria Secuencia lineal de aminoácidos : Cual aminoácido y el orden en que se encuentran. No es arbitrario predeterminado en el ADN. Determina la especificidad de cada proteína. Enlace péptídico Niveles de organización estructural H 3 + N- Ala-Arg-Asn-Asp-Cys-Gln-Glu-Gly-His-Ile-Leu-Lys-Met-Phe-Pro-Ser- COO -

ESTRUCTURA SECUNDARIA Disposición espacial que adopta la cadena peptídica (estructura primaria). Giros y plegamientos (rotación del carbono y de enlaces débiles ej. puentes de hidrógeno). Puede adoptar diferentes formas. Niveles de organización estructural

a) Formas en espiral, configuración helicoidal, estables  - Hélices

b) Formas plegadas (configuración  o de hoja plegada).

Estructuras supersecundarias Hoja  paralela Hoja  anti paralela

Estructuras supersecundarias Unidad  Meandro   Barril  Lave griega

ESTRUCTURA TERCIARIA Formas tridimensionales geométricas muy complicadas. Enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteinas) Enlaces débiles (puentes de hidrógeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas). Tiene importancia para la actividad biológica o función de la proteína. Niveles de organización estructural

ESTRUCTURA CUATERNARIA Acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias (subunidades). Auto ensambladas por enlaces débiles, no covalentes. No la poseen todas las proteínas. Está presente si la proteína tiene más de una cadena polipeptídica Algunas que sí la presentan son: la hemoglobina y las enzimas alostéricas. Niveles de organización estructural

Niveles de organización estructural

Desnaturalización de proteínas

Hidrólisis de proteínas Ruptura o fragmentación de las proteínas en péptidos (parcial ) o en sus aminoácidos constituyentes (total)

Según su función biológica Catalíticas, de transporte, estructurales, defensivas, reserva, contráctiles, reguladoras. Según su composición Simples y conjugadas Según su conformación y solubilidad Fibrosas y globulares Clasificación de las proteínas

SIMPLES (Homoproteínas): Constituidas únicamente por aminoácidos Conjugadas (Heteroproteínas): Además de aminoácidos, contienen otras moléculas o elementos Ej. Hemoglobina Según su composición

Monosacáridos Ribonucleasa Mucoproteínas Anticuerpos Hormona luteinizante Glucoproteínas Metales Hemoglobina, hemocianina, mioglobina Metaloproteínas Grupos fosfato Fosfoproteínas Lípidos LDL, HDL,VLDL Lipoproteínas Acidos nucléicos Nucleosomas de la cromatina Ribosomas Nucleoproteínas COMPONENTE NO PROTEICO EJEMPLOS NOMBRE CONJUGADAS (Heteroproteínas)

Según su conformación y solubilidad FIBROSAS O FILAMENTOSAS Función estructural Insoluble en agua Actina, Miosina (músculos) Colágeno (hueso y tejido conjuntivo) Queratina (Piel, pelo, uñas, cuernos, plumas) Fibroína (seda, tela de arañas) Elastina (tejido conjuntivo) GLOBULARES Funciones biológicas Solubles en agua Hemoglobina (Globulos rojos) Mioglobina (músculo) Enzimas (catalizadores)

PROTEÍNAS FIBROSAS Soportes estructurales de los tejidos. Poseen alta resistencia al corte Cadenas polipeptídicas alineadas en forma paralela. Fibras que se trenzan sobre si mismas en grupos de varios haces formando una "macro-fibra", Ej. Colágeno,  -Queratina Láminas. Ej.  -queratinas de las sedas naturales Son insolubles en agua y en soluciones salinas diluidas. Más resistentes a los factores que las desnaturalizan.

Colágeno Función predominantemente estructural. Estructura regular forma cilindro de gran longitud. Sostén o armazón de tejidos: 4% hígado,10% pulmones, 50% del cartílago y 70% piel. Tres cadenas que forman una triple hélice Cada cadena (1400 a.a): uno de cada tres es glicina; prolina e hidroxiprolina. Enrrollan una alrededor de la otra formando una fibra muy resistente. Entre las cadenas :puentes de hidrógeno: gran estabilidad. 12 tipos de colágeno, numerados del I al XII.

QUERATINA En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos. Cadena polipeptídica:  hélice estabilizada por puentes de hidrógeno. 4  hélices forman una protofibilla. 11 protofibrillas: microfibrilla. Alto contenido de Cisteína. Enlaces disulfuro y puentes de hidrógeno. Bajo contenido Histidina, Tritófano, metionina.

Fibroína Presente en la seda y tela de arañas Varias hebras con estructura de hoja  antiparalela. Secuencia característica: (G-S-G-A-G-A)n. Forma láminas beta con una cara de glicinas y otra de alaninas y serinas. Las fibras de seda son fuertes (no se pueden estirar más). Son flexibles (las láminas se deslizan fácilmente unas sobre otras).

PROTEÍNAS GLOBULARES Constituidas por cadenas polipeptídicas estrechamente plegadas. Adoptan formas esféricas o globulares compactas. Son solubles en sistemas acuosos. F unción dentro de la célula es móvil y dinámica . Ej : ( enzimas , anticuerpos, hormonas ).

Hemoproteína presente en corazón y el músculo esquelético. Reservorio y acarreador de Oxígeno Transporte de O2 en la célula muscular. Una sola cadena de aminoácidos similar a las cadenas individuales de la hemoglobina. 80 % de su cadena polipeptídica plegada en ocho hélices-  . Estabilizadas por puentes de Hidrógeno y enlaces ionicos. Interior aminoácidos no polares. Los residuos polares: en la superficie Grupo hemo (ion ferroso). alineado con aminoácidos no polares. Mioglobina

Células rojas de la sangre. Transportar al Oxígeno desde los pulmones hasta los capilares en los tejidos. La hemoglobina A(adultos): cuatro cadenas polipeptídicas (dos cadenas alfa y dos beta) Tetramérica. Cada subunidad:estructuras helicoidales y sitio para el hemo Aminoácidos hidrofóbicos, se localizan no sólo en el interior de la molécula, sino en una región de superficie de la molécula que hace contacto con la otra subunidad. Enlaces ionicos y puentes de Hidrógeno también ayudan a estabilizar a la unidad (  ). Enlaces polares. Hemoglobina

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