Las enzimas
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Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos, acelerando las reacciones sin ser consumidas. Funcionan disminuyendo la energía de activación de una reacción para aumentar sustancialmente la velocidad de la reacción. La pepsina es una enzima digestiva segregada en el estómago que hidroliza las proteínas a un pH ácido, siendo más activa entre pH 2-3 y desactivándose permanentemente a pH superior a 5.
Las enzimas
- 1. LAS ENZIMAS Concepto: Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles. Un catalizador es una sustancia que disminuye la energía de activación de una reacción química. Al disminuir la energía de activación, se incrementa la velocidad de la reacción. Una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible pero que transcurre a una velocidad muy baja transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima. Las enzimas reaccionas sobre sustratos para agilizar la producción de productos. Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación (ΔG‡) de una reacción, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reacción Las enzimas no son consumidas por las reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores por ser más específicas. Los inhibidores enzimáticos son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los activadores son moléculas que incrementan dicha actividad. Funciones: o Facilitan y aceleran:reacciones químicas que realizan los seres vivos, permitiendo así los procesos bioquímicos dentro de los organismos. o Liberan: la energía acumulada en las sustancias para que el organismo la utilice a medida que la necesite. o Descomponen: grandes moléculas en sus constituyentes simples permitiendo así que por difusión puedan entrar o salir de la célula. Estructura: Diagrama de cintas que representa la estructura de una anhidrasa carbónica de tipo II. La esfera gris representa al cofactorzinc situado en el centro activo. Las enzimas son generalmente proteínas globulares que pueden presentar tamaños muy variables, desde 62 aminoácidos como en el caso del monómero de la 4-oxalocrotonato tautomerasa,15 hasta los 2.500 presentes en la sintasa de ácidos grasos.16 Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura tridimensional, la cual viene a su vez determinada por la secuencia de aminoácidos.17 Sin embargo, aunque la estructura determina la función, predecir una nueva actividad enzimática basándose únicamente en la estructura de una proteína es muy difícil, y un problema aún no resuelto.18 Casi todas las enzimas son mucho más grandes que los sustratos sobre los que actúan, y solo una pequeña parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminoácidos) está directamente involucrada en la catálisis.19 La región que contiene estos residuos encargados de catalizar la reacción es denominada centro activo. Las enzimas también pueden contener sitios con
- 2. la capacidad de unir cofactores, necesarios a veces en el proceso de catálisis, o de unir pequeñas moléculas, como los sustratos o productos (directos o indirectos) de la reacción catalizada. Estas uniones de la enzima con sus propios sustratos o productos pueden incrementar o disminuir la actividad enzimática, dando lugar así a una regulación por retroalimentación positiva o negativa, según el caso. Al igual que las demás proteínas, las enzimas se componen de una cadena lineal de aminoácidos que se pliegan durante el proceso de traducción para dar lugar a una estructura terciaria tridimensional de la enzima, susceptible de presentar actividad. Cada secuencia de aminoácidos es única y por tanto da lugar a una estructura única, con propiedades únicas. En ocasiones, proteínas individuales pueden unirse a otras proteínas para formar complejos, en lo que se denomina estructura cuaternaria de las proteínas. La mayoría de las enzimas, al igual que el resto de las proteínas, pueden ser desnaturalizadas si se ven sometidas a agentes desnaturalizantes como el calor, los pHs extremos o ciertos compuestos como el SDS. Estos agentes destruyen la estructura terciaria de las proteínas de forma reversible o irreversible, dependiendo de la enzima y de la condición. 1- ÓXIDO-REDUCTASAS (Reacciones de óxido-reducción): Son las enzimas relacionadas con las oxidaciones y las reducciones biológicas que intervienen de modo fundamental en los procesos de respiración y fermentación. Las oxidoreductasas son importantes en algunas cadenas metabólicas, como la escisión enzimática de la glucosa, fabricando también el ATP, verdadero almacén de energía. En esta clase se encuentran las siguientes subclases principales: DESHIDROGENASAS y OXIDASAS. 2- TRANSFERASAS (Transferencia de grupos funcionales): Estas enzimas catalizan la transferencia de una parte de la molécula (dadora) a otra (aceptora). 3- HIDROLASAS (Reacciones de hidrólisis): Esta clase de enzimas actúan sobre las grandes moléculas del protoplasma, como son la de glicógeno, las grasas y las proteínas. Se obtiene la hidrólisis (reacción de un compuesto con el agua) de una molécula de agua. A este grupo pertenecen proteínas muy conocidas: la PEPSINA, presente en el jugo gástrico, y la TRIPSINA y la QUIMIOTRIPSINA,
- 3. segregada por el páncreas. Desempeñan un papel esencial en los procesos digestivos, puesto que hidrolizan enlaces pépticos, estéricos y glucosídicos. 4- LIASAS (Adición a los dobles enlaces): Estas enzimas escinden enlaces entre átomos de carbono, o bien entre carbono y oxigeno, carbono y nitrógeno, y carbono y azufre. Los grupos separados de las moléculas que de sustrato son casi el agua, el anhídrido carbónico, y el amoniaco. 5- ISOMERASAS (Reacciones de isomerización): Transforman ciertas sustancias en otras isómeras, es decir, de idéntica formula empírica pero con distinto desarrollo. Son las enzimas que catalizan diversos tipos de isomerización, sea óptica, geométrica, funcional, de posición, etc. 6- LIGASAS (Formación de enlaces, con aporte de ATP): Es un grupo de enzimas que permite la unión de 2 moléculas, lo cual sucede simultáneamente a la degradación del ATP, que libera la energía necesaria para llevar a cabo la unión de las primeras. Propiedades: • Son solubles en agua. • PH óptimo de actividad, por lo general, entre 6 y 7,5. • Las bajas temperaturas las inactivan pero no las destruyen; al aumentar la temperatura aumenta su actividad hasta llegar a una temperatura óptima (en los homeotermos entre 37º y 41ºC), a partir de la cual decrece de nuevo la actividad (al alcanzar los 65ºC se destruyen). •La eficacia varía en función de las condiciones ambientales. • Ciertas sustancias no presentes en los organismos animales a veces se combinan con las enzimas inactivándolas (impiden que los sustratos se unan a la enzima). Actúan como venenos -inhibidores- . Ej.: cianuro, sales de plomo, etc. ¿Qué biomolecula es la pepsina? La pepsina es una enzimadigestiva que se segrega en el estómago y que hidroliza las proteínas en el estómago; las otras enzimas digestivas importantes son la tripsina y la quimotripsina. Fue la primera enzima animal en ser descubierta, por Theodor Schwann en 1836. La pepsina se produce en el estómago, actúa sobre las proteínas degradándolas, y proporciona péptidos y aminoácidos en un ambiente muy ácido. El pepsinógeno es un precursor de la pepsina, cuando actúa el HCl sobre el pepsinógeno, éste pierde aminoácidos y queda como pepsina, de forma que ya puede actuar como proteasa.
- 4. ¿Cuál de los PH es más favorable para la acción de la enzima? La mayoría de las enzimas presentan un PH óptimo para el cual se actividad es máxima; por encima o por debajo de ese PH la actividad disminuye bruscamente. Este efecto se debe a que, al ser los enzimas de naturaleza proteica, al igual que otras proteínas, se des neutralizan y pierden su actividad si el PH varia más allá de unos límites estrechos. De ahí la conocida importancia biológica de los sistemas tampom. ¿A partir de que valores de PH la pepsina para deactuar? La pepsina se produce en el estómago, actúa sobre las proteínas degradándolas, y proporciona péptidos y aminoácidos en un ambiente muy ácido. El pepsinógeno es un precursor de la pepsina, cuando actúa el HCl sobre el pepsinógeno, éste pierde aminoácidos y queda como pepsina, de forma que ya puede actuar como proteasa. Losvalores de pHvaríande 1 a 14. ¿Por qué la pepsina deja de actuar a PH mayores de 4? La pepsina es más activa con unpH de entre 2 y 3. Se desactiva permanentemente con un pH superior a 5. ¿Cuál es el objetivo de una enzima? Las enzimas son proteínas que catalizan todas las reacciones bioquímicas. Además de su importancia como catalizadores biológicos, tienen muchos usos médicos y comerciales. Un catalizador es una sustancia que disminuye la energía de activación de una reacción química. Al disminuir la energía de activación, se incrementa la velocidad de la reacción. La mayoría de las reacciones de los sistemas vivos son reversibles, es decir, que en ellas se establece el equilibrio químico. Por lo tanto, las enzimas aceleran la formación de equilibrio químico, pero no afectan las concentraciones finales del equilibrio. OBJETIVO GENERAL: Conocer las características más importantes de las enzimas y su clasificación. OBJETIVOS ESPECÍFICOS: * Analizar la importancia de las enzimas para el funcionamiento normal del organismo. * Aprender generalidades cada tipo de enzimas (oxidorreductasas, hidrolasas, liasas, ligasas, isomerasas y transferasas.) * Razonar las funciones que cumplen las enzimas en el organismo.