Metabolismo de proteínas
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El documento describe el metabolismo de proteínas. Las proteínas se componen de cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Los aminoácidos se degradan a través de procesos como la transaminación, desaminación y descarboxilación para liberar amonio y cetoácidos que alimentan el ciclo de Krebs. Las proteínas se digieren en el estómago y intestino delgado por enzimas que las descomponen en aminoácidos absorbibles.
Metabolismo de proteínas
- 2. Metabolismo El metabolismo es el ensamble de las transformaciones moleculares y de transferencia de energía que se desarrollan sin interrupciones dentro de la célula o del organismo. Los procesos son ordenados, interviniendo procesos de degradación (catabolismo) y de síntesis orgánica (anabolismo).
- 3. Se puede distinguir el metabolismo basal (durante el sueño) y el metabolismo en actividad (actividad cotidiana).
- 4. Proteínas Son macromoléculas orgánicas, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), etc. Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídico entre el grupo carboxilo (-COOH) y los grupos amino (NH2) de residuos de aminoácido adyacentes.
- 5. Aminoácidos Los aminoácidos son orgánicas pequeñas con un grupo a las proteínas. Generalmente, el número de aminoácidos que forman una proteína oscila entre 100 y 300.
- 6. Los péptidos y el enlace peptídico. Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua
- 7. •Dipéptidos.- si el n º de aminoácidos es 2. •Tripéptidos.- si el n º de aminoácidos es 3. •Tetrapéptidos.- si el n º de aminoácidos es 4. •Oligopéptidos.- si el n º de aminoácidos es menor de 10. •Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el n º de aminoácidos es mayor de 10.
- 8. Función de los aminoácidos • Sirve como sustrato para síntesis de proteínas • Proporciona nitrógeno para la síntesis de otros compuestos nitrogenados • Son catalizados como energéticos
- 9. Estructura de las Proteínas Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria
- 10. Primaria La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.
- 11. Secundaria 1.- La a(alfa)-hélice Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue. 2.-La conformación Beta En esta disposición los aminoácidos no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.
- 12. Terciaria Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces: 1.- el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tienen azufre. 2.- los puentes de hidrógeno. 3.- los puentes eléctricos. 4.- las interacciones hidrófobas.
- 13. Cuaternaria Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
- 14. Clasificación de las proteínas Proteínas Forma Fibrosas Queratina Colágeno Fibrina Globulares Enzimas Anticuerpos Hormonas Proteínas de Transporte Mixtas Albumina Composición Química Simples u holoproteínas Insulina Colágeno Conjugadas o heteroproteínas Globulares Función Biológica Estructural Enzimática Hormonal Homeostática Reguladora Defensiva Transporte Reserva Contráctil
- 15. Propiedades de las proteínas •Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad. •Capacidad Electrolítica: Se determina a través de la electrólisis, en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su radical tiene carga negativa y viceversa. •Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su estructura primaria. •Amortiguador de pH: (conocido como efecto tampón) Actúan como amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos (soltando electrones (e-) o como bases (tomando electrones).
- 16. Metabolismo de las Proteínas Transaminación Desanimación Descarboxilación
- 17. Transaminación Esta reacción consiste en la transferencia de un grupo amino desde un aa hasta un cetoácido y se obtiene de esta forma el cetoácido correspondiente al aa inicial y el aa correspondiente al cetoácido inicial. Este proceso que normalmente es irreversible, es catalizado por las transaminasas, capaz de reaccionar con todos los aa. Son empleadas la transaminasa glutámica y la alanita transaminasa, como coenzima de las transaminasa.
- 18. 1. El grupo amino de un aa es transferido a la enzima , produciendo el correspondiente alfa – cetoácido y la enzima aminada 2. El grupo amino es transferido al alfa cetoácido aceptor (ej. Alfa- cetoácido) formando el producto aminoácido y regenerando la enzima.
- 19. Para transportar al grupo amino, las aminotransferasas requieren de la Participación de una coenzima que contiene un aldehído, el fosfato de piridoxal (PLP) que es un derivado de la piridoxina B6. La capacidad de la mayor parte de los aa de donar su grupo amino al alfa – cetoglutarato para formar glutamato es en parte motivo del papel central del glutamato en el metabolismo nitrogenado. El glutamato también es un donador común del grupo amino en la formación de muchos aa.
- 20. Desaminación La desaminación de los aá es un proceso metabólico en el cual a partir de un aá se obtiene el cetoácido correspondiente y amoniaco. Entre las enzimas que desaminan a los aá hay algunas que requieren de la participación de cofactores de oxido- reducción, denominándose en este caso desaminación oxidativa. La principal enzima que cataliza la desaminación oxidativa de los aá es la desidrogenasa L- glutámica la cual es específica para el aá L glutámico.
- 21. La primera reacción en la ruptura de los aá es casi siempre la remoción de su grupo alfa – amino, con el objetivo de excretar el exceso de nitrógeno. La urea es el producto principal de la excreción de nitrógeno, en los mamíferos terrestres se sintetiza a partir de amonio y aspartato , ambas sustancias son derivadas del glutamato , el producto principal de la desaminación.
- 22. Mucho de los aá son desaminados por transaminación. En este proceso se transfiere el grupo amino a un alfa – cetoácido del aá original y un nuevo aá; estas reacciones son catalizadas por amino transferasa o transaminasas. El aceptor principal del grupo amino es el alfa cetoglutarato que produce
- 23. Descarboxilación El metabolismo de los aá muchas veces incluye la separación de su grupo carboxilo como CO2. Este tipo de reacción es catalizada por descarboxilasa específicas que emplean el fosfato de peridoxal como cofactor. La descarboxilación de aá da lugar a diferentes aminas entre los cuales algunas tienen gran importancia metabólica, como es el caso de la histamina y la tirasina
- 24. Catabolismo de los aminoacidos Los aminoácidos absorbidos son transportados por la sangre a células donde sufren reacciones de transaminación que consisten en el intercambio del grupo amino de un aminoácido a un cetoácido, lo que resulta en la formación de un nuevo aminoácido a partir de otro. De esta manera la célula se provee de los aminoácidos no esenciales para la biosíntesis proteica.
- 25. Los aminoácidos esenciales necesarios deben ser aportados por el torrente sanguíneo. Una vez formado el fondo de aminoácidos empieza el proceso de la formación de la proteína en cada célula. Se ha determinado que en una célula se forman 1,500 a 2,000 proteínas diferentes cada una de ellas con una función específica.
- 26. Es importante señalar que la falta de un aminoácido puede bloquear por completo la formación de una proteína. El catabolismo de los aminoácidos se realiza principalmente por medio de la desaminación oxidativa, que resulta en el desprendimiento de amoníaco y en la formación de cetoácido que se integran al ciclo de Krebs o son empleados para generar glucosa
- 27. El amoníaco se integra a la sangre y pasa al hígado donde se forma urea, la cual pasa a la sangre y es excretada por la orina
- 28. Digestión de Proteínas en Mono gástricos La digestión proteica empieza en el estómago, donde actúa la enzima pepsina, producida en la región fúndica del estómago transformando la molécula proteica en polipéptidos y péptidos. Posteriormente en el intestino delgado, se completa la digestión por acción de las enzimas pancreáticas, tripsina, quimotripsina y carboxipeptidasa, además de las aminopeptidasas y hipeptidasas, originadas en la mucosa intestinal. El resultado final de la acción de estas enzimas son aminoácidos simples, que por su solubilidad son fácilmente absorbibles a través de la mucosa del intestino delgado principalmente.