T15-sintesis aminoacidos.pdf
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(1) Los aminoácidos se clasifican en esenciales y no esenciales, y esta clasificación varía según los organismos. Los esenciales son aquellos que el organismo no puede sintetizar y debe obtener de la dieta. (2) Los aminoácidos se sintetizan a partir de moléculas como el piruvato, oxalacetato y alfa-cetoglutarato mediante reacciones de transaminación o aminación. (3) Moléculas importantes como hormonas y neurotransmisores se sintetiz
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- 1. Los AA se clasifican en esenciales y no esenciales y esta clasificación es variable según los diferentes organismos Esenciales Son aquellos aminoácidos que no sabiendo el organismo sintetizarlos, le resultan imprescindibles adquirirlos en la dieta para su desarrollo. Cuando un alimento contiene proteínas con todos los aminoácidos esenciales, se dice que son de alta o de buena calidad. Alimentos con todos los aminoácidos esenciales son: la carne, los huevos, los lácteos y algunos vegetales. Con legumbres y cereales ingeridos diariamente, se alcanza. AA esenciales y NO esenciales para humanos y rata albina (animal experimentación) Esenciales NO Esenciales (1) T 15 síntesis AA Tema 15 Tema 15: Aspectos generales de la bios : Aspectos generales de la biosí íntesis de amino ntesis de aminoá ácidos. cidos. Fijaci Fijació ón del nitr n del nitró ógeno a cadenas carbonadas. Algunos ejemplos geno a cadenas carbonadas. Algunos ejemplos de inter de interé és biol s bioló ógico. gico.
- 2. Otra clasificación de los AAs se realiza por familias en función del precursor biosintético común (en negrita) Clasificación de los AA en familias, según su biosíntesis (1) AA esenciales (porque su síntesis depende de otros AA) (2) Esenciales en animales jóvenes (3) La síntesis de TYR depende de la PHE en mamíferos (1) (2) (2) (2) (2) (2) (2) (2) (2) (2) (3) Familias sintéticas de AA, agrupados por precursores metabólicos La síntesis de aminoácidos ocurre en el caso de que el organismo no tenga suficiente ingesta de proteínas para obtener aminoácidos durante un periodo extendido de tiempo. Esta vía es el último recurso ya que hay un alto coste energético y no es conveniente en caso de que el organismo se encuentre bajo situaciones de ayuno extremo.
- 3. Biogénesis de moléculas orgánicas con nitrógeno Son tres las moléculas de N orgánico que saben sintetizar los organismos superiores a partir del NH4+ libre: carbamoil-P, GLU y GLN. Con las Enzimas: • Carbamoil-P sintetasa • Glutamato deshidrogenasa • Glutamina sintetasa, en todos los organismos A partir de estas tres moléculas los organismos pueden generar otros muchos compuestos nitrogenados. La ASN cumple simples funciones de almacen de grupos amino. Las moléculas orgánicas nitrogenadas son difíciles de sintetizar, por lo que los organismos dependen de su ingestión en gran medida o al menos de la ingestión de sus predecesores. CO2 + ATP Aspartato α α α α-cetoglutarato Glutamato Asparragina Glutamato Glutamina Carbamoil fosfato Arginina pirimidinas urea Otros amino ácidos Nucleotidos púricos, nucleotidos citidina, amino-azúcares, triptófano, histidina
- 4. Fijaci Fijació ón de NH4+ a cadena carbonada (1) n de NH4+ a cadena carbonada (1) Síntesis de Carbamil-P Carbamoil-P sintetasa T 15 síntesis AA Fijaci Fijació ón de NH4+ a cadena carbonada (1) n de NH4+ a cadena carbonada (1)
- 5. Es una reacción reversible y de alto interés metabólico: 1º) permite liberar el grupo amino de los AA hasta NH4+ y α α α α-cetoglutarato (degradación de AA) y 2º) puede fijar NH4+ sobre una cadena carbonada (síntesis de AA) En bacterias y plantas la enzima es específica para el NADPH, porque es fundamentalmente biosintética; en levaduras y hongos tienen dos tipos de enzima. AMINACIÓN REDUCTORA DEL a-CETOGLUTARATO La enzima: La enzima: glutamato glutamato deshidrogenasa deshidrogenasa (alostérica, 6S) La coenzima: La coenzima: NADPH y NAD+ NADPH y NAD+ (seg (segú ún bios n biosí íntesis o degradaci ntesis o degradació ón) n) Glutamato α α α α-cetoglutarato Glutamato deshidrogenasa (mitocondrial) T 15 síntesis AA Fijaci Fijació ón de NH4+ a cadena carbonada (2) n de NH4+ a cadena carbonada (2)
- 6. Fijaci Fijació ón de NH4+ a cadena carbonada (3) n de NH4+ a cadena carbonada (3) Síntesis de GLN: GLN sintetasa T 15 síntesis AA Glutamato Glutami na Glutami na sintetas a Alanina Glicina Histidina Glucosamino-6-fosfato Carbamoil fosfato Triptófano
- 7. Bios Biosí íntesis de ntesis de AA AA: ALA, ASP, ASN, GLU, GLN : ALA, ASP, ASN, GLU, GLN α α α α-cetoglutarato Glutamato Glutamina Amino ácido α α α α-ceto ácido aminotransferasa Glutamina sintetasa La ASN se sintetiza por una reacción de aminación sobre el ASP, con la GLN sintetasa y gasto de ATP. El grupo amino lo dona la GLN. Se sintetizan a partir de PIRUVATO, OXALACETATO Y a-CETOGLUTARATO. Piruvato Alanina Amino ácido α α α α-ceto ácido aminotransferasa ALAT Oxalacetato Aspartato Asparraguina Glutamina Glutamato Asparraguina sintetasa Amino ácido α α α α-ceto ácido aminotransferasa ASAT
- 8. Familias de Familias de AA AA por su bios por su biosí íntesis. ntesis. familia del familia del aspartato aspartato, a partir del oxalacetato
- 9. Esquema de la s Esquema de la sí íntesis de ntesis de AA AA y de su participaci y de su participació ón en la n en la bios biosí íntesis de mol ntesis de molé éculas de inter culas de interé és biol s bioló ógico. gico.
- 10. S Sí íntesis de mol ntesis de molé éculas de inter culas de interé és biol s bioló ógico a partir de gico a partir de AAs AAs. . Hormonas, Neurotransmisores, Coenzimas, Porfirinas, Hormonas, Neurotransmisores, Coenzimas, Porfirinas, Glutation Glutation, NO , NO El metabolismo de la PHE y TYR tiene mucho interés porque además de estar asociados, a partir de ellas se biosintetizan muchas moléculas de alto interés biológico: . La biosíntesis de estas biomoléculas a veces se ve comprometida por deficiencia o carencia de alguna actividad enzimática y ello va unido a algunas situaciones patológicas de diferente importancia. Realizar un cuadro donde se recoja la deficiencia enzimática y la patología correspondiente Se acumula por bloqueo de PHE hidroxilasa
- 12. Ciclo del γ γ γ γ-glutamilo El glutation se mantiene reducido (GSH) mediante los niveles de NADPH, que se obtienen cuando la glucosa se degrada por la ruta de las pentosas fodfato.
- 13. Importancia biológica del glutation Esquema del ciclo redox que muestra la relación entre el GSH y las enzimas de síntesis, antioxidante (GSSG-RD) y de desactivación de ROS, con el GSH y la acción de SOD, GSH- PX. Los compuestos que aparecen en rojo son inhibidores de las enzimas correspondientes. El GSH celular es necesario para el mantenimiento del estado reducido de muchas moléculas, que así son funcionales (Hb, )
- 14. El NO se sintetiza en diferentes células a partir de la ARG por las isoenzimas de la NO-sintasa. Esta enzima es un dímero que necesita para la catálisis de la participación de varios cofactores: BH4: Tetrahidrobiopterina FMN: flavin mononucleotido FAD: flavin dinicleotido CAL: calmodulina El NO es un radical libre , liposoluble de difusión fácil, de vida media muy corta, que tiene funciones de molécula señal en los sistemas: endotelial, nervioso, inmune, etc…; procurando la activación de enzimas (GC) o la modificación de proteínas (S-nitrosilación y TYR- nitrosación)