Tema 3 Prótidos
- 2. • Son biomoléculas formadas por C, H, O y N • Pueden contener S. • Constituyen el grupo de moléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos (+/- 50% del peso celular seco)
- 3. • Son polímeros de unas unidades más pequeñas: los aminoácidos. • Los aminoácidos se unen por enlaces peptídicos, formando polímeros, denominados polipéptidos. • Pueden contener componentes no aminoacídicos:
- 4. • Los componentes no aminoacídicos pueden: • Ser orgánicos o inorgánicos. • Estar unidos a la fracción aminoacídica del prótido: • covalentemente • mediante diversos tipos de uniones químicas débiles
- 6. Compuestos orgánicos de bajo peso molecular. Se caracterizan por tener en el carbono a: Un grupo carboxilo: -COOH Un grupo amina: -NH2
- 7. AMINOÁCIDOS: Diferenciamos: ▪ Proteícos o Primarios: son los 20 aa proteicos (forman proteínas y son a-aminoácidos).Tienen el grupo amina en el mismo carbono que el grupo carboxilo y se le llama C a ▪ No proteícos: más de 150. Pueden ser o no a- aminoácidos). Son: ▪ Sólidos. ▪ Solubles en agua. ▪ Incoloros o poco coloreados. ▪ Punto de fusión >200ºC. aminoácidos
- 8. Los aminoácidos no proteícos son aminoácidos que no forman parte de las proteínas Pueden ser a-aminoácidos o tener el grupo amina en un carbono que no sea el a. Pueden funcionar como intermediarios metabólicos o como neurotransmisores,
- 9. La cadena lateral es distinta en cada aa y determina sus propiedades químicas y biológicas.
- 10. Para designar los aminoácidos se utilizan abreviaturas formadas por las tres primeras letras de sus nombres en inglés (p.ej. glicina Gly). Los animales solo son capaces de sintetizar algunos aminoácidos protéicos a partir de compuestos más sencillos. El resto, llamados aminoácidos esenciales, no pueden sintetizar. Deben ser ingeridos en la dieta. Los aminoácidos esenciales varían según especies. En el ser humano hay nueve aminoácidos esenciales.
- 11. Los seres autótrofos pueden sintetizar todos los aminoácidos. Los alimentos fuente de aminoácidos esenciales son: pescado, huevos, queso… Con los veinte aminoácidos proteícos, se puede formar un número de proteínas infinito, ya que una diferencia en el número de los aminoácidos o el cambio de un aminoácido por otro o en el orden en que se disponen da lugar a una nueva proteína.
- 12. Alanina (Ala) Arginina (Arg) Asparragina (Asn) Aspartato (Asp) Cisteína (Cys) Glutamato (Glu) Glutamina (Gln) Glicina (Gly) Prolina (Pro) Serina (Ser) Tirosina (Tyr) Histidina (His) Isoleucina ((Ile) Leucina (Leu) Lisina (Lys) Metionina (Met) Fenilalanina (Phe) Treosina (Thr) Triptófano (Trp) Valina (Val) Curiosidad
- 14. Los aminoácidos se clasifican según sea el radical R que de une al carbono a Se clasifican en: Neutros apolares. ▪ R es una cadena alifática (hidrocarbonada) por lo que son hidrófobos. ▪ Son insolubles. ▪ A pH 7, su carga neta es 0, estando ionizados el grupo carboxilo y el amina, compensando la carga negativa (COO-) con la positiva NH3 +
- 16. Polares sin carga. ▪ R es una cadena con radicales que forman puentes de hidrógeno con el agua por lo que son hidrófilos. ▪ A pH 7 su carga neta es 0 porque sus grupos polares (-OH, -NH2, -SH) carecen de carga. ▪ Se mantienen ionizados los grupos amina y carboxilo ▪ Tanto en no polares como en polares sin carga, hay aminoácidos aromáticos por tener R en forma de anillo aromático (similar al benzeno).
- 18. Polares con carga. A su vez pueden ser: ▪ Ácidos ▪A pH 7 tienen carga negativa ya que en R hay un grupo ácido ionizado –COO-. ▪ Básicos ▪A pH 7 tienen carga positiva ya que en R hay un grupo alcalino ( –NH3+, =NH2+, =NH+)
- 22. En todos los aminoácidos, excepto en la glicina (en que R=H), el carbono a es asimétrico por estar enlazado a cuatro grupos distintos. Debido a ello presentan isomería geométrica y óptica Carbono asimétrico Glicina
- 23. Los aminoácidos pueden presentar dos configuraciones: D, si tienen el grupo amino a la derecha. L, si lo tienen a la izquierda
- 25. Debido al carbono asimétrico también tienen actividad óptica ya que desvían el plano de la luz polarizada. Si lo desvían hacia la izquierda son levógiros y si lo desvían hacia la derecha son dextrógiros. Al igual que en los monosacáridos, esto es independiente de que sean D o L, de manera que tanto unos como otros, pueden ser dextrógiros o levógiros.
- 26. En disolución acuosa, los aminoácidos se comportan a la vez como ácidos o como bases. Se llama comportamiento anfótero. Se debe a que el grupo carboxilo cede un protón, mientras que el grupo amino lo capta. Se origina así una forma iónica dipolar (o hermafrodita o zwitterion) que amortigua las variaciones de pH.
- 29. Si el medio en el que se encuentra la forma dipolar se acidifica, el grupo –COO- capta los protones, amortiguando la acidez y comportándose como una base. Si el medio se alcaliniza, el grupo amino ionizado –NH3 + cede protones amortiguando la alcalinidad y comportándose como ácido.
- 30. Medio ácido Medio alcalino
- 31. No todos los aminoácidos tienen el ión hermafrodita (zwitterion) a pH neutro. Se llama punto isoeléctrico de un aminoácido al pH al que el aminoácido adopta una forma dipolar neutra con tantas cargas positivas como negativas (zwitterion). Depende del aminoácido en cuestión. La mayoría de aminoácidos tienen un punto isoelétrico entre (5,07 y 6,02), excepto los ácidos (Ácido Aspártico y Ácido Glutámico) que lo tienen menor y los básicos (Histidina, Lisina y Arginina) que lo tienen mayor.
- 32. En disolución acuosa, los aminoácidos se ionizan según el pH y su propio Pi: En medio más alcalino que el Pi, se ioniza como un ácido (los grupos -COOH liberan protones, quedando como -COO-) En medio más ácido que su Pi, como una base (los grupos -NH2 captan protones, quedando como -NH3+) En medio con el pH igual a su Pi, como un ácido y una base a la vez.
- 33. Curiosidad
- 34. Si un aminoácido tiene su punto isoeléctrico en 6,02 (alanina por ejemplo), significa que a pH 6,02, el aminoácido es neutro, teniendo igualadas sus cargas positivas y negativas. A pH menor de 6,02, va a adquirir carga positiva al combinarse con los H+ que sobran y que dan carácter ácido (amortiguando el pH) A pH mayor de 6,02, tomará carga negativa al ceder protones y amortiguar también el pH
- 35. pH < isoeléctrico pH > 7 pH > isoeléctrico Punto isoeléctrico
- 36. Se dispone de una disolución de alanina y treonina, cuyos pI son, respectivamente, 6,02 y 6,6. Si se someten a electroforesis, ¿cuál se dirigirá al ánodo y cuál al cátodo si el pH es de 6,3? Al ánodo o polo positivo se dirigirá el aminoácido que tenga carga neta negativa, y al cátodo o polo negativo, el que tenga carga neta positiva. La alanina tiene un pI menor que el pH de la disolución, por tanto, el grupo NH3+ pierde protones y su carga neta, en esas condiciones es negativa, es decir se dirigirá al ánodo. Por el contrario, la treonina tienen un pI mayor que el pH de la disolución, por tanto el grupo –COO– acepta protones del medio, y su carga neta, en esas condiciones es positiva, es decir, se dirigirá al cátodo.
- 37. Si el pI de la leucina es 5,98, escribe la fórmula de dicho aminoácido a pH= 5,98 y a pH=10 A pH 5,98 la leucina tiene carga neta 0. Aparece el zwitterion. A pH=10 tiene carga neta negativa. -
- 39. Los aminoácidos se unen mediante un enlace químico llamado enlace peptídico. Se obtienen así, cadenas llamadas péptidos. Se trata de un enlace covalente entre elOH del grupo carboxilo de un aminoácido y un H del amino del otro aminoácido. Se desprende una molécula de agua, quedando los aminoácidos unidos C-N, sin oxígeno intermedio como sucedía en glúcidos y lípidos.
- 40. Es un enlace covalente más corto que la mayoría de enlaces C-N. Es un enlace rígido por lo que el C y el N del enlace así como el H y el O unidos a ellos se mantienen siempre en el mismo plano. Los enlaces que van a los Ca (tanto al que porta el carboxilo, como al que porta el amina) sí que pueden girar. El O del carboxilo y el H del amina siguiente se disponen en lados opuestos del enlace (configuración trans)
- 41. Aminoácido 1 Aminoácido 2 Enlace peptídico Plano del enlace peptídico La disposición espacial del enlace peptídico hace que los átomos del grupo carboxilo y los del grupo amino se sitúen en el mismo plano con distancias y ángulos fijos. Además presenta cierta rigidez que inmoviliza en el plano los átomos que lo forman.
- 42. Planos del enlace peptídico (sin capacidad de giro) Enlaces con capacidad de giro
- 43. Si se unen dos aminoácidos, se forma un dipéptido; si se unen tres, un tripéptido, etc. Si es inferior a diez, oligopéptido y más de diez, polipéptido. Cuando se alcanzan los 50 aminoácidos y/o masa molecular superior a 5000 u, se considera una proteína. Algunas proteínas tienen, además de aminoácidos, otras moléculas que ya veremos.
- 44. La formación del enlace peptídico es una reacción reversible. La reacción inversa es una reacción de hidrólisis. Requiere una molécula de agua y se obtienen los dos aminoácidos originales. En la digestión, esta reacción la realizan las enzimas proteasas. Mediante hidrólisis parcial de algunas proteínas se pueden obtener péptidos más pequeños que no son proteínas, aunque hay péptidos naturales como la insulina que tienen funciones muy importantes.
- 47. La organización de una proteína viene determinada por cuatro niveles estructurales: Estructura primaria. Estructura secundaria. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras corresponde a la disposición de la anterior en el espacio.
- 50. Corresponde a la secuencia de aminoácidos de la proteína. Consiste en los aminoácidos que la constituyen y en qué orden se colocan. De esta estructura dependen las demás y la función de la proteína. Se considera extremo inicial al que tiene el aminoácido con el grupo amino libre (extremo N- inicial) Se considera extremo final al que tiene el aminoácido con el grupo carboxilo libre (extremo C- terminal)
- 51. La cadena tiene un eje formado por el Ca, el C carboxílico y el N del amino (Ca-CO-NH) que se repite un número variable de veces. Las cadenas laterales de los aminoácidos (R) salen de los Ca alternativamente a un lado o a otro del eje. Los aminoácidos se numeran empezando desde el extremo N-terminal hasta el extremo C-terminal. Esta estructura depende exclusivamente de los enlaces peptídicos que unen entre sí los aminoácidos
- 52. Extremo N-inicial ExtremoC-terminal Eje formado por la repetición de Ca, grupo carboxílico y grupo aminas que se repiten Enlaces peptídicos
- 54. Es la disposición de la cadena de aminoácidos (estructura primaria) en el espacio. Debido a la capacidad de giro de los planos de ciertos enlaces , uno respecto a otros, a medida que los aminoácidos se van uniendo, el péptido adopta una disposición estable. Se mantiene por puentes de hidrógeno entre el –H del grupo amina de un aminoácido y =O del carboxilo de otro aminoácido que queda debajo en el giro o en el pliegue . Ca de aminoácido 1 Ca de aminoácido 2 Amina de aminoácido 1 Carboxilo de aminoácido 2 Puente de H entre aminoácidos 1 y 2
- 55. Según el número de puentes de hidrógeno que pueda formar se distinguen tres estructuras secundarias: a-hélice. Hélice de colágeno. Conformación b o b-lámina plegada
- 56. α-hélice Conformación β Puentes de hidrógeno
- 57. Se forma al enrollarse la estructura primaria helicoidalmente sobre sí misma con giro dextrógiro. Se debe al establecimiento de puentes de hidrógeno entre el –NH- de un aminoácido y el – C=O- del cuarto aminoácido siguiente. La formación espontánea de estos enlaces hace que los grupos carboxilo queden orientados en el mismo sentido y los amino, en sentido contrario. La hélice tiene 3,6 aminoácidos por vuelta Un ejemplo sería la a-queratina (pelo, uñas)
- 58. α-hélice Puentes de hidrógeno
- 59. La cadena de aminoácidos no forma una hélice, sino una cadena en forma de zigzag debido a que no pueden formarse enlaces cada 4 aminoácidos porque la cadena está estirada al máximo que permiten los enlaces covalentes que la forman. Cuando la cadena se dobla sobre sí misma, se forman puentes de hidrógeno entre aminoácidos alejados (nunca cada cuatro) y que quedan en paralelo debido al plegamiento. Se forma una lámina plegada muy estable llamada b-lámina plegada
- 60. Cuando las estructuras b tienen el mismo sentido, la hoja b resultante es paralela y si las estructuras b tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es antiparalela. Paralela Antiparalela Antiparalela
- 62. Las proteínas que no forman estructura terciaria se quedan en alguna de estas estructuras secundarias alargadas y forman proteínas fibrilares o filamentosas. Son insolubles en agua y en disoluciones salinas por lo que tienen funciones esqueléticas (estructurales) Las más conocidas son: el colágeno de huesos y de tejido conjuntivo; la a-queratina de pelo, uñas, pezuñas, plumas y cuernos; la b-queratina o fibroína de la seda y la elastina del tejido conjuntivo.
- 64. Es la disposición que adopta en el espacio la estructura secundaria al plegarse sobre sí misma y adoptar una. forma tridimensional o globular Los radicales apolares se sitúan en el interior y los polares hacia el exterior. Los tramos rectos de estas proteínas presentan estructura secundaria en a-hélice o conformación b, mientras que los tramos de giro carecen de estructura secundaria.
- 65. Se mantienen debido a enlaces entre los radicales (R) de los aminoácidos por lo que depende directamente de la secuencia de los mismos (estructura primaria) y cada proteína tiene la suya propia.
- 66. Las proteínas que permanecen en estructura terciaria aparecen como tridimensionales. Se les llama proteínas globulares. Son solubles en agua y en disoluciones salinas al situarse los radicales polares hacia el exterior en contacto con el agua, y los apolares hacia el interior. En todo caso, forman disoluciones coloidales. Tienen funciones muy variadas además de las estructurales: Biocatalizadoras, transporte, defensa, etc.
- 67. Codos sin estructura α- héliceGrupo hemo Sectores con estructura α-hélice Mioglobina Triosa-fosfato-isomerasa Elastina en estado relajado y extendido Sectores en α-hélice Cadena polipeptídica de elastina Sectores en conformación β Codo en estructura primaria Extendida Relajada
- 70. Es la que presentan las proteínas formadas por dos o mas cadenas polipeptídicas con estructura terciaria. Estas cadenas pueden ser idénticas o no, unidas por enlaces no covalentes (débiles) o a veces, por enlaces covalentes tipo enlace disulfuro. Cada cadena recibe el nombre de protómero. Según el número de protómeros tenemos: Dímeros (insulina) Trímeros (colágeno) Tetrámeros (hemoglobina) Pentámeros (ARN-polimerasa)
- 71. Hemoglobina Insulina Enlace disulfuro Cadena α Cadena α Cadena β Cadena β Grupo hemo
- 72. PRIMARIA SECUNDARIA En α- hélice Lámina plegada: β-laminar TERCIARIA: se establecen uniones de tipo Enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos. ▪ Atracciones eléctricas entre grupos con carga opuesta. ▪ Atracciones hidrofóbicas ▪ Fuerzas de Van der Waals entre radicales aromáticos. ▪ Puentes disulfuros entre radicales de aminoácidos que contienen azufre (cisteína). Son enlaces covalentes.
- 74. SOLUBILIDAD ESPECIFICIDAD FUNCIONAL DESNATURALIZACIÓN CAPACIDAD AMORTIGUADORA
- 76. Se debe a la cantidad de aminoácidos con radicales polares, sobre todo, si tienen carga. Estos radicales establecen enlaces con las moléculas de agua y así cada radical queda rodeado de moléculas de agua lo que impide que se pueda unir a otras moléculas proteicas lo que provocaría su precipitación. Forman dispersiones coloidales debido a su elevado peso molecular. Influyen sobre todo el pH, la temperatura y la fuerza iónica del medio. Afecta solo a proteínas con estructura terciaria.
- 77. Los cambios de pH y la temperatura influyen en la solubilidad de las proteínas porque modifican el grado de ionización de los radicales polares (a más ionización, más solubilidad. La concentración salina: las proteínas requieren algo de sal para entrar en solución y son precipitadas por concentraciones relativamente elevadas de sales.
- 79. Cada proteína presenta una estructura tridimensional específica y una secuencia de aminoácidos también concreta. Con los 20 aminoácidos, en teoría, se pueden hacer infinitas secuencias. Esto les permite diferenciar unas moléculas de otras cuando interactúan con ellas. Es el caso de las proteínas enzimáticas, las hormonas proteicas y los anticuerpos.
- 80. Las proteínas homólogas son las que realizan la misma función en especies distintas. Son muy parecidas, pero no idénticas. Se puede hablar de: Especificidad de especie (proteínas homólogas). Especificidad de individuo.
- 81. Especificidad de especie: Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas (diferentes de las de otras especies) Si realizan la misma función son las llamadas proteínas homólogas (de las que acabamos de hablar) y difieren en algún aminoácido
- 82. Variaciones en la insulina de distintas especies.
- 83. Especificidad de individuo: dentro de una misma especie hay diferencias protéicas entre los distintos individuos. (sistema sanguíneo ABO) Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos.
- 84. Especificidad de función: reside en la posición de determinados aa en la estructura primaria. posición aa estructura 1aria → estructura 3aria → función de esa proteína Una pequeña variación en la secuencia de aa puede variar (o hacer que pierda) su función. La proteína representada necesita para su estructura terciaria que en las posiciones 1 y 2 haya aminoácidos con grupo SH y en 3 y 4 aminoácidos con grupo carboxilo y amina respectivamete (en R) 1 2 3 4
- 85. Durante el proceso evolutivo se ha formado una gran variedad de proteínas específicas de cada especie, de cada individuo (lo que provoca problemas de rechazo en trasplantes y transfusiones) y de cada función. Las diferencias entre proteínas homólogas son más acusadas cuanto más alejadas están las especies en cuanto a su parentesco evolutivo. Si la proteína es previamente hidrolizada (como pasa en el tubo digestivo), no supone ningún problema.
- 87. La desnaturalización de una proteína consiste en la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria y terciaria (a veces, también la secundaria), conservándose solamente la primaria. En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua por lo que precipitan. Las proteínas desnaturalizadas ya no pueden realizar sus funciones.
- 88. Al volverse insolubles, como hemos dicho, precipitan. Los factores que favorecen la desnaturalización son: Temperaturas elevadas (por encima de 50- 60ºc) o muy bajas (por debajo de 10-15ºc) Variaciones del pH. Alta concentración de sales.
- 89. Las proteínas tienen unas condiciones óptimas de funcionamiento que dependen sobre todo del pH y laTemperatura. Fuera de esos valores, se desnaturalizan y son afuncionales
- 90. Desnaturalización por calor Desnaturalización por pH Renaturalización: como la desnaturalización no afecta a enlaces peptídicos, si se vuelven a dar las condiciones iniciales, algunas proteínas pueden recuperar su estructura.
- 91. Proteína en estado normal Proteína desnaturalizada Desnaturalización Renaturalización La desnaturalización es reversible
- 93. Al formarse los enlaces peptídicos, desaparece el carácter anfótero, ya que dichos enlaces incluyen el grupo cargado de los aminoácidos en el que radica esta propiedad. No obstante, la cadena polipeptídica puede mostrar propiedades ácidas o alcalinas debidas a grupos similares presentes en las cadenas laterales (R) de sus aminoácidos por lo que, en ese caso, mantienen su Capacidad amortiguadora
- 94. Así, cuando se añade ácido a una solución de proteínas, los grupos –COO- (de R) captan los H+ pasando a – COOH, comportándose como bases. Cuando se añade una base, los grupos –NH3 (de R) ceden H+, pasando a NH2, comportándose como ácidos. En resumen, se comportan como ácidos (liberando protones) o como bases (retirando protones) lo que hace que funcionen como amortiguadoras del pH. Esta capacidad, no obstante, depende de los grupos R, es decir de los aminoácidos concretos.
- 96. FUNCIÓN ESTRUCTURAL FUNCIÓN DE RESERVA DE AMINOÁCIDOS TRANSPORTE FUNCIÓN CATALIZADORA O ENZIMÁTICA CONTRÁCTIL FUNCIÓN REGULADORA U HORMONAL FUNCIÓN DE DEFENSA INMUNITARIA HOMEOSTÁTICA
- 97. A nivel celular: Forman parte de las membranas celulares. Forman cilios y flagelos (actina y tubulina). Sirven de soporte al ADN en la constitución de los cromosomas (histonas). A nivel histológico: Forman estructuras epidérmicas (a-queratina) Forman parte de los tejidos conjuntivo, cartilaginoso y óseo, particularmente de los tendones (colágeno y elastina) En paredes de ciertos órganos (elastina)
- 98. Nunca van a servir como reserva de energía. Sería como calentar la casa quemando las puertas. Algunas proteínas sirven como reserva de aminoácidos que se utilizarán en desarrollos posteriores de la vida del ser. Aparecen en estructuras y sustancias de las que surgirán nuevos seres (huevos, leche, semillas) Ovoalbúmina de la clara de huevo. Caseína de la leche. Zeína del maíz. Gluten en el trigo
- 99. Regulan el paso a través de la membrana celular (permeasas y bombas ). Transportan electrones en mitocondrias y cloroplastos (citocromos). Algunas proteínas transportan sustancias Pigmentos respiratorios (hemoglobina, hemocianina, mioglobina) transportan Oxígeno. Seroalbúmina transporta un gran número de sustancias (ácidos grasos, entre otras). Lipoproteínas transportan lípidos hidrófobos facilitando su viaje por el plasma o la linfa.
- 100. Enzimática. Las enzimas son las proteínas que tienen función biocatalizadora, es decir, que regulan las reacciones bioquímicas. (se verán en tema aparte) Contráctil. Gracias a esta función se posibilita el movimiento. A nivel celular, la flagelina permite el movimiento de cilios y flagelos y de las células. La actina y miosina al moverse entre sí, permiten la contracción y relajación del músculo.
- 101. Las hormonas son proteínas biocatalizadoras (también las hay lipídicas) que se fabrican en glándulas endocrinas. Son transportadas por la sangre hasta determinadas células donde provocan distintas reacciones. Insulina y glucagón del páncreas para regular el metabolismo de la glucosa Tiroxina de la tiroides que regula el metabolismo. Hormona del crecimiento de la hipófisis.
- 102. Defensa: La realizan los anticuerpos (inmunoglobulinas) que se asocian a antígenos (moléculas extrañas a los organismos) y los neutralizan. Muchos antibióticos segregados por hongos o bacterias también son péptidos. Homeostática: Esta función consiste en mantener constantes los valores del medio interno (pH, salinidad, cantidad de glucosa, etc.) Un ejemplo (aparte de los ya vistos) es el fibrinógeno que coagula la sangre y tapona roturas de vasos.
- 104. HOLOPRÓTIDOS (sólo aa = proteínas) Fibrosas o filamentosas Globulares HETEROPRÓTIDOS (aa + grupo prostético) Formados por á.á. + componente no aminoacídico Cromoproteínas Glucoproteínas. Lipoproteínas. Nucleoproteínas. Fosfoproteínas.
- 106. Filamentosas. Colágeno. Forman parte de los tejidos óseos, cartilaginoso y conjuntivo. Elastinas. Forman una matriz elástica. Se encuentran en los pulmones, arterias, etc. Queratinas. Aparecen en formaciones epidérmicas como uñas, cuernos, plumas y pelos. Miosina y actina. Responsables de la contracción muscular
- 107. Globulares Albúminas. Regulan la presión osmótica de la sangre y constituyen la reserva principal de aminoácidos del organismo.Transportan hormonas, ácidos grasos, etc. Globulinas. Incluyen a y b- globulinas (asociadas en la hemoglobina), las (-globulinas (anticuerpos),... Protaminas e histonas. Asociadas al ADN en los cromosomas (protaminas en espermatozoides) Gluteninas y prolaminas. De semillas vegetales.
- 109. Según la naturaleza del grupo prostético se dividen en cinco grupos. Cromoproteínas. Su grupo prostético es una sustancia coloreada o pigmento por llevar un metal (hemoglobina, hemocianina), ▪ Porfirínicas. Poseen un anillo tetrapirrólico cerrado con un catión en su interior. Ej. Hemoglobina, mioglobina, etc ▪ No porfirínicas. Con el anillo tetrapirrólico abierto. Ej.la hemocianina.(azul), los pigmentos biliares (bilirrubina y biliverdina)
- 110. Anillo tetrapirrólico Hemoglobina Anillo cerrado Hemocianina Anillo abierto Bilirrubina Anillo abierto
- 111. Glucoproteínas. Su grupo prostético es un azúcar como la glucosa unido a la proteína mediante un enlace covalente. La parte glucídica puede ser variable. ▪ Mucoproteínas, forman parte de mucosidades de secreción. ▪ Algunas hormonas (folículoestimulante, luteoestimulante)
- 112. ▪ Constituyentes de las membranas celulares, transportan sustancias a través de la membrana (Además de glucolípidos, en las membranas hay glucoproteínas). ▪ Inmunoglobulinas que constituyen los anticuerpos
- 113. Lipoproteínas. Su grupo prostético son lípidos unidos a la proteína mediante un enlace no covalente. ▪ De las membranas citoplasmáticas. ▪ Las que transportan lípidos insolubles por el plasma como el colesterol y los triglicéridos desde el intestino hacia el hígado o los tejidos adiposos para su almacenamiento.
- 114. Las lipoproteínas que transportan el colesterol son dos: LDL: (lipoproteína de densidad baja) transporta colesterol desde el hígados a las células y tejidos. (colesterol malo) HDL: (lipoproteína de densidad alta) transporta colesterol hasta el hígado para ser destruido. (colesterol bueno)
- 115. Nucleoproteínas. Su grupo prostético es un ácido nucléico. Asociaciones de ADN e histonas o protaminas (en espermatozoides) para formar la cromatina del núcleo. Fosfoproteínas. Su grupo prostético es el ácido fosfórico. Caseína de la leche. Vitelina de la yema del huevo.