1 - COMMUNICATION INTER CELLULAIRE

I. Généralités

Il existe 3 modes de communications :

● Via les jonctions communicantes [gap Junction] : coordonner un groupe de cellule,
couplage électrochimique … sur de courtes distances sans sécrétion
● Via les molécules d’adhérence : cadhérine, sélectine, intégrine et super famille des
immunoglobulines par reconnaissance spécifique
● Via des signaux chimiques : une cellule émettrice secrète une molécule signal qui est
transporté vers la cellule réceptrice. Cette dernière pourra ou non avoir un rétrocontrôle
sur la cellule réceptrice. La cellule sécrétrice agit sur la cellule cible. Cette communication
implique donc :
o une production (éventuellement un stockage) de ligand
o le transport de ce dernier
o la présence de récepteur sur la cellule cible
Il existe plusieurs types de messages :
➢ Survie
➢ Prolifération
➢ Apoptose
➢ Différenciation
➢ Migration
De même les ligands peuvent appartenir à deux catégories. Selon cette dernière, le système de
réception sera localisé à divers endroits :
➢ Ligand liposoluble → récepteur intracellulaire
➢ Ligand hydrosoluble → récepteur membranaire

1° Emission du signal :

 Ligands hydrophiles
La biosynthèse passe par un stockage des ligands au sein de vésicules de sécrétion.
Transcription → Traduction → Stockage dans des vésicules → Sécrétion
Exemple : dopamine
La sécrétion peut également se faire par exocytose et éventuellement, moins fréquemment, par
shedding correspondant à un clivage par des protéases de la partie extracellulaire d’une protéine
transmembranaire libérant un ligand actif.

 Ligands lipophiles
La synthèse est effectuée dans des cellules spécialisées et est déclenchée par un stimuli extérieur. La
libération se fait sans stockage. Exemple : hormones
Ils nécessitent des protéines transporteuses pour atteindre la cellule cible.
2° Devenir du signal
Une fois libéré, le signal va être détruit :
→ Dégradation enzymatique : peptidases (peptides), MAO ou COMT (amine)
→ Recapture : la dopamine après fixation sera recapturée dans la cellule émettrice

3° Signalisation/Communication
Il existe deux types de communication par signaux chimiques :
➢ Signalisation à proximité : les deux cellules émettrice/réceptrice sont proches
o Communication paracrine : les deux cellules appartiennent à des types cellulaires
différents ⇒fréquent
o Communication autocrine : elle peut s’effectuer sur deux cellules appartenant au
même type cellulaire ou sur la cellule elle-même (ex : cellule tumorale)
➢ Signalisation à distance = Communication endocrine (ex : FSH sur follicule) par voie sanguine
➢ Signalisation inclassable : communication des neurones = transfert de signal synaptique

4° La liaison ligand-récepteur
La liaison du ligand à son récepteur étant spécifique, les effets et l’intégration vont différer selon le
type cellulaire.

Le ligand présente les caractéristiques de liaisons suivantes :

➢ Bmax : densité de récepteurs à la surface de la cellule = nombre total de récepteurs
➢ KD : concentration en ligand nécessaire pour occuper 50% des récepteurs (= ½ de Bmax)
KD est le reflet de l’affinité ligand-récepteur. Plus KD est faible, plus l’affinité est forte (inversement
proportionnel).

II. Les différents types de récepteurs

Il existe deux grands types de récepteurs :

✓ Les récepteurs intracellulaires: liaison à des ligands lipophiles (le plus souvent hormones
stéroïdes). L’ensemble ligand/récepteur se fixe sur des régions régulatrices de l’expression
des gènes cibles
✓ Les récepteurs membranaires : liaison à des ligands hydrosolubles (ne peut passer la
membrane). Ce sont des facteurs de croissance, des hormones (FSH, LH), cytokines, amines,
hormones peptidiques,… Pour intégrer le signal, un système de cascade de signalisation se
met en place.
1° Les récepteurs membranaires

A) Les récepteurs couplés aux protéines G

Très répandus [codés par +1000 ADNc] et interviennent dans les sens (goût et odorat). Ce sont des
récepteurs transmembranaires constitués de 7 domaines transmembranaires en hélice α et d’une
partie C-ter cytosolique. On a donc 3 boucles IC et 3 boucles EC.
Le ligand hydrophile se fixe sur le récepteur via l’extrémité N-ter. La liaison permet de recruter et
d’activer une protéine G située dans la membrane plasmique via l’extrémité C-ter. Elle va elle-même
activé un effecteur E qui va permettre la formation de seconds messagers. Ces derniers activent des
protéines cytosoliques (kinases le plus souvent).

La protéine G existe sous deux états (=cycle des protéines G) :

→ Un état inactif qui lie du GDP
→ Un état actif qui lie du GTP
Ces protéines G sont trimériques (3 su) : un monomère α (lie GTP ou GDP) et dimère β-γ (fixation du
GTP). Il existe différentes familles de protéine G en fonction de la sous-unité α : Gs et Gq activent
alors que Gi inhibe l’effecteur.
L’activation de la protéine G entraîne la liaison du GTP au niveau de la sous-unité α et a dissociation
du dimère β-γ. Lorsque l’effecteur a été activé, la protéine G revient à un état inactif en hydrolysant
le GTP (sous unité α).

En ce qui concerne les effecteurs, ce sont des petites molécules diffusibles dans le cytosol. Il en existe
3 types : AMPc, IP3 et DAG.

 L’AMPc
L’AMPc est produit par une protéine membranaire : l’adénylase cyclase. Cette dernière est activée
par la protéine Gs notamment la su α. Elle est constituée de 2 domaines catalytiques sur la face
cytosolique et de 2 domaines transmembranaires constitués chacun de 6 hélices transmembranaires.
Certains récepteurs augmentent la concentration d’AMPc (par activation à partir d’une protéine Gs)
alors que d’autres la diminuent (par inhibition de l'adénylate cyclase par la protéine Gi).
L’AMPc active la protéine kinase A AMPc-dépendante. Cette dernière phosphoryle une protéine
cible sur les résidus Ser et Thr. La protéine phosphorylée va alors se fixée sur des facteurs de
transcription. La protéine kinase A est constituée de 2 sous-unités catalytiques et de 2 sous-unités
régulatrices où 4 AMPc peuvent venir se fixer. Cette fixation de 4 AMP entraine la dissociation des
deux sous-unités catalytiques qui pénètrent alors dans le noyau et activent des protéines cibles type
facteurs de transcription. Une des cibles est la protéine CRE-b. Les zones régulatrices de l’expression
des gènes possèdent une séquence CRE qui permet la fixation de CRE-b.
Les 2 sous-unités catalytiques après s’être dissociées de PK A font phosphorylées CRE-b. CRE-b se
dimérise et va se fixer sur une zone de l’ADN.
Au cours des différentes étapes, il y a un phénomène d’amplification du signal :
1 signal → Plusieurs protéines G → Plusieurs effecteurs → Plusieurs seconds messagers
→Plusieurs cibles
  Les phospholipase C
L’homéostasie du calcium est assurée par les entrée et les sorties. Cet équilibre repose sur des
pompes ATPases intra et extracellulaire. (Rappel : le calcium est stocké dans le RE et la
mitochondrie). D’autre part il existe des canaux membranaires qui permettent de réguler l’entrée de
calcium dans les cellules (canaux SOC). Au niveau du RE, il y a un récepteur à l’IP3 qui permet une
libération du calcium vers le cytoplasme.
La phospholipase C permet la dégradation de PIP2 en IP3 et en DAG. L’IP3 diffuse dans le cytosol
alors que le DAG reste dans la membrane. Les protéines Gq activent la PLC permettant la production
d’IP3 et DAG. L’IP3 va se fixer sur son récepteur localisé sur la membrane du RE, entraînant la sortie
de calcium dans le cytosol. Le RE va ainsi vider ses pools de calcium. Il y a un signal de déplétion du
pool qui va permettre l’ouverture des canaux SOC. Ces derniers font entrer du calcium dans la cellule
depuis l’espace EC. On a donc un pic puis un plateau de calcium.
Le calcium se fixe sur la protéine kinase C, entraînant la translocation de cette PKC à la membrane
plasmique. Là le DAG active la PKC en libérant son site actif. Grâce à une activité Ser- Thr-kinase, elle
va phosphoryler des facteurs de transcriptions qui régulent l’activité des gènes cibles du ligand.

B) Récepteurs à activité enzymatique

Ce sont des protéines à un seul domaine transmembranaire dont le domaine IC présente une activité
enzymatique qui va être stimulée par la liaison d’un ligand sur son domaine EC. Il existe deux grandes
familles de récepteurs à activité enzymatiques intrinsèques :
▪ Récepteurs à tyrosine kinase
▪ Récepteurs à sérine thréonine kinase

 Récepteurs à tyrosine kinase

Différentes sous familles :
✓ R-EGF
✓ R à l’insuline : R-IGF1
✓ R-FGF
✓ R-PDGF et R-MCSF
✓ R-VEGF (angiogenèse)
Du point de vue de la structure, on observe deux types de domaines extracellulaires :
▪ EGF, insuline et IGF1 : riche en cystéine
▪ FGF, PDGF, M-CSF et VEGF : domaine composé d’immunoglobuline (boucle relié par un
pont disulfure)
La partie intracellulaire porte l’activité tyrosine kinase qui peut être interrompue par une zone
d’insertion de la kinase (FGF, PDGF, M-CSF, VEGF).
La liaison de ligand (en général deux molécules) entraîne la dimérisation du récepteur. Cette
dimérisation entraîne une «autophosphorylation » = le premier récepteur phosphoryle le second
récepteur et vice-versa. Elle permet le recrutement et la phosphorylation d’effecteurs : PI3 kinase,
PLC et Ras.
La protéine Ras (prolifération cellulaire) est mutée dans les cellules tumorales (dans 30-50% des cas).
On parle de mutation constitutivement active (=Ras est active même sans ligand). C’est une petite
protéine G monomérique qui hydrolyse le GTP. Elle présente un site fonctionnel où elle peut fixer du
GTP (forme active) ou du GDP (forme active). Des protéines GEF peuvent se lier au complexe Ras-GTP
accélérant le passage à la forme active. A l‘inverse la GAP accélère le passage de Ras de la forme
active à la forme inactive. En condition normale, la liaison du ligand permet l’activation de Ras-GTP
(grâce à GRB 2 et SOS = GEF). Ras active alors la cascade des MAP kinases :
Activation de MAPKKK → activation de MAPKK → activation de MAPK

 Récepteurs Sérine Thréonine kinase

L’activité est de type sérine thréonine kinase. Il existe deux types : R1 et R2. Les ligands sont le TGF β,
les activines et les protéines morphogénétiques osseuses (BMP). Deux molécules de ligand induisent
l’assemblage de 4 récepteurs : 2R1 et 2R2 = Hétérotétramère.
Liaison des ligands→ Phosphorylation des RII entre eux →Phosphorylation de RI par RII →
Recrutement et Phosphorylation de protéines de la famille des SMAD → Dimérisation puis passage
dans le noyau

 Récepteurs canaux ioniques ligand dépendant

Ils sont responsables de l’entrée et de la sortie d’ions dans la cellule en fonction du gradient
électrochimique. Deux types :
✓ Potentiel-dépendant : ouverture/fermeture par le potentiel de membrane
✓ Ligand-dépendant : ouverture/fermeture par un ligand
o R du Glutamate
o R de la glycine
o R de la sérotonine
o R-A (GABA)

➢ Cas du récepteur nicotinique de l’acétylcholine :

Il est constitué de protéines allostériques, membranaires et pentamériques de 300kDa.
5 sous-unités : 2α, β δ & γ (α constitue le site de liaison à l’acétylcholine)
Ce canal est sélectif pour les cations notamment du fait la présence d’acides aminé chargés
Fixation de 2 molécules d’acétylcholine sur α → Modifications conformationnelles →Ouverture du canal
Détachement du ligand → Fermeture du canal
Il existe des molécules (venin de serpents) pouvant inhiber la fixation à la sous-unité α, entraînant un
blocage de la liaison de l’acétylcholine (compétition).
➢ Cas du récepteur A du GABA :
Canal pentamérique sélectif pour les ions Cl-. Il présente un site de liaison avec le GABA (Acide γ
aminobutyrique) mais aussi des sites allostériques permettant la fixation de diverses molécules :
médicament, anesthésiant,…. Il présente un site de liaison pour le GABA et des sites allostériques
pour des médicaments, des anesthésiants,…
Fixation du GABA → Modification conformationnelle → Ouverture
Le sens du déplacement des ions va dépendre de la polarisation : avec une membrane polarisée (-
30mV) les ions Cl- pénètrent dans la cellule. L’activité du GABA peut être modulée par les molécules
fixées sur les récepteurs allostériques. Ces récepteurs sont notamment retrouvés dans le SNC.
2° Récepteurs intracellulaires
Ligands liposolubles : hormones stéroïdes, vitamine D. Ces récepteurs fonctionnent comme des
facteurs de transcription. La liaison du ligand induit la dimérisation des récepteurs et leur fixation sur
les gènes cibles.
La structure présente différents domaines fonctionnels :
✓ Domaine A-B (N-ter): la plus variable, domaine de transactivation = AF1
✓ Domaine C [66aa] : forte homologie chez les différents récepteurs. Existence d’une
architecture spécifique en doigt de zinc (4 Cys liées à un Zn) présente dans les protéines qui
fixent l’ADN. Il est donc responsable de liaison à l’ADN. L’ADN présente quant à lui une
région HRE qui permet la liaison aux récepteurs. Le domaine C possède également un site de
dimérisation.
✓ Domaine D : région charnière, présente une séquence NLS
✓ Domaine E-F (C-ter) : liaison aux ligands liposolubles. Région AF2 intervenant dans la
transactivation + acides aminés de la dimérisation.
Les HSP comme HSP90 ou HSP70 sont des protéines qui viennent se fixer sur les récepteurs en
l’absence de ligand (forme inactif). Elles maintiennent le récepteur dans une conformation qui lui
permet de répondre rapidement au ligand. Au cours de l’activation, on observe une dé-fixation des
HSP.
Ces récepteurs se lient à l’ADN sous forme de dimères (homo ou hétéro). La fixation des dimères
s’effectue au niveau de séquences spécifiques en 5’ sur des HRE (répétition directe ou inversée).
Liaison du ligand → Défixation des HSP → Modification conformationnelle → Dimérisation → Fixation sur HRE
Le récepteur dimérisé interagit de deux manières :
▪ Directement : formation d’un coude
▪ Indirectement : via des cofacteurs = complexe multiprotéique avec une séquence
consensus
Les cofacteurs sont de 3 types :
✓ Co-intégrateur : facilite l’intégration du signal
✓ Co-activateur : activation du gène cible
✓ Co-répresseur : répression du gène cible
Il présente une activité enzymatique qui peut modifier la structure de la chromatine : par acétylation
ou par modification des histones (activité ATPase)

III. Régulation de la communication entre cellules

La cellule cible n’est pas passive :

● Concentration forte en ligand → Diminution de la sensibilité au ligand
● Concentration faible en ligand → Augmentation de la réceptivité au ligand
On parle de rétrocontrôle. 2 phénomènes existent :
● Sensibilité : suite à une concentration faible ou une exposition trop courte
● Tolérance : rétrocontrôle négatif, fait suite à une concentration trop forte ou trop longue du
ligand. Elle s’effectue sur différents niveaux
Au niveau cellulaire : désensibilisation des récepteurs :
 o Désensibilisation rapide : réversible, le récepteur ne peut plus se lier à la protéine G.
Fait intervenir des mécanismes de phosphorylation du récepteur. Le récepteur peut
lier le ligand mais ne peut plus activer la protéine G. Les enzymes responsables de la
désensibilisation rapide sont les GRK.
Désensibilisation homologue : le ligand désensibilise son propre récepteur
Désensibilisation hétérologue : liaison d’un ligand B sur un récepteur B, entrainant la
désensibilisation du récepteur A du ligand A
o Désensibilisation lente : diminution du nombre de récepteur à la surface des cellules.
Endocytose des récepteurs liés trop longtemps à un ligand. Une partie des
récepteurs sera recyclée, l’autre sera dégradée.
Au niveau intégré : exemple de la rétro-inhibition de l’axe corticotrope :
Hypothalamus : CRF → Antéhypophyse : ACTH → Surrénale : cortisol
Lorsque la concentration sanguine de cortisol est élevée, un rétrocontrôle négatif se met en place ;
diminuant la sécrétion de CRF et d’ACTH. Lorsque la concentration de cortisol diminue, l’inhibition
est levée.
 Communication intercellulaire

Décembre 2015 :
Décembre 2014

QUESTION N°34
La communication entre deux cellules :
A. peut se faire par l’intermédiaire des jonctions communicantes (« gap junction »)
B. peut se faire par l’intermédiaire des structures responsables de l’adhérence
entre cellules
C. peut se faire par des signaux chimiques
D. a lieu uniquement lorsque les cellules sont proches dans l’espace
E. a lieu uniquement entre des cellules de type cellulaire différent

QUESTION N°35
Au cours de la communication de type paracrine, quelle(s) est (sont) la(les) réponse(s)
exacte(s) ?
A. le message transmis à la cellule cible peut être un message de prolifération
B. le message transmis à la cellule cible ne peut pas entrainer sa mort par apoptose
C. la cellule émettrice du ligand exprime par définition le récepteur de ce ligand
D. le ligand peut être sécrété par une cellule située dans l’hypophyse et transmis à
une cellule cible située dans les gonades
E. la cellule émettrice du signal et la cellule cible sont de type cellulaire différent

QUESTION N°36
Parmi les ligands suivants, lequel (lesquels) se lie(nt) à un récepteur intracellulaire ?
A. cortisol
B. progestérone
C. estradiol
D. dopamine
E. acétylcholine

QUESTION N°39
A propos des protéines G trimériques, quelle(s) est (sont) la (les) réponse(s) exacte(s) ?
A. la protéine G est active lorsqu’elle a fixé du GTP
B. la protéine G est inactive lorsqu’elle a fixé du GDP
C. la protéine G est dissociée lorsqu’elle est active
D. la protéine Gs peut activer l’adénylate cyclase
E. comme Ras, la sous-unité alpha de la protéine G ne présente pas d’activité
GTPasique intrinsèque
QUESTION N°40
A propos de la communication cellulaire, quelle(s) est (sont) la (les) réponse(s)
exacte(s) ?
A. l’ion Ca2+ est un second messager intracellulaire
B. les Ca2+-ATPases situées sur la membrane plasmique entraînent la sortie de Ca 2+
du cytosol vers l’extérieur de la cellule
C. les Ca2+-ATPases situées sur la membrane du réticulum endoplasmique (RE)
entraîne un flux de Ca2+ du RE vers le cytosol
D. la déplétion des pools intracellulaires de Ca2+ active l'ouverture de canaux
membranaires SOC (Store-Operated-Channel)
E. l’inositol 1,4,5 triphosphate (IP3) est un second messager qui se fixe sur un
récepteur-canal localisé sur la membrane du RE

QUESTION N°41
Parmi les mécanismes suivants, quel(s) est (sont) celui (ceux) qui est (sont) des
mécanismes de régulation de la communication par signaux chimiques ?
A. mécanismes de tolérance cellulaire
B. inactivation du récepteur par désensibilisation rapide
C. endocytose du récepteur (désensibilisation lente)
D. dégradation du ligand
E. aucune des propositions précédentes n’est exacte

QUESTION N°42
Parmi les récepteurs suivants, quel(s) est (sont) celui (ceux) qui sont des canaux
ioniques-ligands dépendants ?
A. récepteur nicotinique de l’acétylcholine
B. récepteur de la glycine
C. récepteur de l’acide rétinoïque
D. récepteur de type A pour le GABA (acide gamma aminobutyrique)
E. récepteur de l’insuline

Décembre 2013

QUESTION N°51
A propos du récepteur de type A du GABA (acide gamma aminobutyrique), quelle(s) est
(sont) la (les) réponse(s) exacte(s) ?
A. C’est un récepteur-canal pentamérique
B. Il est sélectif pour les ions Cl-
C. Il présente des sites de liaison allostérique pour des benzodiazépines
D. Le sens du courant Cl- dépend de l’état de polarisation de la membrane
E. C’est un canal ionique ligand-dépendant
QUESTION N°52
A propos des récepteurs à activité tyrosine kinase, quelle(s) est (sont) la (les)
réponse(s) exacte(s) ?
A. La protéine Ras peut être activée lors de l’activation d’un récepteur à activité
tyrosine kinase
B. Ras-GTP est actif
C. Ras présente une activité GTPasique intrinsèque
D. L’activité GTPasique de Ras est portée par la sous-unité alpha
E. Ras peut être mutée au cours de la transformation d’une cellule normale en
cellule tumorale

QUESTION N°53
A propos de l’adénylate cyclase, quelle(s) est (sont) la (les) réponse(s) exacte(s) ?
A. L’adénylate cyclase est un effecteur des récepteurs couplés aux protéines Gs
B. L’adénylate cyclase est une protéine membranaire intrinsèque
C. L’adénylate cyclase présente des domaines catalytiques intracellulaires et
extracellulaires
D. Lorsqu’elle est activée par une protéine Gq, l’adénylate cyclase produit de
l’inositol 1,4,5 triphosphate (IP-3)
E. Toutes les propositions précédentes sont fausses

QUESTION N°54
A propos des récepteurs à activité sérine-thréonine kinase, quelle(s) est (sont) la (les)
réponse(s) exacte(s) ?
A. Le TGF-béta se lie à un récepteur de type sérine-thréonine kinase
B. Les protéines morphogénétiques osseuses (BMP) se lient à un récepteur de type
sérine-thréonine kinase
C. La liaison du TGF-béta à son récepteur cellulaire induit l’activation de protéines
SMAD
D. Deux molécules de TGF-béta se lient et induisent l’assemblage de quatre
récepteurs (hétérotétramère)
E. Toutes les propositions précédentes sont fausses

QUESTION N°55
A propos de la structure des récepteurs des hormones stéroïdes, quelle(s) est (sont) la
(les) réponse(s) exacte(s) ?
A. Le domaine A/B est à l’extrémité N-terminale
B. Le domaine D présente une architecture spécifique en « doigt de zinc »
C. Le domaine C présente une séquence de localisation nucléaire (NLS)
D. Le domaine E/F est à l’extrémité C-terminale
E. Le domaine G lie le ligand
QUESTION N°56
A propos de la communication intercellulaire par des signaux chimiques, quelle(s) est
(sont) la (les) réponse(s) exacte(s) ?
A. La synthèse des ligands hydrophiles conduit généralement au stockage des
produits au sein de vésicules de sécrétion
B. Dans la circulation, les hormones lipophiles s’associent généralement à des
protéines porteuses
C. Au cours de la libération du signal, les ligands lipophiles, stockés dans des
vésicules de sécrétion, sont libérés par exocytose
D. Le « shedding » correspond au clivage d’une partie de la région extracellulaire
d’une protéine membranaire
E. La signalisation autocrine permet de coordonner l’action de groupes de cellules de
même type cellulaire

QUESTION N°57
Au cours de l’activation d’un récepteur couplé aux protéines G, quelle(s) est (sont) la(es)
réponse(s) exacte(s) ?
A. La phospholipase C activée produit du 1,2 diacylglycérol (DAG) et de l’inositol
1,4,5 triphosphate (IP3)
B. Les molécules d’inositol 1,4,5 triphosphate activent des récepteurs canaux
voltage dépendant du réticulum endoplasmique
C. Au cours de l’activation de la phospholipase C, il y a généralement une
augmentation de la concentration de Ca2+ cytosolique
D. La fixation de Ca2+ au niveau de la protéine kinase C entraîne sa translocation à la
membrane
E. Toutes les propositions précédentes sont fausses

Décembre 2012

QUESTION N°47
Au cours d’une signalisation de type endocrine, le message transmis à la cellule cible :
A. Peut être un message de survie
B. Peut entraîner l’apoptose de la cellule
C. Peut entraîner la différenciation de la cellule
D. N’entraîne pas de modification du métabolisme
E. Peut entraîner une modification de l’expression génique
QUESTION N°48
Au cours de la signalisation autocrine, quelle(s) est (sont) la (les) réponse(s) exacte(s) ?
A. Les cellules émettrices du signal et les cellules cibles sont du même type
cellulaire
B. Les cellules émettrices du signal et les cellules cibles sont à distance
C. Les cellules émettrices produisent un signal qui peut se fixer sur leurs propres
récepteurs
D. Ce type de signalisation peut coordonner l’action de groupe de cellules
E. Le ligand est toujours hydrophobe

QUESTION N°49
A propos de la liaison ligand-récepteur, quelle(s) est (sont) la (les) réponse(s)
exacte(s) ?
A. Bmax correspond à la densité de récepteurs présents au niveau de la cellule cible
B. Kd correspond au 1/3 du Bmax
C. Le Kd reflète la vitesse de liaison du ligand au récepteur
D. Plus le Kd est faible, plus la vitesse de liaison du ligand au récepteur est faible
E. Bmax et Kd sont caractéristiques d’un couple ligand-récepteur

QUESTION N°50
Au cours de la désensibilisation, le processus de découplage des récepteurs d’avec les
protéines G :
A. Est un processus de régulation de la communication de type tolérance
B. Est un processus réversible
C. Fait appel à des mécanismes de phosphorylation
D. Lors de ce processus, le récepteur ne peut plus activer la protéine G associée
E. La désensibilisation peut être homologue ou hétérologue

QUESTION N°51
A propos des récepteurs à activité tyrosine kinase, quelle(s) est (sont) la (les)
réponse(s) exacte(s) ?
A. L’activité tyrosine kinase intrinsèque se situe au niveau de la partie
intracellulaire du récepteur
B. Ras couplé au GDP active la voie des MAP kinases
C. Erk (Extracellular signal-regulated kinase)-1/-2 est une enzyme appartenant à la
voie des MAP kinases
D. Le récepteur du TGF-beta (Transforming Growth Factor) est un récepteur à
activité tyrosine kinase
E. La partie extracellulaire du récepteur de l’EGF (Epidermal Growth Factor)
présente des domaines protéiques de type immunoglobuline
QUESTION N°52
A propos de la signalisation des récepteurs couplés aux protéines G, quelle(s) est (sont)
la (les) réponse(s) exacte(s) ?
A. L’adénylate cyclase est une enzyme cytosolique activée par une protéine Gs
B. L’AMPc est un effecteur des récepteurs couplés à une protéine Gs
C. La production d’AMPc peut participer à la désensibilisation rapide du récepteur
D. La réponse cellulaire peut être régulée par l’endocytose des récepteurs
E. L’activation de récepteurs couplés aux protéines G est retrouvée dans les
phénomènes physiologiques à l’origine du goût

QUESTION N°53
A propos des récepteurs des hormones stéroïdiennes, quelle(s) est (sont) la (les)
réponse(s) exacte(s) ?
A. Après liaison du ligand, ils se fixent à l’ADN sous forme de dimères
B. Le domaine protéique C des récepteurs est impliqué dans la liaison à l’ADN
C. Les séquences HRE (Hormone Responsive Element) sont de courtes séquences
nucléotidiques répétées
D. Les cofacteurs peuvent modifier la structure de la chromatine par acétylation
des histones
E. Les protéines chaperonnes sont associées aux récepteurs en présence de
l’hormone

Décembre 2011 :
 Décembre 2015 Décembre 2014 Décembre 2013 Décembre 2012 Décembre 2011 :
Q50 : ABCD Q34 : A B C Q51 : A B C D E Q47 : A B C E Q65 : E
Q51 : BD Q35 : A E Q52 : A B E Q48 : A C D Q66 : D
Q52 : D Q36 : A B C Q53 : A B Q49 : A E Q67 : B
Q53 : BD Q39 : A B C D Q54 : A B C D Q50 : A B C D E Q68 : E
Q54 : ABC Q40 : A B D E Q55 : A D Q51 : A C Q69 : B
Q55 : ABCD Q41 : A B C D Q56 : A B D E Q52 : C D E Q70 : E
Q56 : B Q42 : A B D Q57 : A C D Q53 : A B C D Q93 : 123
Q57 : AD Q95 : 13
Q96 : 24