Université sultan Moulay Slimane
Faculté poly disciplinaire de
Khouribga
Travaux dirigés de Biochimie Structurale, série N°2
2020-2021
Correction
Exercice 1 :
Répondre par vrai ou faux avec justification
1-la formule générale d’un acide aminé est : vrai
2-La tyrosine fait partie des acides aminés aromatique. vrai
3- Le résidu R est variable d’un acide aminé à un autre. vrai
4- Les acides aminés des protéines appartiennent tous à la série D. faux
5- La méthionine est un acide aminé à radical hydroxylé. faux
6- la méthode de Sanger est une méthode enzymatique qui permet la libération des acides
aminés C-terminale. faux
7- L’histidine est un acide aminé indispensable chez l’enfant. vrai
8- L’hélice α fait partie de la structure primaire des protéines. faux
9- A son point isoélectrique, une protéine exprime un nombre égal de charges positives et
négatives. vrai
10-Les acides aminés essentiels sont des Aa que le corps humain ne peut pas synthétiser. vrai
Exercice 2 voir le cours
Réponde aux différentes questions de généralités sur les protéines
1) Citez 02 acides aminés avec une chaine latérale carboxylique.
1
2) Donnez les différents types d’interactions intervenant à la stabilisation des structures
protéiques.
3) Donnez le principe de la chromatographie sur couche mince (CCM) pour séparation des
acides aminés
4) Quel est l’effet du bromure de Cyanogène (BrCN) sur les peptides.
Exercice 3 :
Soit le peptide suivant 2HN-Ala-Glu-Met-Val-Cys-Ser-Phe-Ile-Arg-COOH
1) Classer ce peptide et donner sa nomenclature ? un polypeptite : alanyl-acide glutamyl-
metionyl-valyl-cysteyl-argénine
2) Quelle est l’enzyme qui peut libérer l’Arg de ce peptide ?
L’Arg est un Aa a C-terminal
Donc l’enzyme qui peut libérer L’Arg est la carboxypeptidase B
3) Donner le résultat de l’action de la chymotrypsine ?
La chymotrypsine : coupe les liaisons incluant la fonction carboxylique des acides aminés
aromatiques : Tyr, Trp et Phe sauf si ces acides aminés sont suivis par la Proline
Donc son action sur ce polypeptide est au niveau du fonction carboxylique de Phe
4) Faire sortir de ce peptide les acides aminés apolaire ?
Ala ; Val ; Ile
Exercice 4
1-Ecrire la réaction d’ionisation de la lysine et de l’acide Aspartique quand on passe d’un milieu
très acide à un milieu très basique.
Pk1=2,04 Pk2=9,08 pkr=10,69
la réaction d’ionisation de la lysine
2
Pk1=2,1 Pkr=4,2 Pk2=9,8
la réaction d’ionisation de l’acide
Aspartique
2-Calculer leur pHi.
pHi de lysine= (pk2+pkr)/2=(9.08 +10,69)/2=9,88
pHi de l’acide Aspartique=(pk1+pkr)=(2,1+4,2)/2=3,15
Les valeurs des pk d’ionisation de lysine et de l’acide Aspartique sont les suivants :
Acide aminé pK1 pK2 pKr
Lysine 2.04 9.08 10.69
Aspartate 2.1 9.8 4.2
Exercice 5 : En vous servant des valeurs des pk d’ionisation indiquées dans le tableau, calculer
le pHi des acides α-aminés suivants :
3
pHi Ala=6,015 ; pHi Thr =6,53 ;pHi Glu=3,22 ;pHi Lys=9,74
Exercice 6 (voir le cours)
La structure secondaire des protéines joue un rôle important dans le repliement de ces
macromolécules dans le monde vivant.
1-Définissez une structure secondaire ?
2-Quelles sont les structures secondaires principales des protéines ?
3-Rappelez les types de liaisons intervenant dans la stabilisation de ces structures ?
Exercice 7 :
Le traitement d’un peptide P a donné les résultats suivants :
- L’hydrolyse acide totale de P donne 6 acides aminés : Ala, Phe, Cys, Lys, Gly, Ser.
-La réaction d’EDMANN sur P libère du PTH-Ser ; La réaction d’EDMANN permet la
libération des Aa de l’extrémité N-terminal c-à-d que Ser est un Aa N-terminal
-L’action de la carboxypeptidase A sur P libère l’Ala ; la carboxypeptidase A est une enzyme
hydrolyse les Aa à C-terminal c-à-d Ala est l’Aa C-terminal
-La chymotrypsine coupe P en deux tripeptides ; P1 : Ser, Gly, Phe et P2: Lys, Cys, Ala ;
La chymotrypsine coupe les liaisons des COOH des Aa aromatiques c-à-d que l’enzyme a coupé
la liaison après Phe et puisque P1 est un Ser, Gly, Phe c-à-d que Phe est le 3ème Aa puisque Ser
est un N-terminal
-La trypsine libère un dipeptide : Cys, Ala et un tétrapeptide : ser, gly, phe, lys.
La trypsine coupe après Arg et Lys sauf si ces acides aminés sont suivis par la Proline (c-à-d)
elle a coupé la liaison après la Lys et par conséquent libération de deux peptides
ser, gly, phe, lys, Cys, Ala
Donc on peut déduire que Cys est le 5ème Aa puisque Ala est un C-terminal
Et d’après la réaction de la chymotrypsine P2 : Lys, Cys, Ala
4
Lys est le 4ème Aa dans le polypeptide
Donnez la séquence du peptide P ? Ser-gly-phe-lys-cys-ala
Exercice 8
L’étude de la structure d’un pentapeptide a donné les résultats suivants :
1-composition par ordre alphabétique en acides α-aminés : ALA, ARG, CYS, LYS, SER ;
2-l’hydrolyse trypsique donne un tripeptide (3 acides aminés) et un dipeptide (2 acides aminés)
; La trypsine coupe la liaison peptidique après Arg et Lys sauf si ces acides aminés sont suivis
par la Proline
Les structures qui répondent à cette réaction
b-ALA-ARG-CYS-SER-LYS= ALA-ARG-CYS-SER-LYS = ALA-ARG et CYS-SER-LYS
d-SER-ALA-ARG-CYS-LYS = SER-ALA-ARG-CYS-LYS = SER-ALA-ARG et CYS-LYS
f-ALA-ARG-SER-CYS-LYS = ALA-ARG-SER-CYS-LYS = ALA-ARG et SER-CYS-LYS
Alors que les autres structures sont éliminées
a-LYS-ALA-ARG-CYS-SER faux
c-ALA-ARG-CYS-LYS-SER faux
e-SER-LYS-ALA-ARG-CYS faux
3-une hydrolyse acide ménagée donne un tripeptide qui est composé de ALA, ARG et CYS ;
b-ALA-ARG-CYS-SER-LYS= ALA-ARG-CYS-SER-LYS vrai
d-SER-ALA-ARG-CYS-LYS = SER-ALA-ARG-CYS-LYS vrai
f-ALA-ARG-SER-CYS-LYS= ne réponde pas à cette réaction
4-l’action du DNFB sur le tripeptide précédent donne le DNP-ALA
L’action du DNFB détermine le N-terminal càd Ala est Aa aminé N-terminal
Donc l’action de DNFB sur le tripeptide montre que ce dernier possède un Ala N-terminal
b-ALA-ARG-CYS-SER-LYS= ALA-ARG-CYS-SER-LYS vrai
d-SER-ALA-ARG-CYS-LYS = SER-ALA-ARG-CYS-LYS vrai
5
Parmi les séquences ci-dessous laquelle (ou lesquelles) est (ou sont) compatibles avec les
données ci-dessus :
a-LYS-ALA-ARG-CYS-SER d-SER-ALA-ARG-CYS-LYS
b-ALA-ARG-CYS-SER-LYS e-SER-LYS-ALA-ARG-CYS
c-ALA-ARG-CYS-LYS-SER f-ALA-ARG-SER-CYS-LYS
