Atividade de enzimas oxidativas

1 Pesquisadora, recém-doutora do Centro de Ciências Agrárias da Universidade Estadual de Londrina. (UEL) – E-mail:
magaregina@hotmail.com
2 Docente do Departamento de Química e Bioquímica, Instituto de Biociências da UNESP, Botucatu-SP
3 Docente do Dipartimento de Agrobiologia e Agrochimica, Università degli Studi della Tuscia, Viterbo-IT
4 Pesquisadores do Dipartimento de Agrobiologia e Agrochimica, Università degli Studi della Tuscia, Viterbo-IT
5 Docentes da Universidade Paranaense – UNIPAR, Laboratório de Biologia Molecular, Umuarama-PR
6 Docente do Centro de Ciências Biológicas da Universidade Estadual de Londrina (UEL). Londrina-PR
* Autor para correspondência
881
Atividade de enzimas oxidativas do Lentinula edodes
em substratos agroindustriais
Oxidative enzymes activities from Lentinula edodes
on agribusiness substrate
Magali Regina1*; Fernando Broetto2; Giovanni Giovannozzi-Sermanni3;
Rosita Marabotini4; Cláudio Peranni4; Giani Andréa Linde5;
Nelson Barros Colauto5; Luiza Doretto Paccola-Meirelles6
Resumo
O basidiomiceto Lentinula edodes tem sua atividade enzimática relacionada, principalmente, ao tipo
de resíduo agroindustrial utilizado como substrato. O objetivo deste trabalho foi verificar a atividade
das enzimas oxidativas lacase (Lac), lignina peroxidase (LiP) e manganês peroxidase (MnP) de três
linhagens de L. edodes, em sistema estacionário, cultivadas a 25 ºC, na ausência de luz, em substratos
compostos de 20% de farelo de arroz, 1% de CaCO3 e 79% de casca de arroz (CA), serragem de eucalipto
(SE), bagaço de mandioca (BM) e bagaço de cana-de-açúcar (BC), ajustados à 60% de umidade. As
atividades de Lac e MnP foram maiores nos substratos a base de serragem de eucalipto (SE) e bagaço
de cana-de-açúcar (BC). A atividade de LiP não foi induzida pelos substratos testados. Os substratos
à base de casca de arroz (CA) e bagaço de mandioca (BM), não se mostraram adequados na indução
da produção de Lac ou MnP, mas podem ser utilizados como aditivos para aumentar a porosidade,
disponibilidade de ar e fornecer polissacarídeos de fácil metabolização.
Palavras-chave: Shiitake, resíduos, enzimas oxidativas, substrato, lacase
Abstract
Basidyomycete Lentinula edodes has its related enzymatic activity mainly on the agribusiness waste
kind used as a substrate. The objective of this work was to verify the activity of oxidative enzymes
lacase (Lac), lignina peroxidase (LiP) and manganese peroxidase (MnP) of three L. edodes strains, in
stationary system, cultivated the 25 ºC, in the absence of light, in substrates wtih 20% of bran of rice, 1%
of CaCO3 and 79% of rice husk (CA), eucalyptus sawdust (SE), cassava bagasse (BM) and sugarcane
bagasse (BC), adjusted to 60% of humidity. The Lac and MnP activities were bigger in eucalyptus
sawdust (SE) and sugarcane bagasse (BC). The LiP activity was not induced for tested substrates. The
rice husk (CA) and cassava bagasse (BM) substrates, although are not adequate to produce Lac or MnP,
can be used as additives to increase the porosity, air availability and easy metabolism polysaccharides.
Key words: Shiitake, waste, oxidative enzymes, substrate, laccase
Recebido para publicação 10/09/08 Aprovado em 05/05/09
Semina: Ciências Agrárias, Londrina, v. 30, n. 4, p. 881-888, out./dez. 2009

882
Regina, M. et al.
Introdução
A celulose, hemicelulose e lignina são os principais
componentes das células vegetais, sendo uma das
mais importantes fontes renováveis de carbono para
a produção de biocompostos de interesse comercial
(BUCHANAN; GRUISSEM; JONES, 2000; KANG
et al., 2004; BALDRIAN; VALÁŠKOVÁ, 2008).
O Brasil tem uma das maiores áreas de cultivo do
Planeta, produzindo anualmente uma diversidade de
resíduos agrícolas que são subutilizados e poderiam
ser aproveitados como substrato para cultivo
de fungos decompositores capazes de produzir
biomassa e compostos de interesse comercial
(EIRA; BRAGA; COLAUTO, 1997).
O Lentinula edodes (Berk.) Pegler,
popularmente conhecido como shiitake, é um fungo
basidiomiceto pertencente ao grupo dos saprófitas
lignocelulolíticos. Este fungo é normalmente
utilizado na conversão de resíduos agroindustriais
em cogumelos de importância gastronômica e
funcional (BUSWELL; CHANG, 1993). Além da
produção de cogumelos o micélio do L. edodes pode
ser utilizado no biobranqueamento de materiais
(ONYSKO, 1993; MESSNER; STREBOTNIK,
1994; REID; PAICE, 1994), na biodegradação
de poluentes (FIELD et al., 1993; BARR; AUST,
1994) e na produção de biocompostos de interesse
comercial, como metabólitos secundários e enzimas
(BUSWELL; CHANG, 1993).
Lignina peroxidase, manganês peroxidase,
lacase e H2O2 peroxidase são enzimas extracelulares
produzidas por fungos degradadores brancos
que estão envolvidas na degradação da lignina
(BUSWELL, 1991; KIRK; FARRELL, 1987).
Destas, a lacase (Lac) e manganês peroxidase
(MnP) são as principais enzimas ligninolíticas
extracelulares do L. edodes (HATVANI; MÉCS,
2003), sendo a MnP uma glicoproteína (GLENN;
GOLD, 1985). Outros fungos produzem, além
destas, a lignina peroxidase (Lip), enquanto
outros, apenas uma delas (ARORA; BRIDGE;
BHATNAGAR, 2004). Vários fatores afetam
a produção de enzimas lignocelulolíticas em
basidiomicetos decompositores, assim como a
velocidade de crescimento do micélio, produção
de biomassa e biocompostos (LEATHAM; KIRK,
1983) que estão diretamente relacionados ao tipo
de substrato.
Os substratos comumente utilizados para
produção de cogumelos e outros biocompostos
são o bagaço de cana-de-açúcar, farelo de arroz
(ROSSI; MONTEIRO; MACHADO, 2001),
bagaço de mandioca (BEUX; SOCCOL, 1996),
serragem, sabugo de milho (PRZYBYLOWICZ;
DONOGHUE, 1988) e farelo de aveia (LEATHAM,
1985). A escolha de um ou mais substratos depende
principalmente de sua disponibilidade na região
(EIRA; MINHONI, 1996) do clima, da cultura
regional da população e da tecnologia regional
(RAJARATHNAM; BANO, 1992). Os fungos que
apresentam uma maior capacidade de produção
de enzimas oxidativas são, provavelmente, mais
eficientes na bioconversão da matéria-prima,
portanto a escolha do substrato mais eficiente para
cada linhagem é um aspecto importante para se
obter maior produtividade. Desta forma, o presente
trabalho teve por objetivo avaliar a produção de
lacase, lignina peroxidase e manganês peroxidase
pelo Lentinula edodes, quando cultivado em
substratos constituídos de resíduos agrícolas da
região de Botucatu-SP, de forma a selecionar os
melhores substratos para a produção destas enzimas
ligninolíticas.
Materiais e métodos
As linhagens utilizadas foram L. edodes LE 95/17
(L17), LE 96/22 (L22) e Leax (Leax) da Micoteca
do Módulo de Cogumelos, UNESP, Campus de
Botucatu-SP e os resíduos agroindustriais: serragem
de eucalipto, bagaço de cana-de-açúcar, bagaço de
mandioca e casca de arroz foram obtidos na região
de Botucatu.

A atividade de Lac foi determinada pelo método
modificado de Slomczynsky, Nakas e Tanenbaum
(1995) com 50 μL de 2,6 dimetoxifenol (2 mM) em
150 μL de tampão citrato-fosfato (0,1 M, pH 4,2) e 5
μl de extrato bruto. A oxidação do 2,6 dimetoxifenol
foi acompanhada a 30 ºC a 477 nm (ε477= 14600 M-1
cm-1).
A atividade de lignina peroxidase (LiP) foi
determinada pelo método modificado de Tien e Kirk
(1984), através da oxidação do álcool veratrílico
a veratrilaldeido (3,4 dimetoxibenzaldeido). A
mistura reacional foi composta por 250 μL de
solução de álcool veratrílico, composto por álcool
veratrílico 8,0 mM em tampão de tartarato (0,1 M,
pH 3,0), 200 μL de peróxido de hidrogênio (0,2
mM) e volume variável de extrato bruto, conforme
a atividade enzimática. A reação foi acompanhada a
30 ºC a 310 nm (ε310= 9300 M-1 cm-1).
A atividade de MnP foi determinada pelo método
modificado de Wariishi, Valli e Gold (1992) com
0,2 mL de MnSO4 (0,1 mM) em 1,4 mL de tampão
malonato (50 mM, pH 4,5), 0,2 mL de peróxido
de hidrogênio 75 μM e 10 μL de extrato bruto. A
formação do complexo de Mn(III)-malonato foi
acompanhada a 30 ºC, por 1 min, a 270 nm (ε270=
11590 M-1cm-1).
Toda atividade enzimática foi expressa em
Unidade Internacional (UI), definida pela quantidade
de enzima necessária para oxidar 1μM de substrato
por minuto.
A metodologia estatística utilizada para avaliar
os experimentos seguiu o modelo de regressão
não-linear. Para a comparação dos parâmetros foi
feita a análise de variância não paramétrica com
aplicação do teste de Kruskal-Wallis. Nos casos
em que houve diferença significativa foi aplicado o
teste de Student-Newman-Kills ao nível de 5 % de
significância.
883
Atividade de enzimas oxidativas do Lentinula edodes em substratos agroindustriais
As formulações dos substratos foram preparadas
segundo Eira e Minhoni (1996) (Tabela 1), com
umidade ajustada para 60%. Em seguida, frações
de 25 g de cada formulação foram transferidas para
Erlenmeyers de 250 ml e autoclavadas a 121 ºC por
30 min.
Tabela 1. Porcentagem de matéria-prima na formulação
dos substratos em base seca.
Substrato (%)
Matéria-prima BM CA SE BC
Bagaço de mandioca 79 - - -
Casca de arroz - 79 - -
Serragem de eucalipto - - 79 -
Bagaço de cana-de-açúcar - - - 79
Farelo de arroz 20 20 20 20
CaCO3 1 1 1 1
O inóculo de cada linhagem foi previamente
crescido em tubos de ensaio com meio de ágar-batata-
dextrose, inclinados, durante 7 dias a 25 ºC.
Após o crescimento, foram adicionados 3 mL de
água destilada esterilizada em cada tubo de cultura,
dentro de câmara de fluxo laminar. Os tubos foram
agitados por 10 s em vortex e a suspensão de cada
uma das linhagens foi transferida, para Erlenmeyers
contendo os diferentes substratos. Os frascos foram
incubados a 25 ºC, na ausência de luz, utilizando
esquema fatorial 4x3 inteiramente casualizado. Após
8, 11, 14, 17 e 20 dias, após a inoculação, foram
retirados 3 frascos de cultivo para a determinação,
em triplicata, da atividade enzimática e umidade
(105 ºC). A atividade enzimática foi determinada
através do extrato enzimático bruto que foi obtido
adicionando-se 75 mL tampão de acetato de sódio,
50 mM pH 5,0, aos frascos de Erlenmeyers. Os
frascos foram mantidos em agitador orbital a 50 rpm
por 1 h, a temperatura ambiente e, em seguida, as
amostras foram filtradas em filtro de 40-100 μm. A
atividade de Lac, MnP e LiP, nas amostras filtradas,
foram determinadas como descrito a seguir.

884
Regina, M. et al.
Resultados e discussão
O substrato SE se mostrou o mais adequado
para a produção de Lac em quase todas as linhagens
avaliadas (Figura 1, 2, 3 e 4). A linhagem Leax foi a
mais adequada para produção de Lac no substrato BC.
Já as linhagem L22 e L17, foram as que apresentaram
melhor produção de Lac no substrato SE, uma vez
que do dia 8 ao 14 a atividade da linhagem L22
apresentou uma uniformidade de produção e a
linhagem L17 apresentou um pico de atividade no
8º dia superior às demais linhagens, inclusive em
comparação aos demais dias de incubação.
O substrato SE foi o melhor indutor de
atividade de Lac devido, provavelmente, pela
serragem de eucalipto ter uma maior concentração
de lignina, assim como no substrato CA, apesar
de conter sílica. Já no substrato BC a celulose é o
maior componente e neste caso outra linhagem, a
Leax, apresenta-se mais eficiente para a produção
de Lac. Quando o substrato foi o BM, onde o
amido remanescente da extração de fécula é um
componente importante, houve a menor produção
de Lac para todas as linhagens.
0,50
0,45
0,40
0,35
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0,10
0,05
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30
25
20
15
10
5
Figura 1. Atividade de lacase (Lac) e manganês peroxidase (MnP), das linhagens L17, L22 e Leax de Lentinula edodes,
em unidade internacional (UI) por g de substrato SE desidratado. Barras verticais representam o desvio padrão.
0,00
8 11 14 17 20
0
L22 Lac
L17 Lac
Leax lac
L22 MnP
L17 MnP
Leax MnP
Atividade Lacase (UI g-1)
Tempo de incubação (dias)
Atividade Manganês Peroxidase (UI g-1)
Figura 1. Atividade de lacase (Lac) e manganês peroxidase (MnP), das linhagens
L17, L22 e Leax de Lentinula edodes, em unidade internacional (UI) por
g de substrato SE desidratado. Barras verticais representam o desvio
padrão.
0,50
0,45
0,40
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10
5
L 22 Lac
L17 Lac
Leax lac
L22 MnP
L17 MnP
Leax MnP
Atividade Manganês Peroxidase (UI

885
g de substrato SE desidratado. Barras verticais representam o desvio
padrão.
0,50
0,45
0,40
0,35
0,30
0,25
0,20
0,15
0,10
0,05
35
30
25
20
15
10
5
Figura 2. Atividade de lacase (Lac) e manganês peroxidase (MnP), das linhagens L17, L22 e Leax de Lentinula edodes,
em unidade internacional (UI) por g de substrato BC desidratado. Barras verticaisrepresentam o desvio padrão.
0,50
0,45
0,40
0,35
0,30
0,25
0,20
0,15
0,10
0,05
0,00
L22 Lac
L17 Lac
Leax Lac
L22 MnP
L17 MnP
Leax MnP
8 11 14 17 20
0,50
0,00
8 11 14 17 20
0
L 22 Lac
L17 Lac
Leax lac
L22 MnP
L17 MnP
Leax MnP
g de substrato BC desidratado. Barras verticaisrepresentam o desvio
padrão.
35
30
25
20
15
10
5
0
Figura 3. Atividade de lacase (Lac) e manganês peroxidase (MnP), das linhagens L17, L22 e Leax de Lentinula
edodes, em unidade internacional (UI) por g de substrato CA desidratado. Barras verticais representam o desvio
padrão.
g de substrato CA desidratado. Barras verticais representam o desvio
padrão.
0,45
0,40
35,00
30,00
25,00
L22 Lac
L17 Lac
Leax Lac
1)
Atividade

886
g de substrato CA desidratado. Barras verticais representam o desvio
padrão.
Regina, M. et al.
0,50
0,45
0,40
0,35
0,30
0,25
0,20
0,15
0,10
0,05
0,00
8 11 14 17 20
35,00
30,00
25,00
20,00
15,00
10,00
5,00
Figura 4. Atividade de lacase (Lac) e manganês peroxidase (MnP), das linhagens L17, L22 e Leax de Lentinula
edodes, em unidade internacional (UI) por g de substrato BM desidratado. Barras verticais representam o desvio
padrão.
As linhagens de L. edodes não apresentaram
atividade detectável da enzima LiP. Embora
não tenha sido detectada, não se pode descartar
completamente a sua ausência, pois são vários os
fatores que contribuem para a ativação do sistema
lignocelulolítico (KIRK; FARRELL, 1987;
BUSWELL, 1991).
A linhagem L17 foi a mais eficiente na produção
de MnP nos substratos SE, BC e BM, apesar de
baixa produção no substrato CA, uma característica
de todas as linhagens testadas (Figura 1, 2, 3 e 4). A
linhagem L17 também foi a maior produtora de MnP
no substrato SE. Isto sugere que as características
genéticas da linhagem L17 relacionadas à síntese de
MnP são menos influenciadas pelo tipo de substrato
e, portanto, a L17 é mais indicada para ser utilizada
em diversos substratos (Figura 1, 2, 3 e 4).
O substrato SE foi o melhor indutor de atividade
de MnP, provavelmente, pela serragem de eucalipto
ter uma maior concentração de lignina, assim como
no substrato CA, apesar da quantidade de sílica. Já
no substrato BC a celulose é o maior componente,
porém neste caso a linhagem Leax não foi mais
eficiente na produção de MnP. No caso do substrato
BM, devido ao amido remanescente ainda ser o
maior componente, e no substrato CA, apesar de
haver celulose, houve a mais baixa produção de
MnP para todas as linhagens.
A atividade da MnP apresenta picos de atividade
para a L22, enquanto a Leax consegue manter o pico
de atividade por mais tempo no substrato BC (Figura
2). Comportamento similar pode ser verificado para
MnP em SE (Figura 1). Este comportamento de
síntese enzimática pode estar associado a uma maior
capacidade de síntese de enzimas proteolíticas pela
Leax. As proteases excretadas pelos fungos, não são
normalmente seletivas, desta forma pode ocorrer a
hidrólise enzimática da MnP por enzimas endógenas
do fungo, promovendo uma drástica redução de
atividade. Outro fator importante é a necessidade
da presença de cofatores enzimáticos que podem
estabilizar o sítio ativo enzimático e assim aumentar
sua atividade (BUSWELL, 1991)
Verificando-se as atividades enzimáticas das
linhagens, nos diferentes substratos, observou-se
que, em geral, os maiores valores de atividade
0,00
L22 Lac
L17 Lac
Leax Lac
L22 MnP
L17 MnP
Leax MnP
tempo de incubação (dias)
g de substrato BM desidratado. Barras verticais representam o desvio
padrão.
As linhagens de L. edodes não apresentaram atividade detectável da enzima LiP. Embora não tenha
sido detectada, não se pode descartar completamente a sua ausência, pois são vários os fatores que contribuem
para a ativação do sistema lignocelulolítico (KIRK; FARRELL, 1987; BUSWELL, 1991).

887
enzimática foram obtidos no substrato SE, seguido
do BC, sendo as menores atividades no CA e BM
(Figura 1, 2, 3 e 4). Segundo Kadimaliev et al. (2003),
as mudanças na atividade lignolítica e biosíntese
de Lac e MnP pelos fungos, durante o cultivo em
estado sólido, dependem do tipo de substrato usado.
O desenvolvimento da habilidade ligninolítica
requer condições nutricionais e culturais, incluindo
substrato metabolizável, altos níveis de oxigênio,
um limite de nitrogênio e várias outras condições
de cultivo (KIRK; FARRELL, 1987; BUSWELL,
1991). Além disso, os tipos e quantidades de enzimas,
que podem ser produzidas para a transformação da
lignina em formas absorvíveis, são definidos pelo
genótipo específico do fungo e associado à adaptação
a um determinado substrato (SHEARER, 1995).
Embora nos substratos BM e CA foram obtidos
os menores valores de atividade de Lac e MnP,
foram nestes substratos que houveram a maior
velocidade de crescimento micelial (resultados não
apresentados). A baixa velocidade de crescimento
micelial no substrato SE e BC associada à maior
atividade de enzimas oxidativas, provavelmente,
esta relacionada à dificuldade de degradar compostos
nestes substratos. Desta forma, o substrato BM
e CA podem ser utilizados em formulações
alternativas de cultivo de basidiocarpos ou ainda
como complemento de substrato devido ao rápido
crescimento miceliano.
Para o substrato BM a pequena produção das
enzimas pode estar associada à grande quantidade
de amido residual do processo de extração de fécula.
Conforme verificou Leatham (1985), compostos
como polissacarídeos celulósicos e não-celulósicos,
na parede celular de palhas, ficam mais disponíveis
às enzimas hidrolíticas que os substratos com maior
quantidade lignina.
Conclusões
Concluiu-se que a atividade de Lac e MnP
são maiores nos substratos a base de serragem de
eucalipto (SE) e bagaço de cana-de-açúcar (BC).
A atividade de LiP não é induzida pelos substratos
SE, BC, CA e BM. Os substratos a base de casca
de arroz (CA) e bagaço de mandioca (BM), apesar
de não serem adequados para produzir Lac ou MnP,
podem ser utilizados como aditivos para aumentar
a porosidade, disponibilidade de ar e fornecer
polissacarídeos de fácil metabolização ao fungo.
Agradecimentos
À CAPES pela concessão de bolsa de doutorado
no Brasil e ao CNPq pela bolsa de doutorado
sanduíche na Itália.
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