Nutrition 

and Metabloism

Protein and amino acids
 What is a protein?
• Proteins are a sequence of amino acids
• There are 20 amino acids 
• 9 are essential amino acids,‐ (cannot be made by the body, must come from food) 
(10 in children‐arginine)
• Each amino acid has an amino group, an acid group, a hydrogen atom, and a side 
group
• It is the side group that makes each amino acid unique
• The sequence of amino acids in each protein determines its unique shape and 
function
• 12 are non‐essential
• There are also 4 amino acids that can be considered conditionally essential: 
(nonessential becoming essential under special circumstances such as disease) 
• Arginine
• Tyrosine 
• Glutamine 
• Cysteine
For example: Phenylalanine converted to Tyrosine, if not adequate phenylalanines for 
conversion, then tyrosine be conditionally essential amino acid
 Molecules of Food: Proteins
• Chains of Amino Acids
• Diverse roles: enzymes, hormones, regulators, 
molecular transports, antibodies, building 
tissue like muscles, and energy
• Made up of C, H, O, N, other ions
Structure of amino acids
 Amino Acids

•Four components 
around a central carbon 
(C)
•One hydrogen
•An amino group (‐NH2)
•An acid (‐COOH)
•A functional group Glycine
 Amino Acids

Essential Amino Acid:  Non‐essential Amino 
Leucine Acid: Asparagine
Amino Acid structure
•The side group creates 
unique characteristics for 
each amino acid so they 
differ in: shape, size, 
composition, electrical 
charge, and pH. 
 AMINO ACID: Sequence
•Amino acids link in specific 
sequences to form strands of protein 
•One amino acids is joined to the 
next by a PEPTIDE bond 
•Dipeptide – 2 amino acids
•Tripeptide – 3 amino acids
•Oligopeptides – 4‐10 amino acids
•Polypeptide – more than 10 amino 
acids
•Proteins in the body and diet are 
long polypeptides (100s of amino 
acids)
Haemoglobin
 DENATURING of PROTEINS
•Acid, alkaline, heat, alcohol, 
and agitation can disrupt the 
chemical forces that stabilize 
proteins and can cause them 
to lose their shape (denature)
•Denaturing of proteins 
happens during food 
preparation (cooking, 
whipping, adding acids) or 
digestion (in the stomach with 
hydrochloric acid)
Protein shapes 
• Hydrophilic side groups are attracted to water.
• Hydrophobic side groups repel water.
• Coiled and twisted chains help to provide stability.
 PROTEINS: Function
1. Structural Functions
• Collagen – is the most abundant protein in 
mammals, and gives bone and skin their 
strength
• Keratin – provides structure to hair and nails
 PROTEIN: Functions
2. ENZYMES
• Enzymes are proteins that catalyze chemical reactions without 
being used up or destroyed in the process
• Used in – digestion, releasing of energy from nutrients for fuel, 
triggering reactions that build muscle and tissue
3. HORMONES
• Hormones are chemical messengers that are made on one part 
of the body, but act on cells in other parts of the body e.g Insulin, 
Glucagon
• Antidiuretic Hormone (ADH)
 PROTEIN: Functions

4. IMMUNE FUNCTION
• The Immune Response is a series of steps the body takes 
to mount an attack against invaders
• Antibodies are blood proteins that attack and inactivate 
bacteria and viruses
• Once an antibody has been made for a certain invader, 
your body can more quickly respond (Immunization)
 PROTEIN: Functions
5. FLUID BALANCE
• Fluids in the body are intracellular or extracellular (interstitial and 
intravascular) and must remain balanced
• Blood proteins like albumin and globulin help to regulate this balance 
by remaining in the capillaries and attracting fluid
• Oedema is the result of fluid imbalance

6. ACID‐BASE BALANCE
• Proteins help to maintain a stable pH level in our body fluid by picking 
up extra hydrogen ions when conditions are acidic, and donating 
hydrogen ions when conditions are alkaline
• Otherwise, the resulting conditions of acidosis or alkalosis could lead 
to coma or death
 PROTEIN: Functions
7. TRANSPORT
• Lipoproteins (chylomicrons, LDL, HDL)
• Albumin transports a variety of nutrients such as calcium, zinc, and Vitamin B6
• Transferrin transports iron (hemoglobin – a protein, contains iron, but it transports 
oxygen)
• Proteins may also acts as channels or pumps across the cell membrane

8. ENERGY SOURCE
• If the diet does not provide enough energy, the body begins to break down its own 
protein 
• The proteins are broken down into individual amino acids, then deaminated, and 
the remaining carbon, hydrogen, and oxygen compounds are used to make energy 
or glucose 
• If the diet contains too much protein, the excess will be converted to glucose, or 
stored as fat
 DIGESTION
Stomach
• Protein digestion begins in the stomach, with no digestion of protein taking 
place in the mouth, 
• Hydrochloric acid denatures protein and also converts pepsinogen to pepsin
• Pepsin breaks the protein down into peptides of various lengths and some 
amino acids
• Pepsin completes ~ 10‐20% of digestion
Pancreas
• Pancreas makes trypsinogen and chymotrypsinogen (proenzymes) in 
response to protein in the small intestine
• They will be activated to trypsin and chymotrypsin (now called proteases)
• Proteases break down polypeptides into smaller peptides (very few peptides 
have been broken down to amino acids at this stage)
Small intestine
• Further hydrolysed into tri and dipeptides and amino acids
• Peptidase enzymes split these into amino acids
Digestion of protein

Whitney and Rolfes 2008
Digestion of protein

Whitney and Rolfes 2008
Digestion of protein

Whitney and Rolfes 2008
 ABSORPTION
• In the enterocyte, other peptidases immediately digest 
everything into single amino acids which are absorbed 
into the bloodstream
• Most protein absorption takes place in the duodenum and 
jejunum
• Most amino acids are absorbed into the bloodstream, but 
some remain in the enterocytes and are used to 
synthesize enzymes and new cells
• > 99% of protein enters the bloodstream as amino acids
• Absorption of whole protein can cause a severe allergic 
reaction
 PROTEINS in the BODY
• Amino Acid Pool – amino acids that are available throughout 
the body (tissues and fluids) for use when needed
• Protein Turnover – of the ~ 300 grams of protein synthesized 
by the body each day, 200 grams are made from recycled 
amino acids
 Protein Synthesis
– Synthesis is unique for each human being and is 
determined by the amino acid sequence.
– Delivering the instructions through messenger 
RNA
• carries a code to the nuclear membrane and attaches 
to ribosomes
• presents a list to make a strand of protein
– Transfer RNA lines up the amino acids and brings 
them to the messenger
 NITROGEN EXCRETION
• Amino acid breakdown yields an amino group 
(containing nitrogen)
• This molecule is unstable and is converted to 
ammonia
• Ammonia is toxic, so it is excreted from the cells 
and sent to the liver, where it is converted to urea 
and water
• The urea is transported to the kidney, where it is 
filtered from the blood and finally sent to the 
bladder for excretion in the urine  
• Nitrogen is also lost through hair, skin, GI cells 
mucus, nails, and body fluids like sweat 
A Preview of Protein Metabolism
– Using amino acids to make proteins or nonessential amino 
acids
• Cells can assemble amino acids into the protein needed
– Using amino acids to make other compounds 
• Neurotransmitters are made from the amino acid 
tyrosine
• Tyrosine can be made into the melanin pigment or 
thyroxine
• Tryptophan makes niacin and serotonin.
– Using amino acids for energy and glucose
• There is no readily available storage form of protein
• Tissue protein is broken down for energy if needed
A Preview of Protein Metabolism
– Deaminating amino acids
• Nitrogen‐containing amino groups are removed
• Ammonia is released into the bloodstream
• Ammonia is converted into urea by the liver
• Kidneys filter urea out of the blood
– Using amino acids to make fat
• Excess protein is deaminated and converted 
into fat
• Nitrogen is excreted
 PROTEIN QUALITY of FOOD
• Complete Proteins – proteins that provide all the 
essential amino acids (most animal proteins)
• Reference protein: Egg
• Incomplete Proteins – proteins that are missing one 
or more essential amino acids (most plant proteins 
except soy protein)
• Incomplete proteins can be served with a 
complementary protein to make it complete
• The quality of protein is measured by its amino acid 
content, digestibility, and ability to support growth
 Health Effects and 
Recommended Intakes of Protein

• Recommended Intakes of Protein
– 10–35% energy intake
– Protein RDA
• 0.84 g/kg/day for adult males
• 0.75 g/kg/day for adult females
• Assumptions
– people are healthy
– protein is mixed quality
– the body will use protein efficiently
 PROTEIN: Health Effects
INSUFFICIENT DIETARY PROTEIN
• Protein‐Energy Malnutrition (PEM) can occur 
anywhere in the world, but is most common in 
developing countries
• Kwashiorkor
• Marasmus
• In industrialized nations, PEM may exist in the 
elderly population, in the poor, and those with 
anorexia, cancer, AIDS, or malabsorption 
syndromes
PROTEIN QUALITY

▪ Depends on TYPES and QUANTITY of amino acid in the chain in 
which the body need

▪ Quality of protein is very important for tissue building

▪ Each protein has a unique roles that cannot be replaced 

▪ Since one protein is synthesized:
All amino acid needed must be available
Adequate amount
Lack only one amino acid, cannot be synthesized 
 Evaluation protein quality
1. Amino acid score
• The amino acid score predicts protein
quality based on the pattern of essential
amino acids
• It compares the essential amino acid
composition of a food protein with that of a
reference protein (egg)
• The score of each amino acid in the food protein 
is described as a percentage of the amino acid in 
the egg.
• The amino acid with the lowest percentage
score is the most limiting amino acid
 Evaluation protein quality
1. Amino acid score (AAS)
Example: the test protein contained (per 3210
units) 360 units of isoleucine; 500 units of leucine;
350 of lysine; and for each of the other amino
acids, more units than egg protein contains.
What is AAS
 Evaluation protein quality
1. Amino acid score
• Advantages: simple, fast, low cost and can
determine quality of mixture protein
• Digestibility of protein is not counted
 2. Biological Value (BV)
Nr
BV  100
Na

Nr : Nitrogen from protein metabolized in the body
Na : Nitrogen absorbed into body

Nr = Ni – Ne(f) – (Ne(u) – Nb)

Ni : Nitrogen provided by protein 
Ne(f) : Nitrogen excreted via feces 
Ne(u) : Nitrogen excreted via urine
Nb : Nitrogen body when diet doesn’t have protein
3. Protein efficiency ratio (PER)
‐ Efficiency of protein support growth (in weight) for a growing 
individual
 IMPROVE QUALITY OF FOOD PROTEIN
• Animal protein: good source (Adequate AMOUNT and TYPE
essential AA)

• Plant protein: lacking of 1 or 2 essential amino acid

Vegetarian diet:

1. Add some cheese and egg when processing cereal and legumes
products

2. Complementary plant protein sources: cereal + legumes + green

3. Adding essential amino acid: bread rich in lysine..