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Exploring Protein Structure Principles and

Practice Tim Skern

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Edition Shailza Singh (Eds.)

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engineering methods with examples and exercises Third
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Tim Skern

Exploring Protein
Structure:
Principles and
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Learning Materials in Biosciences
Learning Materials in Biosciences textbooks compactly and concisely discuss a specific biological, bio-
medical, biochemical, bioengineering or cell biologic topic. The textbooks in this series are based on lec-
tures for upper-level undergraduates, master’s and graduate students, presented and written by
authoritative figures in the field at leading universities around the globe.
The titles are organized to guide the reader to a deeper understanding of the concepts covered.
Each textbook provides readers with fundamental insights into the subject and prepares them to indepen-
dently pursue further thinking and research on the topic. Colored figures, step-by-step protocols and take-
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In addition to being designed to benefit students, Learning Materials textbooks represent a valuable tool
for lecturers and teachers, helping them to prepare their own respective coursework.

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Tim Skern

Exploring Protein
Structure: Principles
and Practice
Tim Skern
Max F. Perutz Laboratories
Medical University of Vienna
Vienna, Austria

ISSN 2509-6125     ISSN 2509-6133 (electronic)

Learning Materials in Biosciences
ISBN 978-3-319-76857-1    ISBN 978-3-319-76858-8 (eBook)
https://doi.org/10.1007/978-3-319-76858-8

Library of Congress Control Number: 2018941205

© Springer International Publishing AG, part of Springer Nature 2018

This work is subject to copyright. All rights are reserved by the Publisher, whether the whole or part of
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The publisher, the authors, and the editors are safe to assume that the advice and information in this
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This Springer imprint is published by the registered company Springer International Publishing AG,
part of Springer Nature
The registered company address is: Gewerbestrasse 11, 6330 Cham, Switzerland
 V

Acknowledgements

My course at the University of Vienna, and hence this book, was inspired by reading
“Introduction to Protein Structure” by Carl-Ivar Brändén and John Tooze.

I am grateful to the support of many students and colleagues. I would specially like to
thank Xué Strobl, Anna C. Schrempf and Brooke Morriswood, who patiently read all
the chapters and tested the PyMOL scripts. I would like to thank Martina Aumayr, Dan-
iel Azar, Gustavo Bezerra, Nina Bobik, Sofiya Fedosyuk, Karin M. Olek, Marina Pletzer
and Amelie Schoenenwald, members of my research group, who read through texts,
made valuable suggestions and let me use illustrations. Martin Groznica and Samar
Osmen, who took my course on the structure and function of proteins in 2017, took the
time to read the first chapter. Dieter Blaas, Mate Somlyay and Gang Dong, three col-
leagues from MFPL, read through texts on specific technical aspects. Florian Schur
from IST Austria significantly improved 7 Chap. 9. Thank you. Any errors in the book
are my responsibility.

I am indebted to Rachel Kramer Green and David Goodsell for permission to use screen-
shots from the RCSB PDB, to Roman Laskowski to use material from the PDBsum data-
base at EBI, to Sameer Velankar to use material from the EBI services and to Liisa Holm
to use the DALI server in Helsinki in the book. Christoph Gille allowed me to use the
STRAP progam and prepared a printable version of . Fig. 9.3. I also thank all the above
colleagues for their support in using their services. Rita Podzuna from Schrödinger, Inc.,
helped me with the copyright for PyMOL.

Marita Pollak provided terrific administrative support to keep chaos from the door and
conscientiously ordered all the figures, tables and boxes.

I thank Amrei Strehl from Springer Nature, who first suggested I write a book based on
my lecture course and who encouraged me to keep going even when I failed to adhere to
deadlines.

The work in my lab that is mentioned in this book was financed by the Austrian Science
Fund (FWF) and the Medical University of Vienna. The FWF also funded two doctoral
programs in structural biology for which some of the exercises in this book were
­prepared.
 VII

Contents

1 The Rationale Behind This Workbook............................................................................... 1

References............................................................................................................................................... 5

2 An Archive and a Tool: PDB and PyMOL........................................................................... 7

2.1 The Protein Data Bank (PDB)............................................................................................................ 8
2.2 PyMOL....................................................................................................................................................... 15
2.3 Summary of PDB Information Discussed in this Chapter...................................................... 22
2.4 Summary of PyMOL Commands Introduced in this Chapter............................................... 22
2.4.1 General...................................................................................................................................................... 22
2.4.2 Organization............................................................................................................................................ 23
2.4.3 Viewing..................................................................................................................................................... 23
2.4.4 Selecting................................................................................................................................................... 23
2.4.5 Coloring.................................................................................................................................................... 24
2.4.6 Changing.................................................................................................................................................. 24
2.5 Further Reading.................................................................................................................................... 24
2.5.1 Books......................................................................................................................................................... 24
2.5.2 Online Resources................................................................................................................................... 24
2.6 Exercises................................................................................................................................................... 25
References............................................................................................................................................... 27

3 Exploring Fundamentals............................................................................................................ 29
3.1 Background............................................................................................................................................. 30
3.2 The Structure of Hemoglobin.......................................................................................................... 32
3.3 The Plant Protease Papain................................................................................................................ 36
3.4 Electrostatic Interactions................................................................................................................... 42
3.5 Hydrogen Bond Interactions Between Side-Chains................................................................ 47
3.6 Hydrogen Bonds in Tyrosyl-tRNA Synthetase........................................................................... 50
3.7 Van der Waals Interactions............................................................................................................... 52
3.8 Summary of PDB Information Discussed in This Chapter..................................................... 55
3.9 Summary of PyMOL Commands Introduced in This Chapter.............................................. 55
3.9.1 General and Settings............................................................................................................................ 55
3.9.2 Organization............................................................................................................................................ 55
3.9.3 Viewing..................................................................................................................................................... 55
3.9.4 Selecting................................................................................................................................................... 56
3.9.5 Coloring.................................................................................................................................................... 56
3.10 Further Reading.................................................................................................................................... 56
3.10.1 Books......................................................................................................................................................... 56
3.10.2 Online Resources................................................................................................................................... 56
3.11 Exercises................................................................................................................................................... 57
References............................................................................................................................................... 58
VIII Contents

4 Exploring the Peptide Bond..................................................................................................... 61

4.1 Background............................................................................................................................................. 62
4.2 Properties of the Peptide Bond and Their Implications........................................................ 63
4.3 Exploring the Peptide Bond with RNase A.................................................................................. 65
4.4 Exploring Ramachandran Plots....................................................................................................... 73
4.4.1 Analyzing a Ramachandran Plot of RNAse A with PDBsum and PROCHECK...................... 73
4.4.2 Analyzing a Ramachandran Plot of RNase A with VADAR......................................................... 75
4.5 The Isomeric State of the Proline Residues................................................................................ 77
4.6 Summary of PDB Information Discussed in This Chapter..................................................... 80
4.7 Summary of PyMOL Commands Introduced in This Chapter.............................................. 80
4.7.1 General and Settings............................................................................................................................ 80
4.7.2 Viewing..................................................................................................................................................... 80
4.7.3 Selecting................................................................................................................................................... 81
4.7.4 Measuring................................................................................................................................................ 81
4.8 Further Reading.................................................................................................................................... 81
4.8.1 Books......................................................................................................................................................... 81
4.8.2 Online Resources................................................................................................................................... 81
4.9 Exercises................................................................................................................................................... 82
References............................................................................................................................................... 83

5 Exploring Secondary Structure Elements....................................................................... 85

5.1 Background............................................................................................................................................. 87
5.2 Locating Secondary Structure in Papain and RNase A........................................................... 88
5.3 Consequences of Secondary Structure Formation.................................................................. 92
5.4 Assigning Secondary Structure....................................................................................................... 92
5.4.1 Secondary Structure Assignment by PyMOL................................................................................ 97
5.5 Exploring β-Sheets............................................................................................................................... 99
5.5.1 Looking into the β-Strand Assigned Only by DSSP..................................................................... 102
5.5.2 Investigating Parallel β-Strands......................................................................................................... 102
5.6 Turns.......................................................................................................................................................... 104
5.6.1 β-Turns....................................................................................................................................................... 104
5.6.2 γ-Turns....................................................................................................................................................... 107
5.6.3 The Helical 310 Turn (or a Type III β-Turn)........................................................................................ 108
5.6.4 The α-Turn with Bonding from Residue i to i + 4......................................................................... 108
5.6.5 The Complexity of Turns in Proteins................................................................................................ 109
5.7 Exploring Helical Structures of Proteins...................................................................................... 109
5.7.1 α-Helices................................................................................................................................................... 109
5.7.2 Variations Found at the N- and C-Termini of α-Helices.............................................................. 112
5.7.3 Arrangements of the Side-Chains in α-Helices............................................................................ 114
5.7.4 310 Helices................................................................................................................................................ 114
5.7.5 Pi Helices................................................................................................................................................... 115
5.8 Conformational Preferences of Amino Acids............................................................................. 115
5.9 Summary of PDB Information Discussed in This Chapter..................................................... 118
5.10 Summary of PyMOL Commands Introduced in This Chapter.............................................. 118
5.10.1 General and Settings............................................................................................................................ 118
5.10.2 Organization............................................................................................................................................ 118
5.10.3 Viewing..................................................................................................................................................... 118
5.10.4 Selecting................................................................................................................................................... 118
 IX
Contents

5.10.5 Coloring.................................................................................................................................................... 119

5.10.6 Changing.................................................................................................................................................. 119
5.11 Further Reading.................................................................................................................................... 119
5.11.1 Books......................................................................................................................................................... 119
5.11.2 Online Resources................................................................................................................................... 119
5.12 Exercises................................................................................................................................................... 120
References............................................................................................................................................... 121

6 Exploring Protein-Ligand and Protein-Protein Interactions.............................. 125

6.1 Background............................................................................................................................................. 127
6.2 A Comparison of the Folds of p21ras and eIF4E......................................................................... 131
6.3 Comparing the Secondary Structure Topology of p21ras and eIF4E................................. 136
6.4 p21ras and eIF4E Bind Their Ligands Differently....................................................................... 137
6.4.1 Comparing Ligand Recognition by p21ras and eIF4E.................................................................. 138
6.5 How Do the Structures of GDP-Bound and GTP-Bound p21ras Differ?............................. 143
6.6 Comparing the Structures of Wild-Type p21ras and the Transforming
Mutant p21ras Gly12Val...................................................................................................................... 148
6.7 Interaction of p21ras with the GTPase-Activating Protein (GAP)........................................ 150
6.8 How Do the Structures of Bound and Unbound eIF4E Differ?............................................ 152
6.9 eIF4E Binds Its Interaction Partners eIF4G and eIF4BP1 in Similar Ways........................ 154
6.10 Summary of PDB Information Discussed in This Chapter..................................................... 156
6.11 Summary of PyMOL Commands Introduced in This Chapter.............................................. 157
6.11.1 General and Settings............................................................................................................................ 157
6.11.2 Organization............................................................................................................................................ 157
6.11.3 Viewing..................................................................................................................................................... 157
6.11.4 Selecting................................................................................................................................................... 157
6.11.5 Coloring.................................................................................................................................................... 157
6.11.6 Changing.................................................................................................................................................. 157
6.12 Further Reading.................................................................................................................................... 158
6.12.1 Books......................................................................................................................................................... 158
6.12.2 Online Resources................................................................................................................................... 158
6.13 Exercises................................................................................................................................................... 158
References............................................................................................................................................... 160

7 Examining α-Helical Proteins.................................................................................................. 163

7.1 Background............................................................................................................................................. 166
7.2 Coiled Coils............................................................................................................................................. 167
7.2.1 Comparing the Overall Structures of the Three bHLHZ Transcription Factors................... 169
7.2.2 Comparing the Coiled Coils in the Zipper Regions
of the Three Transcription Factors.................................................................................................... 169
7.2.3 Investigating the Dimerization Patterns of Max, Mad, and Myc............................................. 172
7.2.4 The Recognition of the E Box Sequence CACGTG by Max........................................................ 174
7.3 Myoglobin............................................................................................................................................... 176
7.4 Investigating the Bcl-2 Fold.............................................................................................................. 179
7.4.1 Investigating the Interaction of Bcl-2 and Bax............................................................................. 183
7.4.2 Investigating the Packing of the Bax BH3 Peptide in the BH3 Groove of Bcl-2.................. 185
7.4.3 Why Does the Vaccinia Virus Protein A46 Lack Apoptotic Properties?................................. 187
7.4.4 How Does the Vaccinia Virus A46 Protein Dimerize?.................................................................. 187
X Contents

7.5 Summary of PDB Information Discussed in This Chapter..................................................... 189

7.6 Summary of PyMOL Commands Introduced in This Chapter.............................................. 190
7.6.1 General and Settings............................................................................................................................ 190
7.6.2 Organization............................................................................................................................................ 190
7.6.3 Viewing..................................................................................................................................................... 190
7.7 Further Reading.................................................................................................................................... 190
7.7.1 Books......................................................................................................................................................... 190
7.7.2 Online Resources................................................................................................................................... 191
7.8 Exercises .................................................................................................................................................. 191
References............................................................................................................................................... 194

8 Investigating Proteins with β-Sheets................................................................................ 197

8.1 Background............................................................................................................................................. 198
8.2 The Immunoglobulin Fold................................................................................................................ 199
8.2.1 The Path to the Structure of a Complete Immunoglobulin Molecule.................................. 199
8.2.2 The Interaction of an Immunoglobulin Fab with Lysozyme.................................................... 202
8.3 Variations on the Immunoglobulin Fold: The T-Helper Cell Surface
Glycoprotein CD4................................................................................................................................. 206
8.4 A Recently Discovered New β-Sandwich Lipid-Binding Fold:
The N-Terminal Domain of Vaccinia Virus Immunomodulator A46................................... 208
8.5 Generating the Complete Structure of Turnip Yellow Mosaic Virus.................................. 215
8.6 Summary of PDB Information Discussed in This Chapter..................................................... 221
8.7 Summary of PyMOL Commands Introduced in This Chapter.............................................. 221
8.7.1 General and Settings............................................................................................................................ 221
8.7.2 Viewing..................................................................................................................................................... 221
8.7.3 Coloring.................................................................................................................................................... 221
8.8 Further Reading.................................................................................................................................... 221
8.8.1 Books......................................................................................................................................................... 221
8.8.2 Online Resources................................................................................................................................... 222
8.9 Exercises................................................................................................................................................... 222
References............................................................................................................................................... 224

9 Moving from Former to Future Frontiers........................................................................ 227

9.1 The NAD(P)H Fold: The Start of Structural Alignments.......................................................... 229
9.2 The Structure of an Activated Trimeric G-Protein Bound to Its Receptor....................... 232
9.3 The Structure of the Spliceosome Determined by Cryo-­Electron
Microscopy (Cryo-EM)......................................................................................................................... 236
9.4 The Structure of Hemoglobin Determined by Cryo-EM........................................................ 240
9.5 Future Frontiers..................................................................................................................................... 242
9.6 Summary of PDB Information Discussed in This Chapter..................................................... 242
9.7 Summary of PyMOL Commands Introduced in This Chapter.............................................. 243
9.8 Further Reading.................................................................................................................................... 243
9.9 Exercises................................................................................................................................................... 243
References............................................................................................................................................... 245

 Supplementary Information
Index........................................................................................................................................................... 251
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 1 1

The Rationale Behind

This Workbook
References – 5

© Springer International Publishing AG, part of Springer Nature 2018

T. Skern, Exploring Protein Structure: Principles and Practice, Learning Materials in Biosciences,
https://doi.org/10.1007/978-3-319-76858-8_1
 2 Chapter 1 · The Rationale Behind This Workbook

This book developed from a course on protein structure and function that I
1 have been offering at the University of Vienna since 1999. The course arose
because I sensed a need to support my students to move forward from the
theoretical knowledge of protein structure obtained in their biochemistry
courses to a more active interaction that would enable them to make use of
the huge amount of information on macromolecular structures stored in the
Protein Data Bank (PDB). Students are used to seeing ribbon diagrams of
proteins and other macromolecules in publications. However, they usually are
unsure of how to interpret them and how they can be generated.
Most of the structures deposited in the PDB were solved by X-ray crystallography. The
foundations for this method of structure determination were laid just over 100 years ago
by Lawrence Bragg while, amazingly, still an undergraduate at Cambridge (Cruse 2014;
Hall 2014). However, it was not until 1958 that the first structure of a protein was deter-
mined (Kendrew et al. 1958). Progress was slow, so that even 10 years later, the solution
of the structure of the enzyme RNase A was hailed by the journal Nature as “an event of
unique importance and interest” (Anon 1967a). It is also enlightening to examine the
questions being posed on the nature of protein folds as the first structures became avail-
able (Anon 1967b). For instance, it was not clear at this time that the hydrophilic residues
would be on the exterior and the hydrophobic ones in the interior. Since the 1970s, the
number of macromolecular structures solved has been growing exponentially for many
years now. Now, at the time of writing (July 2017), the coordinates of over 130,000 mac-
romolecules have been deposited and made available to the community in the PDB, with
around 10,000 new structures being added per year. The growth in the PDB has been
mirrored by increases in the number of tools (EMBL-EBI 2017) and databases (Laskowski
2016) on the Internet to analyze the information in the PDB. At present, there are so
many algorithms performing so many different types of analyses that the situation is quite
bewildering for students starting out on their own.
My lecture series and hence this book set out to support bachelor, masters, and PhD
students in using the currently available software to analyze and utilize the information
in the PDB. The introduction to the PDB will not be exhaustive but should just reflect
the parts that a practicing scientists needs. The introduction should allow students to
interpret protein structures for their own seminars and research projects. The archived
information in the flat files of the PDB should come alive and provide the starting point
for biological investigations. There is so much to discover about macromolecular structure
that the students of today and tomorrow can rest assured that there will always be cutting-­
edge research to do.
The course and this book are designed for students of all the life sciences, not just those
focusing directly on structural biology. The interpretation of macromolecular structures
can represent the starting point for research in fields as diverse as pharmacology, chem-
istry, genetics, biotechnology, virology, cell biology, parasitology, evolution, bioinformat-
ics, cancer, and medicine. The research can range from the design of drugs to combat
human immunodeficiency virus (HIV) infections and thus fight AIDS to the modulation
of enzymatic specificity (Wells and Estell 1988). Many of the drugs used to treat AIDS
today were designed and improved using the structure of the virally encoded protease that
HIV uses to process its maturing viral particles. . Figure 1.1 shows the overall structure
of the HIV-1 protease bound to an inhibitor. The protease is a homodimer (i.e., made up
of two identical chains) with the inhibitor lying between the monomers. Have a close look
Chapter 1 · The Rationale Behind This Workbook
3 1

NB
CA
CB
NA

..      Fig. 1.1 Cartoon drawing of the HIV-1 protease bound to a substrate-based inhibitor using the PDB
entry 4hvp and the software PyMOL. The two chains of the homodimer are colored in the spectrum of
the rainbow; the N- and C-termini of the two chains (A and B) are labeled. The inhibitor is shown as sticks
and is colored according to atoms: carbon is in yellow, oxygen in red, and nitrogen in blue. Note that
PyMOL draws the β-sheets as long arrows indicating the direction of the polypeptide chain. The com-
mands to draw this image can be found in 7 Chap. 2, 7 Box 2.3. All diagrams in this book were labeled
with a standard graphics software unless otherwise stated

..      Table 1.1 PDB entries illustrated in this chapter. Every entry has its own four character
identifier

PDB entry PDB entry title Organism Reference

identifier

4hvp Structure of complex of synthetic HIV-1 Human immunodefi- Miller et al.

protease with a substrate-based inhibitor ciency virus 1 (HIV-1) (1989)
at 2.3 Angstroms resolution

1bl8 Potassium channel (KCSA) from Streptomyces lividans Doyle et al.

Streptomyces lividans (1998)

at the protein-inhibitor complex. Is there anything unusual about the symmetry? We will
look at this structure more closely in 7 Sect. 2.1 using the PDB entry 4hvp mentioned in
. Table 1.1.
Further support for the importance of understanding macromolecular structure comes
from the work of neurophysiologist and biophysicist Roderick MacKinnon. MacKinnon is
a superb example of a scientist who demonstrates that structural biology need not always
be carried out by scientists who have in-depth training in this area. MacKinnon began to
use structural biology in the 1990s to further his studies of proteins that allow the move-
ment of potassium ions across membranes. During his time as a researcher at Harvard
University, he started to learn how to perform X-ray crystallography on proteins; subse-
quently, he set up his own X-ray crystallography laboratory at the Rockefeller University in
New York City and eventually succeeded in solving the structure of a bacterial potassium
 4 Chapter 1 · The Rationale Behind This Workbook

1 a b

N N
N N

C C
C C

..      Fig. 1.2 Cartoon images of the potassium channel from Streptomyces lividans drawn using the PDB
entry 1bl8 and the software PyMOL. a The polypeptide of each monomer of the tetramer is in a differ-
ent color. Positions of the N- and C-termini are indicated. b Each monomer is colored as a rainbow from
N- (blue) to C- (red) terminus. In both images, the three potassium ions are in gray. Image A shows the
arrangement of the chains to each other; image B shows the direction of polypeptide chain from the
N- to the C-terminus. The commands to draw these images are in 7 Box 2.4

channel in 1998 (. Fig. 1.2). MacKinnon was awarded the Nobel Prize for this work in
2003 (MacKinnon 2004). His laboratory has solved structures of many more transporter
proteins in the last 15 years.
A similar advance for the field of pharmacology was the determination in 2011 by
Brian Kobilka and his group of several structures of membrane proteins that recognize
effector molecules such as adrenaline and opioids (e.g., morphine) (Rasmussen et al. 2011;
Manglik et al. 2012). The work on the adrenaline receptors (termed adrenergic receptors)
won Kobilka the Nobel Prize in 2012 (Kobilka 2013). Kobilka’s work is also noteworthy
for the number of techniques that he used to determine the structures. The techniques
were summarized in a Nature “News and Views” article that accompanied the publication
of his work and enabled the nonspecialist to grasp the advance in knowledge (Schwartz
and Sakmar 2011). This Nature commentary, along with a contemporary one from the
journal Science (Ward et al. 2013), shows not only that the amount of data in the PDB and
the software to analyze this data are increasing but also that there is a third area of rapid
growth, namely in the number of techniques that need to be mastered for structural biol-
ogy itself. Indeed, the authors suggest that the paper describing the adrenergic receptor
should be the basis of a semester-long course in graduate school on how these techniques
are integrated in structural biology. In this vein, 7 Chap. 9 of this book enables you to
References
5 1
Take Home Message
In summary, the aim of this book is to introduce appropriate tools to enable you to
understand and make sense of the information in the PDB as well as providing infor-
mation on the integration of the techniques used today (Ward et al. 2013). Enormous
and exciting advances are being made in structural biology at present (Berndt and
Deisseroth 2015; Kang et al. 2015; Hemmer and Gomes 2015; Callaway 2015), includ-
ing the determination at the near-atomic level of structures of the ribosome (Ramak-
rishnan 2014), the spliceosome (Cate 2016), the nuclear pore complex (Lin et al. 2016),
and the injectisome complex of the pathogenic bacteria Salmonella typhimurium
(Worrall et al. 2016). Many of these structures were solved using recent advances
in cryo-electron microscopy (cryo-EM) (Callaway 2015). However, it is not just large
supramolecular complexes that can be solved by this technique. Smaller proteins
such as β-galactosidase (molecular mass 160 kDa) and hemoglobin (molecular mass
64 kDa) have been solved using cryo-EM at resolutions that allow the backbone and
side chains to be positioned (Bartesaghi et al. 2015; Khoshouei et al. 2017).

explore some recently determined structures, including Kobilka’s structures of the adren-
ergic receptor, and to become acquainted with some of the new techniques now becoming
established in structural biology.
This book is intended to encourage you to analyze the macromolecular structures yourself
and wonder about the biological secrets that they reveal.

References
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1073. https://doi.org/10.1126/science.aaa7440
Kang Y, Zhou XE, Gao X, He Y, Liu W, Ishchenko A, Barty A, White TA, Yefanov O, Han GW, Xu Q, de Waal
PW, Ke J, Tan MH, Zhang C, Moeller A, West GM, Pascal BD, Van Eps N, Caro LN, Vishnivetskiy SA,
Lee RJ, Suino-Powell KM, Gu X, Pal K, Ma J, Zhi X, Boutet S, Williams GJ, Messerschmidt M, Gati C,
Zatsepin NA, Wang D, James D, Basu S, Roy-Chowdhury S, Conrad CE, Coe J, Liu H, Lisova S, Kupitz C,
Grotjohann I, Fromme R, Jiang Y, Tan M, Yang H, Li J, Wang M, Zheng Z, Li D, Howe N, Zhao Y, Standfuss
 6 Chapter 1 · The Rationale Behind This Workbook

J, Diederichs K, Dong Y, Potter CS, Carragher B, Caffrey M, Jiang H, Chapman HN, Spence JC, Fromme P,
1 Weierstall U, Ernst OP, Katritch V, Gurevich VV, Griffin PR, Hubbell WL, Stevens RC, Cherezov V, Melcher
K, Xu HE (2015) Crystal structure of rhodopsin bound to arrestin by femtosecond X-ray laser. Nature
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Kendrew JC, Bodo G, Dintzis HM, Parrish RG, Wyckoff H, Phillips DC (1958) A three-dimensional model of
the myoglobin molecule obtained by X-ray analysis. Nature 181(4610):662–666
Khoshouei M, Radjainia M, Baumeister W, Danev R (2017) Cryo-EM structure of haemoglobin at 3.2 A
determined with the Volta phase plate. Nat Commun 8:16099. https://doi.org/10.1038/ncomms16099
Kobilka B (2013) The structural basis of G-protein-coupled receptor signaling (Nobel Lecture). Angew
Chem Int Ed Engl 52(25):6380–6388. https://doi.org/10.1002/anie.201302116
Laskowski RA (2016) Protein structure databases. Methods Mol Biol 1415:31–53. https://doi.
org/10.1007/978-1-4939-3572-7_2
Lin DH, Stuwe T, Schilbach S, Rundlet EJ, Perriches T, Mobbs G, Fan Y, Thierbach K, Huber FM, Collins
LN, Davenport AM, Jeon YE, Hoelz A (2016) Architecture of the symmetric core of the nuclear pore.
Science 352(6283):aaf1015. https://doi.org/10.1126/science.aaf1015
MacKinnon R (2004) Potassium channels and the atomic basis of selective ion conduction (Nobel Lecture).
Angew Chem Int Ed Engl 43(33):4265–4277. https://doi.org/10.1002/anie.200400662
Manglik A, Kruse AC, Kobilka TS, Thian FS, Mathiesen JM, Sunahara RK, Pardo L, Weis WI, Kobilka BK,
Granier S (2012) Crystal structure of the micro-opioid receptor bound to a morphinan antagonist.
Nature 485(7398):321–326. https://doi.org/10.1038/nature10954
Miller M, Schneider J, Sathyanarayana BK, Toth MV, Marshall GR, Clawson L, Selk L, Kent SB, Wlodawer
A (1989) Structure of complex of synthetic HIV-1 protease with a substrate-based inhibitor at 2.3 A
resolution. Science 246(4934):1149–1152
Ramakrishnan V (2014) The ribosome emerges from a black box. Cell 159(5):979–984. https://doi.
org/10.1016/j.cell.2014.10.052
Rasmussen SG, DeVree BT, Zou Y, Kruse AC, Chung KY, Kobilka TS, Thian FS, Chae PS, Pardon E, Calinski D,
Mathiesen JM, Shah ST, Lyons JA, Caffrey M, Gellman SH, Steyaert J, Skiniotis G, Weis WI, Sunahara
RK, Kobilka BK (2011) Crystal structure of the beta2 adrenergic receptor-Gs protein complex. Nature
477(7366):549–555. https://doi.org/10.1038/nature10361
Schwartz TW, Sakmar TP (2011) Structural biology: snapshot of a signalling complex. Nature 477(7366):
540–541. https://doi.org/10.1038/477540a
Tools & Databases (2017) EMBL-EBI. http://www.­ebi.­ac.­uk/services/all. Accessed 15 Feb 2017
Ward AB, Sali A, Wilson IA (2013) Biochemistry. Integrative structural biology. Science 339(6122):913–915.
https://doi.org/10.1126/science.1228565
Wells JA, Estell DA (1988) Subtilisin – an enzyme designed to be engineered. Trends Biochem Sci
13(8):291–297
Worrall LJ, Hong C, Vuckovic M, Deng W, Bergeron JR, Majewski DD, Huang RK, Spreter T, Finlay BB, Yu
Z, Strynadka NC (2016) Near-atomic-resolution cryo-EM analysis of the Salmonella T3S injectisome
basal body. Nature 540:597–601. https://doi.org/10.1038/nature20576
 7 2

An Archive and a Tool:

PDB and PyMOL
2.1 The Protein Data Bank (PDB) – 8
2.2 PyMOL – 15

2.3  ummary of PDB Information Discussed in this

S
Chapter – 22

2.4  ummary of PyMOL Commands Introduced in this

S
Chapter – 22
2.4.1  eneral – 22
G
2.4.2 Organization – 23
2.4.3 Viewing – 23
2.4.4 Selecting – 23
2.4.5 Coloring – 24
2.4.6 Changing – 24

2.5 Further Reading – 24

2.5.1  ooks – 24
B
2.5.2 Online Resources – 24

2.6 Exercises – 25

References – 27

Electronic supplementary material The online version of this chapter (https://doi.org/10.1007/978-

3-319-76858-8_2) contains supplementary material, which is available to authorized users.

© Springer International Publishing AG, part of Springer Nature 2018

T. Skern, Exploring Protein Structure: Principles and Practice, Learning Materials in Biosciences,
https://doi.org/10.1007/978-3-319-76858-8_2
 8 Chapter 2 · An Archive and a Tool: PDB and PyMOL

We are now living in an atomic age. In order to understand the world, every person needs
to have some understanding of atoms and molecules. Linus Pauling and Roger Hayward
(Pauling and Hayward 1964)
2 What You Will Learn from This Chapter
This chapter will first introduce you to the freely accessible data bank of protein structures
(the “PDB”) and show you how to search, access, and understand the information within it.
The second half presents a tool, PyMOL, with which you can start to visualize and analyze
the data stored in the PDB (. Table. 2.1).

2.1 The Protein Data Bank (PDB)

To provide a basis for the exploration of protein structures, let us start by looking at the
origins of the Protein Data Bank (PDB). The PDB was initiated in the late 1960s and early
1970s by a group of pioneering scientists who were solving the first structures of proteins
by X-ray crystallography. The group desired to make the coordinates of the structures they
had determined available to the research community. Their solution was to found the PDB
as reported in Nature (Anon 1971). By 1976, 13 structures had been deposited in the PDB
and released to the community via magnetic tape. More information on the origins and
aims of the PDB is provided in an article written by Helen Berman, one of the founders,
and colleagues on the occasion of the 40th anniversary of the PDB in 2011 (Berman et al.
2012). Selected presentations of scientists involved in setting up the PDB can be found at
7 https://www.­wwpdb.­org/about/outreach-content/pdb40.
Since its inception, the PDB has grown enormously. As mentioned in the previous
chapter, the number of entries now totals over 130,000. . Figure 2.1 illustrates the growth
of the number of entries in the PDB since the 1970s. A marvelous drawing of 200 differ-
ent icosahedral viruses from their PDB entries produced for the 200th “Molecule of the
Month” feature of the portal RCSB illustrates how extensive the PDB has become (7 http://
pdb101.­rcsb.­org/learn/resource/200-icosahedral-viruses-poster) (Goodsell et al. 2015).
About 90% of the structures in the PDB have been determined using X-ray crystallogra-
phy, 9% by nuclear magnetic resonance (NMR), and 1% by electron microscopy (EM) (see
7 http://www.­rcsb.­org/pdb/statistics/holdings.­do). However, the numbers of structures solved
by NMR and especially EM are rising rapidly. This development can be clearly seen when the
entries are grouped according to the experimental method used in the “Content Growth” sec-
tion at 7 http://www.­rcsb.­org/pdb/static.­do?p=general_information/pdb_statistics/index.­html.

..      Table 2.1 PDB entries used in this chapter

PDB entry PDB entry title Organism Reference

identifier

4hvp Structure of complex of synthetic HIV-1 Human (Miller et al. 1989)

protease with a substrate-based immunodefi-
inhibitor at 2.3 Angstroms resolution ciency virus 1

1bl8 Potassium channel (KCSA) from Streptomyces (Doyle et al. 1998)

Streptomyces lividans lividans
2.1 · The Protein Data Bank (PDB)
9 2

140000

120000

100000

80000
Entries per year
60000 Total entries
40000

20000

0
1976 1981 1986 1991 1996 2001 2006 2011 2016

..      Fig. 2.1 Growth of total entries in the PDB. (Data taken from the PDB (7 http://www.­rcsb.­org/pdb/
statistics/contentGrowthChart.­do?content=total&seqid=100))

..      Table 2.2 Entry portals for the PDB

Location Full name URL

Worldwide Worldwide Protein Data Bank 7 www.­wwpdb.­org

North America Research Collaboratory for Structural Bioinformatics 7 www.­rcsb.­org

Protein Data Bank

Europe Protein Data Bank in Europe 7 www.­ebi.­ac.­uk/pdbe

Japan Protein Data Bank Japan 7 pdbj.­org

7 Section 9.3 of 7 Chap. 9 look at a recent structure of the spliceosome that was solved by EM
(7 Sect. 9.3).
How many of the 130,000 entries in the PDB are unique? That is not an easy question
to answer. Many structures just differ in one amino acid or in the presence or absence of a
particular ligand. In addition, two entries may contain the same protein, but the structures
were determined from two different crystal forms. To provide an answer to the number
of unique structures, the curators of the PDB have compared the protein sequences of
protein structures deposited in the PDB at various levels of sequence identity (7 http://
www.­rcsb.­org/pdb/statistics/clusterStatistics.­do); the lower the level of sequence identity,
the fewer the number of unique sequences that will be defined (i.e., protein sequences
showing 70% identity or more will be counted as the same entry). With an identity of
90%, one finds approximately 40,000 unique sequences and thus unique structures in the
PDB (Holm and Laakso 2016). With an identity of 70%, the number falls to about 25,000,
fivefold fewer than the total number of entries. Nevertheless, 25,000 unique structures still
represent a huge amount of information.
The information stored in the PDB is available online at four different entry portals
(listed in . Table 2.2).
 10 Chapter 2 · An Archive and a Tool: PDB and PyMOL

..      Fig. 2.2 The entry page of the RCSB (7 www.­rcsb.­org) site to the PDB downloaded on December
7, 2017 (Berman et al. 2000; Rose et al. 2017). All Internet sites mentioned in this book were successfully
used with Firefox and with Google Chrome on Windows and Mac platforms

The information archived at the four sites is the same. However, the presentation of the
information on the entry pages and their user-friendliness differ quite considerably. I find
the site at the Research Collaboratory for Structural Bioinformatics (RCSB; 7 www.­rcsb.­
org) the most useful. Consequently, all exercises involving the PDB in this book start from
this link. The entry page of the RCSB is shown in . Fig. 2.2.
I prefer the 7 www.­rcsb.­org entry page for the following four reasons. First, there is
a direct window at the top for searching the database (. Fig. 2.2). Second, there is the
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2.1 · The Protein Data Bank (PDB)
11 2

..      Fig. 2.3 The top of the “Structure Summary” for the PDB entry 4hvp downloaded on December 7,
2017 (Berman et al. 2000). The red arrow points to the buttons for the displaying and downloading of the
PDB files and the green one to the buttons to access the reports mentioned in the text

molecule of the month feature mentioned earlier which includes background and draw-
ings of selected macromolecules and is terrific for new students to browse through. Third,
there is a direct link to a feature called “PDB-101” which is another site where new stu-
dents might start to find a basic introduction to the PDB. The fourth reason is that the
search results are presented clearly with just the amount of information required to decide
whether the entry is the one being sought. We can see this by searching for the PDB file that
was used to make the image of HIV-1 protease (. Fig. 1.1) shown in the previous chapter
on the rationale behind this book. Type the PDB identifier “4hvp” into the search window
followed by “enter.” The structure summary for the entry 4hvp appears (. Fig. 2.3). The
top of the structure summary page provides an image of the structure, information on
the authors, the date of deposition, and the publication (with a direct link to PubMed)
describing the structure as well as the quality and validity of the structure determination.
The validation and quality reports of the structures archived in the PDB are a high
priority of the curators. Without these reports, the users of data cannot rely on the accu-
racy of the entries, and the database becomes useless. We can see links (indicated with a
green arrow) to two representations of the data on the summary page, namely, the recently
 12 Chapter 2 · An Archive and a Tool: PDB and PyMOL

introduced 3D report and the more detailed full report. We will look at these as we go
through the book (e.g., 7 Sects. 3.2 and 6.2).
Scroll down the 4hvp structure summary for more information on both the protein
2 (the macromolecule) and ligands such as the inhibitor (small molecules) as well as links
to other databases. There is already an enormous wealth of information on this summary
page. Above the image and the PDB identifier, the tabs provide more detailed information
than that on the summary page or, in some cases, group the same information in a differ-
ent way. Indeed, this single summary page with its associated tabs gives us an insight into
how much information is contained in the PDB (remember that this page is just one of
over 130,000 entries). From this one entry, we can appreciate two of the greatest challenges
for both teachers and students in the age of big data: how do teachers teach this material
and how do students understand, analyze, and profit from it in their class assignments and
research projects?
So, we have the PDB entry for 4hvp. What shall we do with it? Let us start with the file
containing the coordinates that were used to make the image in . Fig. 1.1. After all, the
PDB started as a repository of the atomic coordinates, so they should be somewhere in the
file. To find them, click on “Display File” (marked with a red arrow in . Fig. 2.3) and then
“PDB format.” . Figure 2.4 shows the top of the file.
The top of the PDB format file provides background information on the structure.
Scroll down the file and you will see a large quantity of information on the structure deter-
mination, the quality of the structure, the angles of the bonds, the residues involved in sec-
ondary structure, and some symmetry operations. The word at the beginning of each line
indicates the content in that line (or record, as it is known). We will look at some of the
contents of the records as we go through the book. For now though, we wish to look at the
coordinates which are toward the bottom of the file. In . Fig. 1.1, we observed two protein
chains and one molecule of the inhibitor. We should therefore expect coordinates for two
polypeptide chains and for one molecule of inhibitor. To find these coordinates, scroll
down the 4hvp file until you see records prefixed with “ATOM” (see . Fig. 2.5). These
contain the x, y, and z coordinates of the carbon, oxygen, nitrogen, and sulfur atoms of
the macromolecular structure. . Figure 2.5 shows the fields for the first two amino acids
and explains the meaning of all the entries in each column. To localize the coordinates of
chains A and B and their ligands, we need to focus on column E. This column shows the
letter A for the first two amino acids, indicating residues of chain A, the first of the chains.
The lines for the second chain, chain B, can be found by scrolling further down. At the
very end of the file, there are lines prefixed with HETATM (heterologous atom); these
contain the x, y, and z coordinates of the atoms of small molecules (these are often ligands
specifically bound to the protein) that could be observed in the electron density but which
are not part of the protein or nucleic acid. In the entry 4hvp, these are the molecule of the
inhibitor (termed 2NC), which has been designated as amino acid 0 of chain B, as well as
a substantial number of water molecules.
When I was examining this PDB file for this book, I was surprised to notice HETATM
lines among those for the coordinates of the protein itself. Look at residues 67 and 95 in
both chains. The amino acid is given as ABA, short for aminobutyric acid. This amino
acid, which is not normally found in proteins, is present here because the protein (which
2.1 · The Protein Data Bank (PDB)
13 2

HEADER HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR 08-AUG-89 4HVP

TITLE STRUCTURE OF COMPLEX OF SYNTHETIC HIV-1 PROTEASE WITH A SUBSTRATE-
TITLE 2 BASED INHIBITOR AT 2.3 ANGSTROMS RESOLUTION
COMPND MOL_ID: 1;
COMPND 2 MOLECULE: HIV-1 PROTEASE;
COMPND 3 CHAIN: A, B;
COMPND 4 ENGINEERED: YES
SOURCE MOL_ID: 1;
SOURCE 2 ORGANISM_SCIENTIFIC: HUMAN IMMUNODEFICIENCY VIRUS 1;
SOURCE 3 ORGANISM_TAXID: 11676;
SOURCE 4 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI;
SOURCE 5 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 562
KEYWDS ACID PROTEINASE, HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
EXPDTA X-RAY DIFFRACTION
AUTHOR M.MILLER,J.SCHNEIDER,B.K.SATHYANARAYANA,M.V.TOTH,G.R.MARSHALL,
AUTHOR 2 L.CLAWSON,L.SELK,S.B.H.KENT,A.WLODAWER
REVDAT 9 29-NOV-17 4HVP 1 HELIX
REVDAT 8 03-APR-13 4HVP 1 TITLE
REVDAT 7 13-JUL-11 4HVP 1 VERSN
REVDAT 6 24-FEB-09 4HVP 1 VERSN
REVDAT 5 01-APR-03 4HVP 1 JRNL
REVDAT 4 15-OCT-92 4HVP 1 ATOM HETATM
REVDAT 3 15-JUL-91 4HVP 1 SEQRES
REVDAT 2 15-OCT-90 4HVP 1 SEQRES HET FORMUL HETATM
REVDAT 2 2 1 TER
REVDAT 1 15-APR-90 4HVP 0
JRNL AUTH M.MILLER,J.SCHNEIDER,B.K.SATHYANARAYANA,M.V.TOTH,
JRNL AUTH 2 G.R.MARSHALL,L.CLAWSON,L.SELK,S.B.KENT,A.WLODAWER
JRNL TITL STRUCTURE OF COMPLEX OF SYNTHETIC HIV-1 PROTEASE WITH A
JRNL TITL 2 SUBSTRATE-BASED INHIBITOR AT 2.3 A RESOLUTION.
JRNL REF SCIENCE V. 246 1149 1989
JRNL REFN ISSN 0036-8075
JRNL PMID 2686029
REMARK 1
REMARK 1 REFERENCE 1
REMARK 1 AUTH A.WLODAWER,M.MILLER,M.JASKOLSKI,B.K.SATHYANARAYANA,
REMARK 1 AUTH 2 E.BALDWIN,I.T.WEBER,L.M.SELK,L.CLAWSON,J.SCHNEIDER,
REMARK 1 AUTH 3 S.B.H.KENT
REMARK 1 TITL CONSERVED FOLDING IN RETROVIRAL PROTEASES. CRYSTAL STRUCTURE
REMARK 1 TITL 2 OF A SYNTHETIC HIV-1 PROTEASE
REMARK 1 REF SCIENCE V. 245 616 1989
REMARK 1 REFN ISSN 0036-8075
REMARK 1 REFERENCE 2
REMARK 1 AUTH I.T.WEBER,M.MILLER,M.JASKOLSKI,J.LEIS,A.M.SKALKA,A.WLODAWER
REMARK 1 TITL MOLECULAR MODELING OF THE HIV-1 PROTEASE AND ITS SUBSTRATE
REMARK 1 TITL 2 BINDING SITE
REMARK 1 REF SCIENCE V. 243 928 1989
REMARK 1 REFN ISSN 0036-8075
REMARK 1 REFERENCE 3
REMARK 1 AUTH M.MILLER,M.JASKOLSKI,J.K.M.RAO,J.LEIS,A.WLODAWER
REMARK 1 TITL CRYSTAL STRUCTURE OF A RETROVIRAL PROTEASE PROVES
REMARK 1 TITL 2 RELATIONSHIP TO ASPARTIC PROTEASE FAMILY
REMARK 1 REF NATURE V. 337 576 1989
REMARK 1 REFN ISSN 0028-0836
REMARK 1 REFERENCE 4
REMARK 1 AUTH J.SCHNEIDER,S.B.H.KENT
REMARK 1 TITL ENZYMATIC ACTIVITY OF A SYNTHETIC 99 RESIDUE PROTEIN
REMARK 1 TITL 2 CORRESPONDING TO THE PUTATIVE HIV-1 PROTEASE
REMARK 1 REF CELL(CAMBRIDGE,MASS.) V. 54 363 1988
REMARK 1 REFN ISSN 0092-8674

..      Fig. 2.4 The top of the PDB file for 4hvp. (Berman et al. 2000)
 14 Chapter 2 · An Archive and a Tool: PDB and PyMOL

A B C D E F G H I J K L
ATOM 1 N PRO A 1 -3.358 7.992 34.537 1.00 15.57 N
ATOM 2 CA PRO A 1 -2.420 7.030 35.105 1.00 15.88 C
2 ATOM
ATOM
3
4
C
O
PRO
PRO
A
A
1
1
-1.038
-0.920
7.006
7.437
34.472
33.309
1.00
1.00
14.49
14.48
C
O
ATOM 5 CB PRO A 1 -3.076 5.683 34.785 1.00 15.99 C
ATOM 6 CG PRO A 1 -3.651 5.927 33.414 1.00 16.69 C
ATOM 7 CD PRO A 1 -4.063 7.389 33.400 1.00 16.19 C
ATOM 8 N GLN A 2 -0.130 6.424 35.234 1.00 13.19 N
ATOM 9 CA GLN A 2 1.249 6.329 34.731 1.00 13.76 C
ATOM 10 C GLN A 2 1.534 4.886 34.368 1.00 12.96 C
ATOM 11 O GLN A 2 1.391 4.030 35.237 1.00 13.56 O
ATOM 12 CB GLN A 2 2.241 6.885 35.716 1.00 13.72 C
ATOM 13 CG GLN A 2 3.728 6.627 35.543 1.00 15.82 C
ATOM 14 CD GLN A 2 4.582 7.612 36.299 1.00 17.54 C
ATOM 15 OE1 GLN A 2 4.804 7.575 37.492 1.00 21.95 O
ATOM 16 NE2 GLN A 2 5.143 8.603 35.625 1.00 20.65 N

..      Fig. 2.5 The atomic coordinates of the first two amino acids of the HIV-1 protease in entry 4hvp.
The contents of the columns are as follows: A Entity (ATOM, TER (=end of chain), HETATM). B Atom num-
ber. C Atom name. N, CA, C, and O are the backbone atoms, and the remainder are side-chain atoms.
Thus, CB, CG, and CD are the names of the carbon atoms of the glutamine side-chain, OE1 and NE2 of
the amide group. D Residue name. E Chain identifier (scroll down the PDB file to see chain B). F Residue
number. G, H, I x, y, and z coordinates, respectively. J Occupancy of the atom. Here, the number in every
record is 1.00, indicating that each atom is always in the same position. Sometimes, in a crystal structure,
the side-chain of an amino acid can adopt two conformations. This number in column J, as we will see
in 7 Sect. 4.4.2, reflects how many of the atoms are in each of the two conformations. K The B factor or
the temperature factor or displacement factor describes the motion of the atom in the crystal, as we
will see in 7 Sect. 7.4.2. Values below 10 mean that the atom is hardly moving; numbers of 40 or higher
­indicate that the atom is very mobile. Surface atoms in proteins often have higher values. L Element
symbol

comprises just 99 amino acids) was small enough to be chemically synthesized. During
the synthesis, the two cysteines in each chain were replaced with ABA, as its aliphatic
side-­chain is of the same length and size as that of the cysteine side-chain (Wlodawer et al.
1989). The scientists took this measure to avoid problems of oxidation and non-specific
interactions of cysteine residues.
You may be asking yourself why there are no coordinates for hydrogen atoms. The
answer lies in the nature of the technique used to generate the data for the protein struc-
ture. In X-ray crystallography, the electron density maps are produced by electron dif-
fraction of X-rays. As the hydrogen atom has only one electron, the chances of scattering
from it are almost negligible. Therefore, the positions of the hydrogen atoms cannot be
determined. You may, however, find some PDB files containing coordinates for hydrogen
atoms. These are sometimes added during the refinement of the structure. The structure
of RNase A with the PDB identifier 7rsa, which we will examine in 7 Chap. 4 (7 Sect. 4.3),
is an example.
We have found the coordinates of the entry 4hvp. This is a step forward, but we cannot
visualize and investigate the information stored without suitable software. The next section
introduces the program PyMOL (The PyMOL Molecular Graphics System, Schrödinger,
LLC).
2.2 · PyMOL
15 2
2.2 PyMOL

I have chosen PyMOL as the modeling software for this book for several reasons. First,
the program is available for free upon registration as an “educational-use-only” version
for students. The current “educational-use-only” version 1.74 (as of August 2015, used in
the making of this book) of PyMOL does not have every feature of the full version (e.g.,
it does not allow you to make publication-quality images because the “ray” command is
inactivated); nevertheless, it will enable you to produce all of the images in this book on
either a PC or a Mac. All of the drawings could be made by the two students who read
this book using the “educational-use-only” version. Of course, the high-resolution images
in this book were produced using a fully licensed version of PyMOL (version 1.8.4.2) on
Windows 10 but still using the same instructions for drawing them. Second, PyMOL can
fetch PDB files directly without having to download and save them. Third, PyMOL can
also read PDB files that reveal the quaternary structure of a protein. Fourth and most
importantly, the program is very powerful for drawing images, allowing the production of
pictures which have adorned the covers of many top journals. You can see some of these
images at the link 7 http://pymolwiki.­org/index.­php/Covers.
During the writing of this book, PyMOL 2.0 was released for which there is also an
“educational-use-only” version. However, as almost all information online is with the
older version and I have as yet no experience with the new release, the book still uses the
educational version 1.7.4. This earlier version can of course still be downloaded.
Nothing is however perfect, and PyMOL is no exception. If you scan the literature or
look at the record “REMARK 3” in the PDB, you will find that scientists use other pro-
grams such as SHELX (Sheldrick 2008), Coot (Emsley et al. 2010), and PHENIX (Adams
et al. 2010) to build proteins from electron density maps. If your project is going to involve
such experiments, then you may want to have a look at these programs. However, they are
outside the scope of this book, and you will thus be on your own.
Powerful software often means that it can take time for new users to be able to under-
stand how the program works and what they can do with it. If you follow the instructions
in the boxes and the videos of this book however, you should be able very rapidly to use the
software on your own. All of the instructions have been tested and improved by bachelor
or masters students with no prior experience of PyMOL. Indeed, using the approaches for
PyMOL described, such students working in my lab have within 2 to 3 days been able to
compare and superimpose the models of interactions proposed between two proteins by
the online protein docking algorithm ClusPro 7 https://cluspro.­bu.­edu/. The work of one
bachelor student using ClusPro and PyMOL provided the basis for a scientific publication
from my own group (Aumayr et al. 2017).
To install PyMOL with an “educational-use-only” license, you need to first register at
7 http://pymol.­org/edu/?q=educational/ by filling out the form. As a student, you will be
asked for a supervisor, the degree you are studying for, and when you expect to complete
it; you can enter “self-study” if you cannot give a name of a supervisor. Once you have
completed the form, you will receive an email with a username and password. Download
the appropriate program for your operating system and install the program, following the
prompts. You do not need to change the default settings to add extra files that PyMOL
can accept. In the list of programs on a PC, you may have different options to start the
program. For the exercises in this workbook, always use “PyMOL” to start.
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éditeur, n'ayant pas eu l'idée de diviser mon histoire en chapitres, ou
du moins ne l'ayant eue que trop tard.
D'ailleurs, ce qui rend ma tâche encore plus difficile, je suis
décidé à ne mettre dans ce volume que des choses
mathématiquement admirables. Avec des connaisseurs comme vous,
je ne puis farcir ma dinde de marrons au lieu de truffes; vous êtes
trop fins gourmets pour ne pas vous en apercevoir tout de suite, et
vous crieriez haro sur moi; ce que je veux éviter par-dessus toute
chose.
Rodolphe sortit tout désespéré de la platitude et du peu de
tournure de la scène sur laquelle il avait tant compté. Il marchait
devant lui, son mouchoir mettant le nez hors de sa poche, son
chapeau en arrière, sa cravate dénouée, ses deux pouces dans les
goussets de sa culotte, dans l'attitude physique et morale d'un
homme anéanti.
Il se heurta contre quelque chose de trop flasque pour être une
muraille et de trop dur pour être une nourrice, et il vit, à son grand
ébahissement, que ce n'était autre chose que son ami Albert.
RODOLPHE.—Sacrédieu! tu devrais bien prendre garde quand tu
marches à ce que tu as devant toi.
ALBERT.—Voici une morale assez déplacée, d'autant que tu allais
le nez en terre, comme un porc qui cherche des truffes.
RODOLPHE.—Merci de la comparaison; elle est flatteuse.
ALBERT.—Un porc qui trouve des truffes vaut bien, ou je meure!
un poëte qui ne trouve que des rimes.
RODOLPHE.—De bonnes truffes sont bonnes, ceci est
incontestable; mais de bonnes rimes ne sont pas à dédaigner,
surtout par le temps qui court: une bonne rime est la moitié d'un
vers.
ALBERT.—Et qu'est-ce qu'un vers tout entier? Tu as beau faire, la
rime est une viande bien creuse, et, si tu farcissais une poularde de
rimes au lieu de truffes, je crois que personne ne goûterait
l'innovation.
 RODOLPHE.—Et si je mettais une truffe au lieu d'une rime au bout
de chaque vers?
ALBERT.—Malgré tout le respect que je te dois, je crois que le
débit en serait beaucoup plus sûr que de l'autre manière.
RODOLPHE.—Parlons d'autre chose: voilà assez de concetti
dépensés en pure perte. Puisque nous sommes seuls, nous n'avons
pas besoin d'avoir de l'esprit; cela est bon devant des bourgeois
qu'on veut illusionner, et non autre part.
ALBERT.—Soyons bêtes, puisque tu le veux; cela est pourtant plus
difficile. Pour y parvenir plus aisément, je ne vais que te servir
d'écho.
RODOLPHE.—Où allais-tu?
ALBERT.—Où allais-tu?
RODOLPHE.—Chez toi.
ALBERT.—Chez toi.
RODOLPHE.—Te demander de me rendre un service…
ALBERT, vivement, et ne faisant plus l'écho.—Mon cher ami, tu ne
peux plus mal tomber: je n'ai pas le sou en ce moment-ci; en toute
autre occasion, tu peux compter sur moi, mais il y a marée basse
dans mes poches: nous sommes au quinze, et j'ai mangé tout
l'argent du mois.
RODOLPHE.—Qui te parle d'argent? C'est un service d'homme que
je te demande.
ALBERT.—Ah! c'est différent. Faut-il te servir de second dans un
duel? Je te montrerai une botte…
RODOLPHE.—Hélas! ce n'est pas pour cela.
ALBERT.—Faut-il te faire un article laudatif sur tes dernières
poésies? je suis prêt. Tu vois que je suis un homme dévoué.
RODOLPHE.—Un plus grand service que tout cela. Tu connais
madame de M***?
ALBERT.—Belle question! c'est moi qui te l'ai fait connaître.
 RODOLPHE.—Tu connais aussi M. de M***?
ALBERT.—La moitié au moyen de quoi elle fait un tout;
vulgairement parlant, l'époux d'icelle; je le connais comme le mari
de ma mère.
RODOLPHE.—Tu sais aussi que j'ai une passion pour madame de
M***?
ALBERT.—Par les tripes du pape! je le sais. Je l'ai vue toute petite,
ta passion; elle est venue au monde devant moi, au balcon de
l'Opéra, ayant pour mère une bouteille de vin d'Espagne et pour
père un bol de punch. Je l'ai enveloppée des langes de mon amitié,
je l'ai bercée, je l'ai choyée jusqu'à ce qu'elle ait été grande fille et
capable de marcher toute seule; j'ai entendu ses premiers
bégayements et j'ai lu les premiers vers qu'elle ait bavés—ils étaient
assez méchants, par parenthèse.—Tu vois que je suis parfaitement
au courant.
RODOLPHE.—Écoute, et tâche d'être sérieux, si tu peux, au moins
une fois dans ta vie.
ALBERT.—Je le serai cette fois, et une autre avec; seulement, ce
sera quand je mourrai ou que je serai marié.
RODOLPHE.—Je voulais me donner une tournure artiste, je voulais
mêler un peu de poésie à ma prose, et je croyais qu'il n'y avait rien
de meilleur pour cela qu'une belle et bonne passion bien
conditionnée. Je me suis épris de madame de M***, sur la foi de sa
peau brune et de ses yeux italiens; je ne pensais pas qu'avec des
symptômes si évidents de fougue et de passion, l'on pût être aussi
froide qu'une Flamande couleur de fromage, les cheveux roux et les
prunelles bleues larges comme des molettes d'éperon; je m'attendais
aux élans les plus forcenés, aux explosions les plus volcaniques, à
des allures de lionne ou de tigresse. Mon Dieu! la femme à l'œil noir,
aux narines roses et ouvertes, malgré son teint olivâtre et vivace, sa
lèvre humide et lascive, a été douce comme un des moutons de
madame Deshoulières, et tout s'est passé le plus tranquillement du
monde: pas une larme, pas un soupir; un air calme et enjoué à vous
faire sauter au plafond. Je pensais qu'elle me pourrait fournir au
moins vingt à trente sujets d'élégies; à grand'peine, en m'aidant de
réminiscences de Pétrarque, ai-je pu en faire cinq ou six sonnets,
qui, j'espère, me serviront pour une autre fois; car elle comprend
autant la poésie que je comprends le grec, et je regarde les vers que
je lui ai adressés comme des vers perdus. Oh! ma pauvre échelle de
soie, avec quoi je pensais grimper à son balcon, je vois bien qu'il
faut renoncer à se servir de toi, et continuer à passer bêtement par
l'escalier, comme monsieur le mari. Enfin, ne sachant plus où donner
de la tête pour mouvementer un peu ce drame sans action, je me
suis décidé à écrire au mari, sous le voile de l'anonyme, que j'étais
du dernier mieux avec sa femme; j'espérais qu'il prendrait de la
jalousie et ferait quelque scène; tout cela n'a abouti qu'à une citation
de Gresset et à une invitation à revenir le lendemain.
ALBERT.—Tout cela est fort douloureux, et je te conseille d'en faire
un roman intime en deux volumes in-octavo: j'ai un libraire dans ma
manche; il ne demanderait pas mieux que de le prendre; mais je ne
vois pas autrement en quoi je te puis rendre service.
RODOLPHE.—M'y voici. Tu es mon ami intime.
ALBERT.—C'est un honneur que je partage avec deux ou trois
cents autres.
RODOLPHE.—Eh bien! pour l'amour de moi, fais la cour à madame
de M***.
ALBERT.—A ta maîtresse?
RODOLPHE.—Oui.
ALBERT.—Pardieu! ceci est nouveau. Je présume que tu veux te
moquer de moi.
RODOLPHE.—En aucune manière. Ce que je dis est-il donc
bouffon?
ALBERT.—Passablement.
RODOLPHE.—Je n'ai pas envie de rire, je te jure.
ALBERT.—Cela peut être, mais tu n'en es pas moins risible.
RODOLPHE.—Qu'est-ce que cela te fait?
 ALBERT.—Oh! rien, absolument. Eh bien! mets que je fais la cour
à ta maîtresse: après?
RODOLPHE.—Ainsi, tu consens?
ALBERT.—Je ne consens pas du tout; c'est une façon de parler
seulement pour voir où tu en veux venir.
RODOLPHE.—Alors je suis jaloux: tu comprends.
ALBERT.—Pas le moins du monde; mais fais absolument comme si
je comprenais.
RODOLPHE.—Je suis jaloux, mais jaloux romantiquement et
dramatiquement, de l'Othello double et triple. Je vous surprends
ensemble: comme tu es mon ami, le trait serait des plus noirs, et la
scène se composerait admirablement bien; il serait impossible de
trouver rien de plus don Juan, de plus méphistophélique, de plus
machiavélique et, de plus, adorablement scélérat. Alors, je tire ma
bonne dague, et je vous poignarde tous les deux, ce qui est très-
espagnol et très-passionné. Qu'en dis-tu?
Ici Albert regarde à trois reprises Rodolphe de la tête aux pieds
et des pieds à la tête, après quoi il s'enfuit, en faisant des cabrioles
et en riant comme un voleur qui voit pendre un juge.
Rodolphe, très-scandalisé, ravale sa salive, et tâche de prendre
une attitude majestueuse.
Voyant qu'Albert court toujours, il entre dans sa maison, aussi en
colère que Géronte après avoir été bâtonné par Scapin.
Cinq ou six jours se passèrent sans qu'il eût occasion de
retourner chez madame de M***; il resta chez lui en tête-à-tête
avec ses chats et Mariette.
Mariette, qui, depuis quelque temps, paraissait en proie à
quelque souffrance morale, avait perdu ses fraîches couleurs et sa
belle gaieté; elle ne chantait plus, elle ne riait plus, elle ne sautait
plus par la chambre, et demeurait toute la journée à coudre dans
l'embrasure de la fenêtre, ne faisant de bruit non plus qu'une souris.
Rodolphe était on ne peut plus surpris de ce changement, et ne
savait à quoi l'attribuer. N'ayant rien à faire, et la trouvant d'ailleurs
plus intéressante avec sa pâleur nacrée et ses beaux yeux battus, il
voulut reprendre avec elle ses anciennes privautés; car il est inutile
de dire que ses conversations fréquentes avec madame de M***
avaient dû singulièrement nuire à ses dialogues avec Mariette. Mais
celle-ci, loin de se prêter de bonne grâce aux caresses de son
maître, ainsi qu'elle le faisait autrefois, se débattit courageusement,
et, lui glissant entre les doigts comme une vraie couleuvre qu'elle
était, elle courut se réfugier dans sa chambre, dont elle ferma la
porte en dedans.
Rodolphe tenta d'entamer des négociations à travers le trou de la
serrure; mais ce fut une peine perdue, Mariette resta muette comme
un poisson. Rodolphe, voyant que ses belles paroles n'aboutissaient
à rien, abandonna la partie, et reprit la lecture qu'il avait
interrompue.
Au bout d'une heure, Mariette rentra; elle était habillée, et portait
sous son bras un paquet assez gros. Rodolphe leva la tête, et la vit
qui se tenait debout adossée au mur, sans proférer une seule parole.
RODOLPHE.—Que signifie tout ceci, Mariette, et pourquoi avez-
vous un paquet sous le bras?
MARIETTE.—Cela signifie que je m'en vais et que je vous demande
mon congé.
RODOLPHE.—Votre congé? et pourquoi donc? N'êtes-vous pas bien
ici, et mon service est-il si pénible que vous ne puissiez en venir à
bout? Alors prenez quelqu'un pour vous aider, et restez.
MARIETTE.—Monsieur, je n'ai pas à me plaindre, et ce n'est pas là
le motif pourquoi je vous quitte.
RODOLPHE.—Est-ce que j'aurais oublié, par hasard, de te payer ton
dernier quartier de gages?
MARIETTE.—Je ne m'en irais pas pour cela, monsieur.
RODOLPHE.—Alors, c'est que tu as trouvé une meilleure maison
que la mienne?
MARIETTE.—Non; car je m'en retourne chez nous, chez ma mère.
 RODOLPHE.—Tu ne t'en retourneras pas, car je veux te garder,
moi. Quel est donc ce caprice?
MARIETTE.—Ce n'est pas un caprice, ô mon maître! c'est une
résolution immuable.
RODOLPHE.—Une résolution immuable! c'est un singulier mot dans
la bouche d'une femme, l'être le plus variable qui soit au monde. Tu
resteras, Mariette.
MARIETTE.—Je n'ai pas l'esprit qu'il faut pour disserter avec vous;
mais tout ce que je sais, c'est que je ne coucherai pas ici.
RODOLPHE.—C'est ce qui te trompe, ma toute belle; tu y
coucheras, et avec moi encore!
MARIETTE.—Pour cela, non, ou je ne m'appellerai pas Mariette.
RODOLPHE.—Eh bien! appelle-toi Jeanne, et qu'il n'en soit plus
parlé. Sais-tu, Mariette, que tu deviens monstrueusement vertueuse!
Si cela continue, on te pourra mettre au calendrier, comme vierge et
martyre. C'est pourtant quelque chose de bien ignoble et de bien
rococo que la vertu, et je ne comprends pas à propos de quoi tu
t'avises d'en avoir, étant passablement jolie et n'ayant guère que
vingt ans. Laisse la vertu aux vieilles et aux difformes, celles-là
seules font bien d'en avoir, et l'on doit les en remercier; mais avec
de beaux yeux comme ceux-ci et une gorge comme celle-là, tu n'as
pas le droit d'être vertueuse, et tu aurais mauvaise grâce à vouloir
l'être. Allons, mauvaise, jette là ton paquet, et ne fais plus la
bégueule; embrassons-nous, et soyons bons amis comme par le
passé.
MARIETTE.—Je ne vous embrasserai pas; laissez-moi, monsieur;
allez embrasser madame de M***.
RODOLPHE.—J'en viens, et n'ai guère envie d'y retourner.
MARIETTE.—Oh! les hommes! voilà comme ils sont, celle-ci et
celle-là, tout leur est bon, et celle qui se trouve au-devant de leurs
lèvres est toujours la préférée!
RODOLPHE.—Tu philosophes avec une profondeur tout à fait
surprenante, et ces hautes réflexions ne seraient pas déplacées dans
un opéra-comique. Or, tu te trouves au-devant de ma bouche, donc
je te préfère.
MARIETTE, laissant aller son paquet et se défendant faiblement.—
Monsieur Rodolphe, je vous en prie, n'allez plus chez madame de
M***; c'est une méchante femme.
RODOLPHE.—Tu ne la connais pas, comment peux-tu le savoir?
MARIETTE.—C'est égal, j'en suis sûre; je ne peux pas souffrir cette
femme. Oh! n'y allez plus, et je vous aimerai bien.
RODOLPHE.—S'il ne faut que cela, petite, pour te rendre contente,
c'est bien facile; mais explique-moi un peu comment cette idée t'est
venue d'être jalouse de moi. Voilà assez longtemps que tu es à mon
service, et tu ne t'en étais pas encore avisée.
MARIETTE.—Comme vous parlez de cela, monsieur! Vous riez, et
j'ai la mort dans l'âme. Ah! vous croyez que, pour être votre
servante, j'ai cessé d'être femme; si vous avez compté sur cela, vous
vous êtes trompé, et bien étrangement. Je sais que cela est bien
hardi et bien audacieux à moi de vous aimer, vous, mon maître; mais
je vous aime, est-ce ma faute à moi? je ne vous ai pas cherché, au
contraire, et j'ai bien pleuré pour venir avec vous. Vous m'avez prise
toute jeune à ma vieille mère, et vous m'avez amenée ici: me
trouvant jolie, vous n'avez pas dédaigné de me séduire. Cela ne vous
a pas été difficile: j'étais isolée, sans défense aucune; vous abusiez
de votre ascendant de maître et de ma soumission de servante; et
puis, à quoi bon le cacher? si je ne vous aimais pas encore, je
n'avais pas d'autre amour; vous avez le premier éveillé mes sens, et
cet enivrement m'a fait supporter des choses que je ne supporterai
plus, je vous le déclare, je ne veux plus être pour vous un jouet sans
conséquence, qu'on prend et qu'on jette là, une chose agréable à
toucher comme une étoffe ou une fourrure; je suis lasse de tenir le
milieu entre vos chats et votre chien. Moi, je ne sais pas, comme
vous, séparer mon amour en deux: l'amour de l'âme pour celle-ci,
l'amour du corps pour celle-là. Je vous aime avec mon âme et mon
corps, et je veux être aimée ainsi. Je veux! c'est un étrange mot,
n'est-ce pas, de moi à vous, de moi servante à vous maître? mais
vous m'avez prise pour être votre servante et non votre maîtresse; si
vous l'avez oublié, pourquoi ne l'oublierais-je pas?
RODOLPHE, à part.—Par la virginité de ma grand'mère, voilà qui se
pose assez passionnément. (Haut et d'un ton caressant.) Pauvre
Mariette! (A part.) C'est décidé, je quitte l'autre.
MARIETTE, pleurant.—Ah! Rodolphe, si vous pouviez savoir
combien est douloureuse la position où je suis, vous pleureriez
comme moi, tout insensible que vous êtes.
RODOLPHE, buvant ses larmes sur ses yeux.—Allons donc, enfant,
avec tes pleurs; tu me fais boire de l'eau pour la première fois
depuis que j'ai atteint l'âge de raison.
MARIETTE, lui passant timidement le bras autour du col.—Aimer et
ne pouvoir le dire, sentir son cœur gros de soupirs et prêt à
déborder, et ne pouvoir cacher sa tête sur le sein bien-aimé pour y
pleurer à son aise, et n'oser risquer une caresse; être comme le
chien, l'oreille au guet, l'œil attentif, qui attend qu'il plaise au maître
de le flatter de la main: voilà quel est notre sort. Oh! je suis bien
malheureuse!
RODOLPHE, ému.—Tu es bête comme plusieurs oies. Qui
t'empêche de me dire que tu m'aimes, et de me caresser quand
l'envie t'en prend? Ce n'est pas moi, j'espère.
MARIETTE.—Qu'ont donc les autres femmes de plus que moi? Je
suis aussi belle que plusieurs qui ont la réputation de l'être
beaucoup. C'est vous qui l'avez dit, Rodolphe; je ne sais si j'ai raison
de vous croire, mais je vous crois. On ne prend guère la peine de
flatter sa servante; à quoi bon? on n'a qu'à dire «je veux,» cela est
plus commode. Voyez mes cheveux, ils sont noirs et à pleines mains:
je vous ai souvent entendu louer les cheveux noirs; mes yeux sont
noirs comme mes cheveux: vous avez dit bien des fois que vous ne
pouviez souffrir les yeux bleus; mon teint est brun, et, si je suis pâle,
ô Rodolphe! c'est que je vous aime et que je souffre. Si vous avez
fait la cour à cette femme, c'est parce qu'elle avait un teint brun et
des yeux noirs. J'ai tout cela, Rodolphe, je suis plus jeune qu'elle, et
je vous aime plus qu'elle ne peut vous aimer; car son amour est né
dans les rires, et le mien dans les larmes, et cependant vous ne
faites pas attention à moi; pourquoi? parce que je suis votre
servante, parce que je veille sur vous nuit et jour, parce que je vais
au-devant de tous vos désirs, et que je me dérange vingt fois dans
une heure pour satisfaire vos moindres caprices. Il est vrai que vous
me jetez au bout de l'année quelques pièces d'argent; mais, croyez-
vous que de l'argent puisse dédommager d'une existence détournée
au profit d'un autre, et que la pauvre servante n'ait pas besoin d'un
peu d'affection pour se consoler de cette vie toute de dévouement et
d'amertume? Si j'avais de beaux chapeaux et de belles robes, si
j'étais la femme d'un notaire ou d'un agent de change, vous
monteriez la garde sous mon balcon, et vous vous estimeriez
heureux d'un coup d'œil lancé à travers la persienne.
RODOLPHE.—Je ne suis pas assez platonique pour cela. Je t'aime
plus, étant ce que tu es, que la plus grande dame de la terre. C'est
convenu, tu restes?
MARIETTE.—Et madame de M***? vous savez ce que j'ai dit.
RODOLPHE.—Qu'elle aille au diable! je romps avec elle. (A part.) Il
y a plus de passion véritable dans cette pauvre fille que dans vingt
mijaurées de cette espèce, et d'ailleurs elle est plus jolie.
MARIETTE.—Vous me promettez donc…
RODOLPHE.—Sur tes yeux et ta bouche.
MARIETTE, avec explosion.—Je reste!
RODOLPHE.—Çà! notre chambrière, maintenant que vous voilà
promue au grade de notre maîtresse en titre, cherchez quelqu'un qui
vous remplace et fasse votre ouvrage.
MARIETTE.—Non, Rodolphe, je veux être ici seule avec vous, et
d'ailleurs je vous aime trop pour laisser le soin de vous servir à une
autre.
RODOLPHE.—Tu es une bonne fille et je suis un grand sot d'avoir
été chercher si loin le trésor que j'avais chez moi. Je t'aime de cœur
et de corps, je me sens en humeur tout à fait pastorale, et nous
allons refaire à nous deux les amours de Daphnis et Chloé. (Il la
prend sur ses genoux et la berce comme un petit enfant.)
Intrat ALBERT, l'homme positif.—Voilà un groupe qui se compose
assez bien; mais je doute fort qu'il fût du goût de madame de M***,
si elle le voyait.
RODOLPHE.—Je voudrais qu'elle le vît.
ALBERT.—Tu ne l'aimes donc plus?
RODOLPHE.—Est-ce que je l'ai aimée?
ALBERT.—A vrai dire, j'en doute. Et ta passion d'artiste?
RODOLPHE.—Au diable la passion! je courais après elle, elle est
venue chez moi.
ALBERT.—C'est toujours ainsi. Je suis charmé de te voir revenu à
des sentiments raisonnables. Je vote des remercîments à Mariette
pour cette cure importante.
MARIETTE.—Ce n'est pas sans peine, monsieur Albert, que je l'ai
opérée.
ALBERT.—Je le crois, le malade était au plus mal: gare les
rechutes!
MARIETTE.—Oh! j'en aurai bien soin, soyez tranquille.
RODOLPHE.—N'aie pas peur, ma petite Mariette, tu es trop jolie et
trop bonne pour qu'il y ait le moindre danger.
ALBERT.—O mon ami! il faut être bien fou pour sortir de chez soi
dans l'espoir de rencontrer la poésie. La poésie n'est pas plus ici que
là, elle est en nous. Il y en a qui vont demander des inspirations à
tous les sites de la terre, et qui n'aperçoivent pas qu'ils ont à dix
lieues de Paris ce qu'ils vont chercher au bout du monde. Combien
de magnifiques poëmes se déroulent depuis la mansarde jusqu'à la
loge du portier, qui n'auront ni Homère ni Byron! combien d'humbles
cœurs se consument en silence, et s'éteignent sans que leur flamme
ait rayonné au dehors! que de larmes ont coulé que personne n'a
essuyées! que de passions, que de drames que l'on ne connaîtra
jamais! que de génies avortés, que de plantes étiolées faute d'air!
Cette chambre où nous sommes, toute paisible, toute calme, toute
bourgeoise qu'elle est, a peut-être vu autant de péripéties, de
tragédies domestiques et de drames intérieurs, qu'il s'en est joué
pendant un an à la Porte-Saint-Martin. Des époux, des amants y ont
échangé leurs premiers baisers; des jeunes femmes y ont goûté les
joies douloureuses de la maternité; des enfants y ont perdu leur
vieille mère. On a ri et l'on a pleuré, on a aimé et l'on a été jaloux,
on a souffert et l'on a joui, on a râlé et l'on est mort entre ces quatre
murs: toute la vie humaine dans quelques pieds. Et les acteurs de
tous ces drames, pour n'avoir pas le teint cuivré, un poignard et un
nom en i ou en o, n'en avaient pas moins de colère et d'amour, de
vengeance et de haine, et leur cœur, pour ne pas battre sous un
pourpoint ou un corselet, n'en battait pas moins fort ni moins vite.
Les dénoûments de ces tragédies réelles, pour ne pas être un coup
de poignard ou un verre de poison, n'en étaient pas moins pleins de
terreur et de larmes. Je te le dis, ô mon ami, la poésie, toute fille du
ciel qu'elle est, n'est pas dédaigneuse des choses les plus humbles;
elle quitte volontiers le ciel bleu de l'Orient, et ploie ses ailes dorées
au long de son dos pour se venir seoir au chevet de quelque grabat
sous une misérable mansarde; elle est comme le Christ, elle aime les
pauvres et les simples, et leur dit de venir à elle. La poésie est
partout: cette chambre est aussi poétique que le golfe de Baïa,
Ischia, ou le lac Majeur, ou tout endroit réputé poétique; c'est à toi
de trouver le filon et de l'exploiter. Si tu ne le peux pas, demande
une place de surnuméraire dans quelque administration, ou fais des
articles de critique pour quelque journal, car tu n'es pas poëte, et la
muse détourne sa bouche de ton baiser. Regarde, c'est dans ces
murs que s'est passée la meilleure partie de ton existence; tu as eu
là tes plus beaux rêves, tes visions les plus dorées. Une longue
habitude t'en a rendu familiers les coins les plus secrets: tes angles
sortants s'adaptent on ne peut mieux avec leurs angles rentrants, et,
comme le colimaçon, tu t'emboîtes parfaitement dans ta coquille.
Ces murailles t'aiment et te connaissent, et répètent ta voix ou tes
pas plus fidèlement que tous autres; ces meubles sont faits à toi, et
tu es fait à eux. Quand tu entres, la bergère te tend amoureusement
les bras et meurt d'envie de t'embrasser; les fleurs de ta cheminée
s'épanouissent et penchent leur tête vers toi pour te dire bonjour; la
pendule fait carillon, et l'aiguille, toute joyeuse, galope ventre à terre
pour arriver à l'heure dont le son vaut pour toi toutes les musiques
célestes, à l'heure du dîner ou du déjeuner; ton lit te sourit
discrètement du fond de l'alcôve, et rougissant de pudeur entre ses
rideaux pourprés, semble te dire que tu as vingt ans et que ta
maîtresse est belle; la flamme danse dans l'âtre, les bouilloires
bavardent comme des pies, les oiseaux chantent, les chats font
ronron; tout prend une voix pour exprimer le contentement; le tilleul
du jardin allonge ses branches à travers la jalousie pour te donner la
main et te souhaiter la bienvenue; le soleil vient au-devant de toi par
la croisée et les atomes valsent plus allègrement dans les rais
lumineux. La maison est un corps dont tu es l'âme et à qui tu
donnes la vie: tu es le centre de ce microcosme. Pourquoi donc
vouloir se déplacer et devenir accessoire, lorsqu'on peut être
principal? O Rodolphe! crois-m'en, jette au feu toutes tes
enluminures espagnoles ou italiennes. Une plante perd sa saveur à
être changée de climat, les pastèques du Midi deviennent des
citrouilles dans le Nord, les radis du Nord des raiponces dans le Midi.
Ne te transplante pas toi-même, ce n'est que dans le sol natal que
l'on peut plonger de puissantes et profondes racines: d'un bon et
honnête garçon que tu es, ne cherche pas à devenir un petit
misérable bandit, à qui le premier chevrier des Abruzzes donnerait
du pied au cul, et qu'il regarderait à juste titre comme un niais. Aime
bien Mariette, qui t'aime bien, et, sans te soucier si tu as ou non une
tournure d'artiste, fais tes vers comme ils te viendront; c'est le plus
sage, et tu te feras ainsi une existence d'homme qui, sans être très-
dramatique, n'en sera pas moins douce, et te mènera par une route
unie et sablée au but inconnu où nous allons tous. Si quelqu'un te
fait insulte, bats-toi en duel avec lui, mais ne l'assassine pas à la
mode italienne, parce que l'on te guillotinerait immanquablement, ce
qui me fâcherait fort, car tu vaux trop, quoique tu sois un grand fou.
En faveur de l'amitié que je te porte, pardonne-moi la longue
tartine que je viens de te faire avaler, et sur quoi j'étale depuis une
heure les confitures de mon éloquence; passe-moi, en outre, une
allumette pour allumer ma pipe, et je te voue une reconnaissance
égale au service.
Rodolphe fit ce qu'il demandait, et bientôt un nuage de fumée
emplit la chambre. La soirée se passa on ne peut plus joyeusement,
et Albert se retira fort tard.
Mariette, le lendemain, n'eut qu'un lit à faire, et de nouvelles
couleurs commençaient à poindre sur ses joues rondes et potelées.
Et madame de M***, que devint-elle? Elle avait déjà pris un
amant quand Rodolphe la quitta, le tout par crainte d'en manquer.
Et M. de M***? il resta ce qu'il était, c'est-à-dire le plus dernier
de M. Paul de Kock qu'il soit possible d'être, si les façons de plus font
quelque chose à l'affaire.
Rodolphe et madame de M*** se rencontrèrent quelquefois
depuis dans le monde; ils se traitèrent avec toute la politesse
imaginable, et comme des gens qui se connaissent à peine. La belle
chose que la civilisation!
Enfin, nous voilà arrivés au bout de cette admirable épopée, je
dis épopée avec une intention marquée; car vous pourriez prendre
ceci pour une histoire libertine, écrite pour l'édification des petites
filles.
Il n'en est rien, estimable lecteur. Il y a un mythe très-profond
sous cette enveloppe frivole: au cas que vous ne vous en soyez pas
aperçu, je vais vous l'expliquer tout au long.
Rodolphe, incertain, flottant, plein de vagues désirs, cherchant le
beau et la passion, représente l'âme humaine dans sa jeunesse et
son inexpérience; madame de M*** représente la poésie classique,
belle et froide, brillante et fausse, semblable en tout aux statues
antiques, déesse sans cœur humain, et à qui rien ne palpite sous ses
chairs de marbre; du reste, ouverte à tous, et facile à toucher,
malgré ses grandes prétentions et tous ses airs de hauteur; Mariette,
c'est la vraie poésie, la poésie sans corset et sans fard, la muse
bonne fille, qui convient à l'artiste, qui a des larmes et des rires, qui
chante et qui parle, qui remue et palpite, qui vit de la vie humaine,
de notre vie à nous, qui se laisse faire à toutes les fantaisies et à
tous les caprices, et ne fait la petite bouche pour aucun mot, s'il est
sublime.
M. de M***, c'est le gros sens commun, la prose bête, la raison
butorde de l'épicier; il est marié à la fausse poésie, à la poésie
classique: cela devait être. Il est inférieur à sa femme; ceci est un
sous-mythe excessivement ingénieux, qui veut dire que M. Casimir
Delavigne est inférieur à Racine, qui est la poésie classique incarnée.
Il est cocu, M. de M***, cela généralise le type; d'ailleurs, la fausse
poésie est accessible à tous, et ce cocuage est tout allégorique.
Albert, qui ramène Rodolphe dans le droit chemin, est la véritable
raison, amie intime de la vraie poésie, la prose fine et délicate qui
retient par le bout du doigt la poésie qui veut s'envoler, de la terre
solide du réel, dans les espaces nuageux des rêves et des chimères:
c'est don Juan qui donne la main à Childe-Harold.
J'espère que voilà une superbe explication à laquelle vous ne
vous attendiez guère, garde national de lecteur que vous êtes.
Je ne sais pas, avec tout cela, si l'histoire de Rodolphe sera de
votre goût, mais j'ai assez bonne opinion de vous pour croire qu'en
pareille occurrence vous n'eussiez pas hésité entre celle-ci et celle-là.
 ELIAS WILDMANSTADIUS
OU

L'HOMME MOYEN AGE

… Laudator temporis acti.

Horace.

La cathédrale rugueuse était sa carapace.

Victor Hugo.

Parmi les innombrables variétés de Jeunes-France, une des plus

remarquables, sans contredit, est celle dont nous allons nous
occuper. Il y a le Jeune-France byronien, le Jeune-France artiste, le
Jeune-France passionné, le Jeune-France viveur, chiqueur, fumeur,
avec ou sans barbe, que certains naturalistes placent entre les
pachydermes, d'autres dans les palmipèdes, ce qui nous paraît
également fondé. Mais de toutes ces espèces de Jeunes-France, le
Jeune-France moyen âge est la plus nombreuse, et les individus qui
la composent ne sont pas médiocrement curieux à examiner. J'en
chercherai un entre tous, ami lecteur; il pourra te donner une idée
du genre, si tu n'as pas eu le bonheur d'en voir un vivant ou
empaillé. Comme il est mort, je puis te dire son véritable nom: il se
nommait Elias Wildmanstadius; c'était un très-beau nom pour un
homme moyen âge, d'autant que ce n'était pas un pseudonyme. Je
vous prie, lecteur, de ne pas trop rire de lui, car c'était mon ami, et il
fut sincère dans sa folie, bien différent de tant d'autres, qui ne le
sont que par mode et par manière.
J'espère que vous me pardonnerez l'espèce de teinte
sentimentale répandue sur ce récit. Songez qu'Elias Wildmanstadius
fut mon plus cher camarade, et qu'il est mort, et d'ailleurs j'ai besoin
de faire reposer un peu mes lèvres, qui, depuis trois cents pages
environ, se tordent en ricanements sardoniques.
L'ange chargé d'ouvrir aux âmes la porte de ce monde, par la
plus inexplicable des distractions, n'avait livré passage à la sienne
qu'environ trois cents ans après l'époque fixée pour son entrée dans
la vie.
Le pauvre Elias Wildmanstadius, avec cette âme du quinzième
siècle au dix-neuvième, ces croyances et ces sympathies d'un autre
âge au milieu d'une civilisation égoïste et prosaïque, se trouvait aussi
dépaysé qu'un sauvage des bords de l'Orénoque dans un cercle de
fashionables parisiens.
Se sentant gauche et déplacé dans cette société pour laquelle il
n'était pas fait, il avait pris le parti de s'isoler en lui-même et de se
créer une existence à part. Il s'était bâti autour de lui un moyen âge
de quelques toises carrées, à peu près comme un amant qui, ayant
perdu sa maîtresse, fait lever son masque en cire, et habille un
mannequin des vêtements qu'elle avait coutume de porter.
A cet effet, il avait loué une des plus vieilles maisons de S***,
une maison noire, lézardée, aux murailles lépreuses et moisies, avec
des poutres sculptées, un toit qui surplombe, des fenêtres en ogive,
aux carreaux en losange, tremblant au moindre coup de vent dans
leur résille de plomb.
Il la trouvait un peu moderne; elle ne datait que de 1550 tout au
plus. Quelques bossages vermiculés, quelques refends, quelques
essais timides de colonnes corinthiennes, où le goût de la
Renaissance se faisait déjà sentir, gâtaient, à son grand regret, la
façade de la rue et altéraient la pureté toute gothique du reste de
l'édifice.
C'était d'ailleurs la maison la plus incommode de toute la ville.
Les portes mal jointes, les châssis vermoulus laissaient passer la
bise comme un crible. La cheminée au manteau blasonné, sous
lequel toute une famille se fût assise, eût avalé un chêne entier à
chaque bouchée de sa gueule énorme; il eût fallu deux hommes
pour changer de place ses lourds chenets de fer, ornés de grosses
boules de cuivre.
Les tapisseries de haute lisse, représentant des passes d'armes
et des sujets de chevalerie, s'en allaient en lambeaux; les murs
suaient à grosses gouttes à force d'humidité; quelques tableaux
noirs et enfumés étaient pendus çà et là dans leurs cadres poudreux.
Pour compléter l'illusion, Elias Wildmanstadius avait rassemblé à
grands frais les meubles les plus anciens qu'il eût pu trouver: de
grands fauteuils de chêne à oreillettes, couverts de cuir de Cordoue
avec des clous à grosses têtes, des tables massives aux pieds tortus,
des lits à estrade et à baldaquin, des buffets d'ébène, incrustés de
nacre, rayés de filets d'or, des panoplies de diverses époques, tout
ce bagage rouillé et poussiéreux, qu'un siècle qui s'en va laisse à
l'autre comme témoin de son passage, et que les peintres disputent
aux antiquaires chez les marchands de curiosités.
Afin d'être assorti à ces meubles et de ne pas faire dissonance, il
portait toujours chez lui un costume du moyen âge.
Rien n'était plus divertissant que de le voir, ce bon Elias
Wildmanstadius, avec un surcot de samit armorié, des jambes mi-
parties, des souliers à la poulaine, les cheveux fendus sur le front, le
chaperon en tête, la dague et l'aumônière au côté, se promener
gravement, à travers les salles désertes, comme une apparition des
temps passés. Quelquefois il se revêtait d'une armure complète, et il
prenait un grand plaisir à entendre le son de fer qu'il rendait en
marchant.
Cet amour de l'antiquité s'étendait jusque sur la cuisine: il fallait
mettre sur sa table des drageoirs et des hanaps; il ne voulait manger
que faisans avec leurs plumes, paons rôtis, ou toute autre viande
chevaleresque. Dès qu'il voyait paraître quelque mets plus bourgeois
et plus confortable, il entrait en fureur, et il aurait presque battu
Marthe, sa vieille gouvernante, lorsqu'elle lui versait du faro ou du
lambick, au lieu d'hydromel et de cervoise.
Par le même motif, il n'admettait dans sa bibliothèque aucun livre
imprimé, à moins que ce ne fût en gothique; car il détestait
l'invention de Guttemberg autant que celle de l'artillerie.
En revanche, les rayons étaient chargés de force beaux
manuscrits sur vélin, aux coins et aux fermoirs d'argent, à la reliure
de parchemin ou de velours.
Il admirait avec une naïveté d'enfant les images des frontispices,
les fleurons des marges, les majuscules ornées aux commencements
des chapitres; il s'extasiait sur les roides figures des saintes aux cils
d'or et aux prunelles d'azur, les beaux anges aux ailes blanches et
roses; il avait peur des diables et des dragons, et croyait à toute
légende, si absurde qu'elle fût, pourvu que le texte fût en bonne
gothique ligaturée et le titre en grandes lettres rouges.
En peinture, ses opinions étaient fort étranges: au delà des
tableaux du quinzième siècle, il ne voyait plus rien; il n'aimait que
Mabuse, Jacquemain Gringoneur, Giotto, Pérugin et quelques
peintres de ce genre. Raphaël commençait à être trop nouveau pour
lui.
De la musique telle que l'ont faite Rossini, Mozart et Weber, il ne
connaissait rien; au lieu du Di tanti palpiti, il chantait:

Tout est verlore,

La tintelore,
Tout est frelore, bei Gott!

de la défaite des Suisses à Marignan, par Clément Janequin, ou

quelque autre air d'Ockeghem, de Francesco Rosello, de Constantio
Festa ou d'Hobrecht: il n'allait pas plus loin.
 Pour les instruments dont on se sert aujourd'hui, il n'en savait
pas le nom; en récompense, il savait à merveille ce que c'était
qu'une sambucque, des naquerres, des regales, une épinette, un
psaltérion et un rebec: il en eût même joué au besoin.
En littérature, il eût cité juste le plus obscur roman: Parténopeux
de Blois, Huon de Bordeaux, Atys et Profilas, le Saint-Graal,
Dolopathos, Perceforest, et mille autres; il ne se doutait pas de
Byron et de Gœthe. Il vous eût raconté de point en point la
chronique de tel roitelet breton antérieur à Grâlon et à Konan, et
vous l'eussiez fort surpris en lui parlant de Napoléon.
Lorsqu'il était forcé d'écrire à quelqu'un, c'était dans un style si
plein d'archaïsme, avec un caractère si hors d'usage, qu'il était
impossible d'en déchiffrer un mot, et qu'il fallait en déférer au
chartrier de la ville.
Sa conversation était hérissée d'expressions vieillies, de tours
tombés en désuétude, si bien que chaque phrase était une énigme,
et qu'il y fallait un commentaire.
Pourtant, avec tout cela, il avait une âme aimante et pieuse; il
comprenait l'art, mais l'art naïf et qui croit à son œuvre, l'art
gothique, patient et enthousiaste, qui fait des miniatures géantes,
des basiliques travaillées en bijou, des clochers de deux cents pieds,
finis comme des chatons de bague. Il sentait admirablement bien
l'architecture; il eût trouvé Notre-Dame et la cathédrale de Bourges,
si elles avaient été à faire. Trois cents ans plus tôt, le nom d'Élias
Wildmanstadius nous fût parvenu, porté par l'écho des siècles, avec
ces quelques noms rares qui surnagent et ne meurent point; mais,
comme beaucoup d'autres, il avait manqué son entrée en ce monde,
il n'était qu'une espèce de fou; il eût été un des plus hauts génies,
sa vie eût été pleine et complète: il était obligé de se créer une
existence factice et ridicule, et de se jouer lui-même de lui.
Choqué de la tournure bourgeoise et mercantile des habitants, de
la monotonie anti-pittoresque des maisons neuves, il en était réduit
à ne pas sortir, ou, s'il le faisait, ce n'était que pour visiter et pour
fureter dans tous ses coins sa bonne vieille cathédrale. C'était le plus
grand plaisir qu'il eût; il y restait des heures entières en
contemplation. Le clocher déchiqueté à jour, les aiguilles évidées, les
pignons tailladés en scie, les croix à fleurons, les guivres et les
tarasques montrant les dents à l'angle de chaque toit, les roses des
vitraux toujours épanouies, les trois porches avec leurs collerettes de
saints, leurs trèfles mignonnement découpés, leurs faisceaux de
colonnes élancées et fluettes, les niches curieusement ciselées et
toutes folles d'arabesques, les bas-reliefs, les emblèmes, les figures
héraldiques, la plus petite dentelure de cette broderie de pierre, la
plus imperceptible maille de ce tulle de granit, il aurait tout dessiné
sans rien voir, tellement il avait présent à la mémoire jusqu'au
moindre détail de son église bien-aimée. La cathédrale, c'était sa
maîtresse à lui, la dame de ses pensées; il ne lui eût pas fait
infidélité pour la plus belle des femmes: il en rêvait, il en perdait le
boire et le manger; il ne se trouvait à l'aise qu'à l'ombre de ses
vieilles ogives: il était là chez lui: le fond était en harmonie avec le
personnage. A force de vivre avec les colonnettes fuselées, au milieu
des piliers sveltes et minces, il en avait en quelque sorte la forme: à
le voir si maigre et si long, on l'eût pris pour un pilier de plus, ses
cheveux bouclés ne ressemblant pas mal aux acanthes des
chapiteaux.
Il avait étudié à fond l'histoire de la basilique et de sa
construction; il vous eût dit précisément à quelle année avaient été
bâtis le chœur et l'abside, le maître-autel et le jubé, la nef et les
chapelles latérales; il avait constaté l'âge de chaque pierre; il savait
combien avait coûté la menuiserie des stalles, du banc de l'œuvre et
de la chaire, ce qu'il avait fallu de temps pour poser la clef de voûte,
suspendre la lancette et le pendentif; il lisait couramment les
inscriptions de toutes les tombes; il expliquait les blasons; il
connaissait le sujet de tous les tableaux et de toutes les peintures
des vitrages; il vous eût conté comment l'orgue, don d'un empereur
d'Orient, était le premier qu'on eût vu en Europe; et bien d'autres, si
vous l'eussiez laissé faire, car il ne tarissait pas sur ce sujet, et,
quand il en parlait, sa figure s'animait singulièrement, ses yeux, d'un
bleu terne, brillaient d'un éclat extraordinaire.
 Cette pauvre âme, oubliée dans un coin du ciel par son ange
gardien, amoureux sans doute de quelque Éloa, et jetée ensuite
dans un monde dont toutes ses sœurs s'en étaient allées, nageait
alors dans une joie ineffable et pure: elle se croyait en 1500.
Pour tromper son ennui, le bon Elias Wildmanstadius sculptait,
avec un canif, de petites cathédrales de liége, peignait des
miniatures à la manière gothique, transcrivait de vieilles chroniques,
et faisait des portraits de vierges, avec des auréoles et des nimbes
d'or.
Il vécut ainsi fort longtemps, peu compris et ne pouvant
comprendre. Sa fin fut digne de sa vie. Il y a deux ans, le tonnerre
tomba sur la cathédrale, et y fit de grands ravages. Par l'effet d'une
sympathie mystérieuse, le bon Elias mourut de mort subite,
précisément à la même heure, dans sa maison (c'est celle qui fait
l'angle du vieux marché, et où l'on voit une madone), assis dans un
grand fauteuil, au moment où il achevait un dessin de la cathédrale.
On l'enterra, comme il l'avait toujours demandé, dans la chapelle où
il avait passé tant d'heures de sa vie, sous la pierre qu'il avait usée
de ses genoux. Il est maintenant là-haut, en compagnie des
chérubins, de la Vierge et des saints, qu'il aimait tant, dans son beau
paradis d'or et d'azur, et sans doute il ne manquerait rien à son
bonheur, si l'épitaphe de son tombeau n'était pas en style et en
caractères évidemment modernes.
 LE BOL DE PUNCH

L'orgie échevelée.

De Balzac.

L'orgie échevelée.

Jules Janin.

L'orgie échevelée.

P.-L. Jacob.

L'orgie échevelée.

Eugène Sue.

C'était une chambre singulière que celle de notre ami

Philadelphe. Elle avait bien, comme toutes les chambres possibles,
comme la vôtre ou la mienne, quatre murs avec un plafond et un
plancher, mais la façon dont elle était décorée lui donnait une
physionomie étrangement incongrue.
Les peintures les plus bizarres étaient appendues aux murs dans
des cadres curieusement sculptés; des pastels de la Régence, fardés
et souriants, se pavanaient à côté de roides figures d'anges sur fond
d'or, dans la manière de Giotto ou d'Orcagna.
Les gravures, les eaux-fortes se pressaient au long des lambris, si
serrées et si mal en ordre, qu'on ne pouvait en voir une seule sans
en déranger deux ou trois.
Rembrandt heurtait Watteau du coude, une fête galante de Pater
couvrait la figure d'une sibylle de Michel-Ange, un Tartaglia de Callot
donnait du pied au cul au portrait du grand roi, par Hyacinthe
Rigaud, une nudité charnue et sensuelle de Rubens faisait baisser
les yeux à un dessin ascétique de Moralès, une gouache libertine de
Boucher montrait impudemment son derrière à une prude madone
du rigide Albert Dürer; la muraille était hérissée d'antithèses, comme
une tragédie du temps de l'empire.
Sur toutes les tables, les consoles, les guéridons, les chaises, les
fauteuils, et en général sur tout ce qui présentait une surface à peu
près plane, étaient entassés une foule d'objets de formes baroques
et disparates.
Dans une duchesse inoccupée, au milieu de plats bosselés et
d'émaux de Bernard de Palissy, une longue fiole flamande allongeait
son col de cigogne.
Des pots bleus du Japon, des nids d'hirondelles salanganes, des
carpes et des chats verts de la Chine, jonchaient des escabeaux
vermoulus du temps de Louis XIII.
Une tête de mort, des besicles sur le nez, une calotte grecque
sur le crâne, une pipe culottée entre les mâchoires, faisait la grimace
à un magot de porcelaine placé à l'autre bout de la cheminée; des
mandragores difformes se tortillaient hideusement, pêle-mêle avec
des pétrifications et des madrépores, sur un rayon vide de la
bibliothèque.
Sur la table du milieu, c'était bien autre chose: il était
certainement impossible de réunir dans un plus petit espace un plus
grand nombre d'objets ayant de la tournure et du caractère:
Une babouche turque,
Une pantoufle de marquise,
Un yatagan,
Un fleuret,
Un missel,
 Un Arétin,
Un médaillon d'Antonin Moine,
Du papel español para cigaritos,
Des billets d'amour,
Une dague de Tolède,
Un verre à boire du vin de Champagne,
Une épée à coquille,
Des priapées de Clodion,
Une petite idole égyptienne,
Des paquets de différents tabacs (lesdits paquets largement
éventrés et laissant voir leurs blondes entrailles),
Un paon empaillé,
Les Orientales de Victor Hugo,
Une résille de muletier,
Une palette,
Une guitare,
Un n'importe quoi, d'une belle conservation.
Que sais-je! un fouillis, un chaos indébrouillable, à faire tomber la
plume de lassitude au nomenclateur le plus intrépide, à Rabelais ou
à Charles Nodier.
Les chaises et les fauteuils avaient probablement été à Marignan
avec les escabeaux de Saltabadil; les unes étaient boiteuses et les
autres manchots: pas plus de trois pieds et pas plus d'un bras.
Il n'est pas besoin de vous faire remarquer, judicieux lecteur, que
cette description est véritablement superbe et composée d'après les
recettes les plus modernes. Elle ne le cède à aucune autre, hormis
celles de M. de Balzac, qui seul est capable d'en faire une plus
longue. J'ai attifé un peu ma phrase, jusqu'ici assez simple; j'ai
cousu des paillettes à sa robe de toile, je lui ai mis des verroteries et
du strass dans les cheveux, je lui ai passé aux doigts des bagues de
chrysocale, et la voilà qui s'en va toute pimpante, aussi fière et aussi
brave que si tous ses bijoux n'étaient pas du clinquant, et ses
diamants de petits morceaux de cristal.
Je fais cela parce que l'on croirait, à la voir aller humble et nue
comme elle va, que je n'ai pas le moyen de la vêtir autrement.
Pardieu! je veux montrer que j'en suis aussi capable que si je n'avais
pas de talent, et je dois supposer que j'en ai beaucoup, si j'ai eu l'art
de vous amener, à travers trois cents pages, jusqu'à cette assertion
audacieuse et immodeste. En deux traits de plume, je m'en vais lui
faire une jupe d'adjectifs, un corset de périphrases et des panaches
de métaphores.
D'alinéa en alinéa, je veux désormais tirer des feux d'artifice de
style; il y aura des pluies lumineuses en substantifs, des chandelles
romaines en adverbes, et des feux chinois en pronoms personnels.
Ce sera quelque chose de miroitant, de chatoyant, de
phosphorescent, de papillotant, à ne pouvoir être lu que les yeux
fermés.
Cette description, outre qu'elle est magnifique et digne d'être
insérée dans les cours de littérature, l'emporte sur les descriptions
ordinaires par le mérite excessivement rare qu'elle a d'être
parfaitement à sa place, et d'être d'une utilité incontestable à
l'ouvrage dont elle fait partie.
En effet, ayant entrepris d'écrire la physiologie du bipède nommé
Jeune-France, j'ai cru qu'après avoir constaté le nombre de ses
ongles et la longueur de son poil, la couleur de son cuir, ses
habitudes et ses appétits, il ne serait pas d'un médiocre intérêt de
vous faire savoir où il vit et où il perche, et j'ai pensé que la
description de cette chambre aurait autant d'importance aux yeux
des naturalistes que celle du nid de la mésange des roseaux ou du
petit perroquet vert d'Amérique.
Les sept ou huit personnages réunis dans cette chambre
singulière n'étaient guère moins singuliers: les figures étaient en tout
dignes du fond.
Leur costume n'était pas le costume français, et l'on eût été fort
embarrassé de désigner précisément à quelle époque et à quelle
nation il appartenait. L'un avait une barbe noire taillée à la François
Ier, l'autre une pointe et les cheveux en brosse, à la Saint-Mégrin, un
troisième une royale, comme le cardinal Richelieu; les autres, trop
jeunes pour posséder cet accessoire important, s'en
dédommageaient par la longueur de leur chevelure. L'un avait un
pourpoint de velours noir et un pantalon collant, comme un archer
du moyen âge; l'autre un habit de conventionnel, avec un feutre
pointu de raffiné; celui-ci, une redingote de dandy, d'une coupe
exagérée et une fraise à la Henri IV. Tous les autres détails de leur
ajustement étaient entendus dans le même style, et l'on eût dit qu'ils
avaient pris au hasard et les yeux fermés, dans la friperie des
siècles, de quoi se composer, tant bien que mal, une garde-robe
complète. Les occupations de ces dignes individus étaient tout à fait
en rapport avec leur extérieur.
Le François Ier chantait faux, et avec un accent normand, une
romance espagnole.
Le Saint-Mégrin jouait au bilboquet, ou lançait des boulettes avec
une sarbacane.
Le Richelieu fumait gravement un cigare éteint.
Le conventionnel racontait d'une voix de Stentor une de ses
bonnes fortunes à son ami le fashionable, et il lui recommandait le
secret.
L'archer lisait le Courrier des Théâtres; le dandy guillotinait des
mouches avec des queues de cerises.
Philadelphe, le maître de la maison, faisait de ses bras un Y et de
sa bouche un grand O, en bâillant de la façon la plus paternelle du
monde. Bref, toute l'assemblée avait l'air de jouir médiocrement et
de se souhaiter dans un autre endroit. Je crois, tant ils étaient
désespérés et embarrassés d'eux-mêmes, qu'ils n'eussent pas refusé
des billets d'Opéra-Comique ou de Vaudeville.
ALBERT.—Par les cornes de mon père! on s'ennuie ici comme en
pleine Académie.
RODOLPHE.—On se croirait au Théâtre-Français.
 THÉODORE.—Que faire pour couper le cou au temps? Si nous
faisions des armes?
ALBERT.—Le fleuret est cassé.
THÉODORE.—Si nous jouions aux dés?
ALBERT.—Les dés de Philadelphe sont pipés.
THÉODORE.—Si nous lisions un conte de M. de Bouilly, ce serait
quelque chose de colossalement bouffon.
ALBERT.—Autant nous faire avaler de la panade sans sel.
THÉODORE.—Si chacun racontait ses bonnes fortunes?
TOUS.—Allons donc! poncif! pompadour! ce serait bien amusant et
varié! A bas la motion! à bas l'orateur!
RODERICK.—Si nous faisions de la musique?
TOUS, avec une expression de terreur profonde.—Non! non! non!
PHILADELPHE.—Le piano n'est pas d'accord, et c'est d'ailleurs un
plaisir très-médiocre que de voir un pauvre diable se démener sur un
clavier, comme le lapin savant qui tambourinait en l'honneur de
Charles X.
THÉODORE.—J'aime mieux que Roderick ait la gueule remplie avec
de la bouillie bien chaude qu'avec des sol et des ut, d'autant que
très-souvent le sol est un ut et l'ut un sol, et que la bouillie est
toujours de la bouillie, et le bâillonne hermétiquement.
PHILADELPHE.—Cela aurait une belle tournure de chanter des
romances de société comme des tartines qui sortent de pension.
TOUS.—Au diable la musique, et le musicien surtout!
RODERICK.—Qu'allons-nous faire, au bout du compte?
RODOLPHE, du ton le plus dithyrambique du monde.—Tête et
sang! messieurs, vous mériteriez bien d'avoir des membranes entre
les doigts, car vous n'êtes, à vrai dire, que de francs oisons.
PHILADELPHE.—L'oie est blanche comme le cygne et le cygne est
palmé comme l'oie, et l'on court risque de s'y tromper, quand on a la
vue courte. O mon ami! l'on voit bien que tu as oublié de chausser